酶解虾壳蛋白制备ACE抑制肽及抗氧化肽
| 摘要 | 第1-10页 |
| Abstract | 第10-12页 |
| 绪论 | 第12-25页 |
| ·虾壳研究进展 | 第12-14页 |
| ·甲壳素 | 第12-13页 |
| ·虾青素 | 第13-14页 |
| ·蛋白质 | 第14页 |
| ·钙 | 第14页 |
| ·功能性肽 | 第14-24页 |
| ·ACE抑制肽 | 第15-20页 |
| ·抗氧化肽 | 第20-24页 |
| ·选题背景及研究内容 | 第24-25页 |
| 第二章 虾壳蛋白功能性质分析及分子量测定 | 第25-34页 |
| ·引言 | 第25页 |
| ·材料与仪器 | 第25-26页 |
| ·材料与试剂 | 第25页 |
| ·仪器与设备 | 第25-26页 |
| ·实验方法 | 第26-29页 |
| ·虾壳常规成分测定 | 第26页 |
| ·蛋白质测定方法 | 第26页 |
| ·甲壳素测定方法 | 第26页 |
| ·蛋白质组成成分分析 | 第26-27页 |
| ·虾壳蛋白氨基酸分析 | 第27页 |
| ·虾壳蛋白功能性质测定 | 第27-28页 |
| ·虾壳蛋白电泳分析 | 第28-29页 |
| ·结果与讨论 | 第29-33页 |
| ·虾壳基本成分测定 | 第29页 |
| ·溶解度 | 第29-30页 |
| ·持水性、持油性和密度 | 第30页 |
| ·乳化性能 | 第30-31页 |
| ·起泡性能 | 第31-32页 |
| ·虾壳蛋白质组成成分分析 | 第32页 |
| ·虾壳蛋白亚基分析 | 第32-33页 |
| ·小结 | 第33-34页 |
| 第三章 ACE抑制肽构效关系分析 | 第34-39页 |
| ·引言 | 第34页 |
| ·原理与方法 | 第34-36页 |
| ·结果与讨论 | 第36-38页 |
| ·不同残基数ACE抑制肽的IC_(50)均值比较 | 第36页 |
| ·相关性分析 | 第36-37页 |
| ·主成分分析 | 第37-38页 |
| ·小结 | 第38-39页 |
| 第四章 ACE抑制肽酶解工艺优化 | 第39-54页 |
| ·引言 | 第39页 |
| ·材料与仪器 | 第39-40页 |
| ·材料与试剂 | 第39页 |
| ·仪器与设备 | 第39-40页 |
| ·实验方法 | 第40-43页 |
| ·原料准备 | 第40页 |
| ·酶活测定 福林-酚法 | 第40页 |
| ·氨基态氮测定 甲醛滴定法 | 第40-41页 |
| ·水解度计算 | 第41页 |
| ·ACE抑制率测定 | 第41页 |
| ·选择较优酶 | 第41-42页 |
| ·酶解工艺优化 | 第42页 |
| ·水解产物分级 | 第42页 |
| ·凝胶柱层析分离方法 | 第42-43页 |
| ·结果与讨论 | 第43-52页 |
| ·酶活力测定结果 | 第43页 |
| ·不同酶解效果比较 | 第43-44页 |
| ·中性蛋白酶和碱性蛋白酶水解时间优化 | 第44-45页 |
| ·单因素实验 | 第45-48页 |
| ·正交实验 | 第48-50页 |
| ·验证实验 | 第50页 |
| ·水解产物的分级 | 第50页 |
| ·Sephadex G-25凝胶分离结果 | 第50-52页 |
| ·小结 | 第52-54页 |
| 第五章 抗氧化肽酶解工艺优化 | 第54-63页 |
| ·引言 | 第54页 |
| ·材料与仪器 | 第54页 |
| ·材料与试剂 | 第54页 |
| ·仪器与设备 | 第54页 |
| ·实验方法 | 第54-56页 |
| ·酶活测定 | 第54页 |
| ·蛋白酶筛选实验 | 第54-55页 |
| ·酶解条件优化 | 第55页 |
| ·DPPH抗氧化能力测定 | 第55页 |
| ·FRAP抗氧化能力测定 | 第55-56页 |
| ·多肽含量的测定 | 第56页 |
| ·结果与讨论 | 第56-62页 |
| ·蛋白酶选择 | 第56-57页 |
| ·木瓜蛋白酶酶解虾壳蛋白工艺条件确定 | 第57-58页 |
| ·碱性蛋白酶酶解虾壳蛋白单因素实验 | 第58-61页 |
| ·正交法优化木瓜蛋白酶的酶解工艺条件 | 第61-62页 |
| ·小结 | 第62-63页 |
| 第六章 结论与展望 | 第63-65页 |
| ·结论 | 第63-64页 |
| ·展望 | 第64-65页 |
| 参考文献 | 第65-74页 |
| 致谢 | 第74-75页 |
| 作者简介 | 第75页 |
| 硕士期间发表文章 | 第75页 |
