| 摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-18页 |
| 1 绪论 | 第18-33页 |
| ·大豆蛋白概述 | 第18-24页 |
| ·大豆蛋白的组成 | 第18-22页 |
| ·2S组分 | 第19-20页 |
| ·7S组分 | 第20-21页 |
| ·11S组分 | 第21-22页 |
| ·15S组分 | 第22页 |
| ·大豆蛋白质的功能特性 | 第22-23页 |
| ·7S和11S大豆球蛋白的功能特性比较 | 第23-24页 |
| ·大豆蛋白质修饰与功能性改善 | 第24-26页 |
| ·转谷氨酰胺酶的研究进展 | 第26-28页 |
| ·转谷氨酰胺酶来源 | 第26页 |
| ·转谷氨酰胺酶的作用机理 | 第26-27页 |
| ·转谷氨酰胺酶的酶学性质 | 第27页 |
| ·转谷氨酰胺酶的研究现状 | 第27-28页 |
| ·低能离子注入技术 | 第28-29页 |
| ·低能离子注入技术的兴起 | 第28页 |
| ·低能离子注入技术的作用机理 | 第28页 |
| ·低能离子注入技术在诱变育种上的应用 | 第28-29页 |
| ·大豆蛋白酶法改性研究现状 | 第29-30页 |
| ·国外研究 | 第29-30页 |
| ·国内研究 | 第30页 |
| ·研究目的和意义 | 第30-31页 |
| ·课题来源及主要研究内容 | 第31-33页 |
| 2 高去酰胺活性碱性蛋白酶产生菌诱变选育 | 第33-51页 |
| ·引言 | 第33页 |
| ·材料与方法 | 第33-43页 |
| ·供试菌种 | 第33-34页 |
| ·培养基 | 第34页 |
| ·仪器与试剂 | 第34-35页 |
| ·试验方法 | 第35-43页 |
| ·结果与分析 | 第43-50页 |
| ·供试菌株生长曲线的绘制 | 第43-44页 |
| ·出发菌株的确定 | 第44页 |
| ·紫外诱变 | 第44-45页 |
| ·氮离子注入诱变 | 第45-47页 |
| ·突变株SDL-9的遗传稳定性考察 | 第47页 |
| ·突变株SDL-9的形态及生理生化特征 | 第47-48页 |
| ·突变株SDL-9 16S rDNA鉴定 | 第48-50页 |
| ·本章小结 | 第50-51页 |
| 3 高去酰胺活性碱性蛋白酶产酶条件及酶学性质研究 | 第51-66页 |
| ·引言 | 第51页 |
| ·实验材料 | 第51-52页 |
| ·菌种及培养基 | 第51页 |
| ·仪器与试剂 | 第51-52页 |
| ·试验方法 | 第52-54页 |
| ·结果与分析 | 第54-64页 |
| ·SDL-9种子生长曲线 | 第54-55页 |
| ·培养基的优化 | 第55-59页 |
| ·产酶条件的优化 | 第59-61页 |
| ·酶学性质的初步研究 | 第61-64页 |
| ·酶的最适作用温度 | 第61页 |
| ·酶的最适作用pH值 | 第61-62页 |
| ·酶的热稳定性 | 第62页 |
| ·酶的pH稳定性 | 第62-63页 |
| ·金属离子对该酶去酰胺能力的影响 | 第63页 |
| ·表面活性剂浓度对该酶去酰胺能力的影响 | 第63-64页 |
| ·小结 | 第64-66页 |
| 4 大豆11S球蛋白的分离方法的研究 | 第66-73页 |
| ·引言 | 第66页 |
| ·实验材料和仪器 | 第66-67页 |
| ·实验材料及试剂 | 第66-67页 |
| ·实验仪器 | 第67页 |
| ·实验方法 | 第67-68页 |
| ·大豆11S球蛋白分离技术路线 | 第67页 |
| ·大豆11S球蛋白冷沉分离条件的筛选 | 第67-68页 |
