| 摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 前言 | 第10-12页 |
| 研究目的与意义 | 第10-11页 |
| 研究方案与内容 | 第11-12页 |
| 1 文献综述 | 第12-18页 |
| 1.1 大连地区主要经济贝类种类及价格 | 第12-14页 |
| 1.2 贝类肌肉组织特征 | 第14-16页 |
| 1.2.1 贝类横纹肌组织形态与蛋白组成 | 第14-16页 |
| 1.2.2 平滑肌与横纹肌蛋白差异性 | 第16页 |
| 1.3 副肌球蛋白 | 第16-18页 |
| 2 材料与方法 | 第18-25页 |
| 2.1 实验原料 | 第18页 |
| 2.2 试剂与仪器 | 第18-19页 |
| 2.2.1 试剂 | 第18页 |
| 2.2.2 仪器与设备 | 第18-19页 |
| 2.3 分析与检测 | 第19-25页 |
| 2.3.1 一般化学组成分析 | 第19页 |
| 2.3.2 肌肉氨基酸组成测定 | 第19-20页 |
| 2.3.3 肌肉蛋白组成分析 | 第20页 |
| 2.3.4 质谱分析 | 第20-21页 |
| 2.3.5 虾夷扇贝闭壳肌组织形态观察 | 第21页 |
| 2.3.6 虾夷扇贝横纹肌和平滑肌肌肉盐溶解性差异分析 | 第21-22页 |
| 2.3.7 虾夷扇贝横纹肌和平滑肌肌原纤维蛋白的制备 | 第22页 |
| 2.3.8 ATP浓度对虾夷扇贝横纹肌Mf溶解性影响 | 第22页 |
| 2.3.9 虾夷扇贝横纹肌和平滑肌肌肉ATP含量测定 | 第22页 |
| 2.3.10 虾夷扇贝Mf的Ca2+-ATPase活性 | 第22-23页 |
| 2.3.11 菲律宾蛤仔副肌球蛋白分离纯化 | 第23页 |
| 2.3.12 副肌球蛋白对肌球蛋白Ca2+-ATPase活性影响 | 第23页 |
| 2.3.13 盐离子强度对副肌球蛋白聚合体作用 | 第23-24页 |
| 2.3.14 副肌球蛋白分子内聚合机制分析 | 第24页 |
| 2.3.15 数据处理 | 第24-25页 |
| 3 结果与分析 | 第25-48页 |
| 3.1 大连地区经济贝类一般化学组成特性 | 第25-29页 |
| 3.1.1 一般化学组成分析 | 第25页 |
| 3.1.2 肌肉氨基酸组成分析 | 第25-29页 |
| 3.2 贝类肌肉蛋白组分分析 | 第29-34页 |
| 3.2.1 肌肉蛋白组成分析 | 第29-30页 |
| 3.2.2 肌原纤维蛋白组成分析 | 第30-31页 |
| 3.2.3 副肌球蛋白聚合体的质谱分析 | 第31-34页 |
| 3.3 虾夷扇贝横纹肌和平滑肌副肌球蛋白分布特性及理化性质 | 第34-42页 |
| 3.3.1 平滑肌与横纹肌组织形态比较 | 第34页 |
| 3.3.2 平滑肌和横纹肌蛋白组成分析 | 第34-36页 |
| 3.3.3 平滑肌和横纹肌肌肉盐溶性 | 第36-38页 |
| 3.3.4 平滑肌和横纹肌ATP含量 | 第38页 |
| 3.3.5 不同ATP浓度下虾夷扇贝横纹肌Mf溶解性 | 第38-40页 |
| 3.3.6 平滑肌和横纹肌Mf分解ATP活性比较 | 第40-42页 |
| 3.4 副肌球蛋白对肌球蛋白Ca2+-ATPase活性影响 | 第42-48页 |
| 3.4.1 九种贝类肌原纤维蛋白分解ATP活性 | 第42-43页 |
| 3.4.2 副肌球蛋白分离提取 | 第43-44页 |
| 3.4.3 副肌球蛋白对肌球蛋白ATPase活性影响 | 第44-45页 |
| 3.4.4 副肌球蛋白分子内聚合形式初探 | 第45-48页 |
| 4 结论与展望 | 第48-50页 |
| 4.1 研究结论 | 第48-49页 |
| 4.2 问题与展望 | 第49-50页 |
| 参考文献 | 第50-54页 |
| 攻读硕士学位期间发表的学术论文 | 第54-57页 |
| 致谢 | 第57页 |
