| 摘要 | 第1-5页 |
| ABSTRACT | 第5-10页 |
| 第一章 绪论 | 第10-22页 |
| ·立题背景 | 第10页 |
| ·肌肉及肉制品的持水机理 | 第10-14页 |
| ·肌肉结构 | 第10-12页 |
| ·肉及肉制品的一般持水机理 | 第12页 |
| ·蛋白与盐类对肉制品持水力的贡献 | 第12-14页 |
| ·蛋白质氧化与肌肉持水性 | 第14-16页 |
| ·肉品中蛋白质氧化 | 第14-15页 |
| ·肌肉蛋白氧化与肉制品持水性 | 第15-16页 |
| ·本研究意义及内容 | 第16-18页 |
| ·研究意义 | 第16-17页 |
| ·本研究主要内容 | 第17-18页 |
| 参考文献 | 第18-22页 |
| 第二章 低盐环境蛋白质氧化对肌肉结构及持水性的影响 | 第22-38页 |
| ·前言 | 第22页 |
| ·材料与设备 | 第22-23页 |
| ·实验材料 | 第22-23页 |
| ·实验设备 | 第23页 |
| ·实验方法 | 第23-26页 |
| ·肌肉组织氧化 | 第23页 |
| ·氧化溶液在肌肉中扩散的测定 | 第23页 |
| ·氧化引起的化学变化 | 第23-24页 |
| ·肌肉形态结构的观察 | 第24页 |
| ·肌原纤维形态结构的观察 | 第24-25页 |
| ·肌肉持水性（WHC）的测定 | 第25页 |
| ·腌制肉持水能力的测定 | 第25-26页 |
| ·统计分析 | 第26页 |
| ·结果与讨论 | 第26-34页 |
| ·氧化溶液在肌肉中的扩散 | 第26-27页 |
| ·氧化引起的化学变化 | 第27-30页 |
| ·氧化引起的肌肉结构变化 | 第30-31页 |
| ·氧化对肌肉持水性能的影响 | 第31-33页 |
| ·讨论 | 第33-34页 |
| ·本章小结 | 第34-35页 |
| 参考文献 | 第35-38页 |
| 第三章 高盐环境蛋白质氧化对肌肉结构及持水性的影响 | 第38-52页 |
| ·前言 | 第38页 |
| ·材料与设备 | 第38页 |
| ·实验材料 | 第38页 |
| ·实验设备 | 第38页 |
| ·实验方法 | 第38-40页 |
| ·肌肉组织氧化 | 第38-39页 |
| ·氧化引起的化学变化 | 第39页 |
| ·肌肉超微结构的观察 | 第39-40页 |
| ·腌制肉持水能力的测定 | 第40页 |
| ·统计分析 | 第40页 |
| ·结果与讨论 | 第40-48页 |
| ·氧化引起肉蛋白的化学变化 | 第40-42页 |
| ·氧化剂/盐分在肌肉中扩散的测定 | 第42-43页 |
| ·高盐环境氧化后肌肉形态结构的变化 | 第43-45页 |
| ·肌原纤维形态结构的观察 | 第45-46页 |
| ·高盐环境氧化对肌肉持水性的影响 | 第46-47页 |
| ·讨论 | 第47-48页 |
| ·本章小结 | 第48-49页 |
| 参考文献 | 第49-52页 |
| 第四章 氧化抑制肌原纤维盐溶膨胀的原因探讨 | 第52-66页 |
| ·前言 | 第52页 |
| ·材料与设备 | 第52页 |
| ·实验材料 | 第52页 |
| ·实验设备 | 第52页 |
| ·实验方法 | 第52-54页 |
| ·肌原纤维的氧化 | 第52-53页 |
| ·氧化引起的蛋白化学变化 | 第53页 |
| ·肌原纤维的水合能力 | 第53-54页 |
| ·统计分析 | 第54页 |
| ·结果与讨论 | 第54-63页 |
| ·蛋白氧化后的化学变化 | 第54页 |
| ·盐水处理下氧化肌原纤维形态结构的变化 | 第54-59页 |
| ·二硫键对肌原纤维结构变化的影响 | 第59-61页 |
| ·横桥影响下肌球蛋白粗丝的变化 | 第61-63页 |
| ·本章小结 | 第63-64页 |
| 参考文献 | 第64-66页 |
| 第五章 氧化对肌动球蛋白在焦磷酸盐作用下解离的影响 | 第66-78页 |
| ·前言 | 第66页 |
| ·材料与设备 | 第66页 |
| ·实验材料 | 第66页 |
| ·实验设备 | 第66页 |
| ·实验方法 | 第66-68页 |
| ·肌动球蛋白的氧化 | 第66-67页 |
| ·SDS–PAGE | 第67页 |
| ·粘度的测定 | 第67页 |
| ·粒径分布的测定 | 第67页 |
| ·焦磷酸盐结合能力的测定 | 第67-68页 |
| ·ATP 酶活的测定 | 第68页 |
| ·镁离子结合能力的测定 | 第68页 |
| ·统计分析 | 第68页 |
| ·结果与讨论 | 第68-74页 |
| ·蛋白氧化的电泳分析 | 第68-69页 |
| ·氧化引起的肌动球蛋白溶液粘度变化 | 第69-71页 |
| ·氧化的肌动球蛋白在PP 和Mg~(2+)作用下的粒径分布 | 第71-72页 |
| ·氧化对肌动球蛋白ATPase 活性及PP/Mg~(2+)结合能力的影响 | 第72-74页 |
| ·本章小结 | 第74-75页 |
| 参考文献 | 第75-78页 |
| 第六章 焦磷酸盐对肌球蛋白氧化及氧化后蛋白功能性的影响 | 第78-92页 |
| ·前言 | 第78页 |
| ·材料与设备 | 第78页 |
| ·实验材料 | 第78页 |
| ·实验设备 | 第78页 |
| ·实验方法 | 第78-80页 |
| ·肌球蛋白的氧化 | 第78-79页 |
| ·糜蛋白酶解及SDS–PAGE | 第79页 |
| ·氨基酸分析 | 第79页 |
| ·Zeta 电位的测定 | 第79页 |
| ·DSC | 第79页 |
| ·氧化后肌球蛋白凝胶的流变学特性 | 第79-80页 |
| ·统计分析 | 第80页 |
| ·结果与讨论 | 第80-88页 |
| ·焦磷酸盐对肌球蛋白氧化位点的影响 | 第80-82页 |
| ·肌球蛋白氧化并加热后酶解片段的SDS–PAGE 图谱 | 第82-83页 |
| ·非硫氨基酸组成的变化 | 第83-84页 |
| ·Zeta 电位的变化 | 第84-85页 |
| ·肌球蛋白热变性特性的变化 | 第85-86页 |
| ·肌球蛋白凝胶流变学特性的变化 | 第86-88页 |
| ·本章小结 | 第88-89页 |
| 参考文献 | 第89-92页 |
| 论文主要结论 | 第92-94页 |
| 论文创新点 | 第94-95页 |
| 致谢 | 第95-96页 |
| 攻读博士学位期间发表的论文及成果 | 第96页 |