| ·分析方法：SDS-PAGE凝胶电泳 | 第68页 |
| ·数据处理与分析 | 第68页 |
| ·结果与分析 | 第68-72页 |
| ·pH值对分离大豆11S球蛋白冷沉效果的影响 | 第68-69页 |
| ·冷沉时间对分离大豆11S球蛋白冷沉效果的影响 | 第69-70页 |
| ·加酸搅拌速度对分离大豆11S球蛋白冷沉效果的影响 | 第70-71页 |
| ·验证实验 | 第71-72页 |
| ·本章小结 | 第72-73页 |
| 5 大豆11S球蛋白的酶解 | 第73-88页 |
| ·引言 | 第73页 |
| ·实验材料和仪器 | 第73-74页 |
| ·实验材料及试剂 | 第73-74页 |
| ·实验仪器 | 第74页 |
| ·实验方法 | 第74-77页 |
| ·去酰胺度(DD)的测定 | 第74页 |
| ·肽键水解度(DH)的测定 | 第74页 |
| ·蛋白质含量的测定 | 第74页 |
| ·蛋白酶活力的测定 | 第74页 |
| ·11S球蛋白制备 | 第74页 |
| ·蛋白酶酶解11S球蛋白 | 第74-76页 |
| ·数据处理与分析 | 第76-77页 |
| ·结果与分析 | 第77-86页 |
| ·中性蛋白酶Protex 7L酶解11S球蛋白的结果分析 | 第77-80页 |
| ·碱性蛋白酶Alcalase 2.4L酶解11S球蛋白结果分析 | 第80-83页 |
| ·SDL-9蛋白酶酶解11S球蛋白的结果分析 | 第83-86页 |
| ·本章小结 | 第86-88页 |
| 6 转谷氨酰胺酶聚合改性11S球蛋白水解物 | 第88-96页 |
| ·引言 | 第88页 |
| ·实验材料和仪器 | 第88页 |
| ·实验材料和试剂 | 第88页 |
| ·实验仪器 | 第88页 |
| ·试验方法 | 第88-90页 |
| ·转谷氨酰胺酶酶活的测定 | 第88-89页 |
| ·表面疏水性测定 | 第89页 |
| ·11S球蛋白酶解液制备 | 第89页 |
| ·转谷氨酰胺酶聚合11S球蛋白酶解物 | 第89-90页 |
| ·数据处理与分析 | 第90页 |
| ·结果与分析 | 第90-95页 |
| ·pH对聚合效果的影响 | 第90页 |
| ·加酶量对聚合效果的影响 | 第90-91页 |
| ·反应温度对聚合效果的影响 | 第91页 |
| ·反应时间对聚合效果的影响 | 第91-92页 |
| ·响应曲面结果分析 | 第92-95页 |
| ·本章小结 | 第95-96页 |
| 7 11S球蛋白复合酶改性构效分析 | 第96-106页 |
| ·引言 | 第96页 |
| ·实验材料和仪器 | 第96页 |
| ·实验材料及试剂 | 第96页 |
| ·实验仪器 | 第96页 |
| ·试验方法 | 第96-99页 |
| ·溶解性的测定 | 第96-97页 |
| ·乳化能力及乳化稳定性的测定方法 | 第97页 |
| ·持水性的测定 | 第97页 |
| ·巯基和二硫键的测定 | 第97-98页 |
| ·傅立叶红外光谱(FT-IR)分析 | 第98页 |
| ·扫描电镜分析 | 第98-99页 |
| ·数据处理与分析 | 第99页 |
| ·结果与分析 | 第99-105页 |
| ·改性前后大豆11S球蛋白功能特性分析 | 第99-101页 |
| ·改性前后大豆11S球蛋白结构浅析 | 第101-105页 |
| ·本章小结 | 第105-106页 |
| 结论与展望 | 第106-109页 |
| 参考文献 | 第109-116页 |
| 附录 | 第116-117页 |
| 攻读学位期间发表的学术论文 | 第117-118页 |
| 致谢 | 第118页 |
