摘要 | 第1-7页 |
ABSTRACT | 第7-8页 |
致谢 | 第8-13页 |
插图清单 | 第13页 |
表格清单 | 第13-14页 |
第一章 绪论 | 第14-25页 |
·AMP 脱氨酶简介 | 第15-16页 |
·呈味物质肌苷酸的性质及其代谢途径 | 第16-18页 |
·肌苷酸的性质 | 第16页 |
·肌苷酸的代谢途径 | 第16-18页 |
·肌苷酸的合成途径 | 第16-17页 |
·ATP 降解途径 | 第17-18页 |
·与核苷酸类呈味物质相关的酶系 | 第18-20页 |
·5’-AMP 脱氨酶(AMPD) | 第18页 |
·ATP 酶 | 第18页 |
·IMP 降解酶 | 第18-19页 |
·磷酸酶 | 第19页 |
·5-磷酸核糖-1-焦磷酸(PRPP)酰胺转移酶和 PRPP 合成酶 | 第19-20页 |
·次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶(HGPRT) | 第20页 |
·蛋白质的分离纯化 | 第20-24页 |
·分离纯化蛋白质的一般程序步骤 | 第20-21页 |
·样品前处理 | 第20页 |
·粗分级分离 | 第20页 |
·细分级分离 | 第20-21页 |
·蛋白质的分离纯化方法 | 第21-24页 |
·透析和超滤 | 第21页 |
·蛋白质的分级沉淀 | 第21页 |
·离子交换层析 | 第21-22页 |
·疏水层析 | 第22页 |
·亲和层析 | 第22页 |
·凝胶过滤 | 第22-23页 |
·快速蛋白液相层析(FPLC) | 第23页 |
·高效液相层析 | 第23页 |
·电泳技术 | 第23-24页 |
·研究目的与意义 | 第24-25页 |
第二章 猪肌肉组织中肌苷酸含量的变化 | 第25-30页 |
·引言 | 第25页 |
·实验材料和仪器设备 | 第25-26页 |
·采样 | 第25页 |
·试剂标准品 | 第25页 |
·试剂与药品与仪器 | 第25页 |
·仪器设备 | 第25-26页 |
·实验设计 | 第26页 |
·IMP 测定的样品前处理 | 第26页 |
·IMP 测定的色谱条件 | 第26页 |
·标准溶液配制 | 第26-27页 |
·感官评定 | 第27页 |
·结果与分析 | 第27-29页 |
·标准品色谱图 | 第27页 |
·标准曲线 | 第27页 |
·IMP 含量的变化 | 第27-29页 |
·小结 | 第29-30页 |
第三章 猪肌肉组织中 AMP 脱氨酶的纯化及部分性质的研究 | 第30-42页 |
·引言 | 第30页 |
·实验材料 | 第30-32页 |
·采样 | 第30页 |
·试剂、药品与仪器 | 第30-32页 |
·试剂与药品 | 第30-31页 |
·仪器 | 第31-32页 |
·实验方法 | 第32-36页 |
·粗酶液的制备 | 第32页 |
·磷酸纤维素层析 | 第32-33页 |
·Q-琼脂糖凝胶 FF 层析 | 第33页 |
·5’-AMP 琼脂糖层析 | 第33页 |
·聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第33页 |
·电聚焦 | 第33页 |
·酶活的计算 | 第33-34页 |
·蛋白质浓度的测定 | 第34页 |
·温度和 PH 值对对脱氨酶活性的影响 | 第34-35页 |
·无机盐和 EDTA 对酶活性的影响 | 第35-36页 |
·结果与分析 | 第36-41页 |
·AMP 脱氨酶分离纯化 | 第36-38页 |
·AMP 脱氨酶纯度的鉴定及其相对分子量 | 第38页 |
·AMP 脱氨酶的等电点 | 第38-39页 |
·温度和 PH 对 AMP 脱氨酶活力的影响及其最适温度和最适 PH 测定 | 第39-40页 |
·无机盐及 EDTA 对 AMP 脱氨酶活性的影响 | 第40-41页 |
·小结 | 第41-42页 |
第四章 猪肌肉中 AMP 脱氨酶的结构分析 | 第42-46页 |
·引言 | 第42-43页 |
·实验方法 | 第43页 |
·AMP 脱氨酶一级结构分析(氨基酸序列)质谱 1D-LC-MS | 第43页 |
·AMP 脱氨酶二级结构分析 | 第43页 |
·实验结果 | 第43-45页 |
·AMP 脱氨酶一级结构分析结果 | 第43-44页 |
·AMP 脱氨酶二级结构分析结果 | 第44-45页 |
·小结 | 第45-46页 |
第五章 结论 | 第46-47页 |
参考文献 | 第47-52页 |
攻读硕士期间发表的论文 | 第52-53页 |