| 摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 缩写符号说明 | 第7-12页 |
| 第一章 绪论 | 第12-21页 |
| 1.1 引言 | 第12页 |
| 1.2 大豆蛋白的组成及凝胶特性 | 第12-17页 |
| 1.2.1 大豆蛋白组成 | 第12-13页 |
| 1.2.2 大豆蛋白凝胶的形成机理 | 第13-14页 |
| 1.2.3 大豆蛋白凝胶结构和性质的影响因素 | 第14-16页 |
| 1.2.4 大豆蛋白凝胶在食品体系中的应用 | 第16-17页 |
| 1.3 蛋白质凝胶网络结构的常用研究方法及进展 | 第17-18页 |
| 1.3.1 质构分析 | 第17页 |
| 1.3.2 流变分析 | 第17页 |
| 1.3.3 微观结构分析 | 第17-18页 |
| 1.4 扩散法在表征凝胶网络结构变化的研究 | 第18-19页 |
| 1.4.1 扩散理论及模型 | 第18页 |
| 1.4.2 扩散法表征凝胶网络结构的研究进展 | 第18-19页 |
| 1.5 本论文的立题依据和研究内容 | 第19-21页 |
| 1.5.1 立题依据 | 第19页 |
| 1.5.2 研究内容 | 第19-21页 |
| 第二章 大豆蛋白凝胶中网络蛋白和非网络蛋白组成 | 第21-32页 |
| 2.1 引言 | 第21页 |
| 2.2 实验材料与主要仪器 | 第21-22页 |
| 2.2.1 实验材料 | 第21页 |
| 2.2.2 实验仪器 | 第21-22页 |
| 2.3 实验方法 | 第22-24页 |
| 2.3.1 大豆蛋白的制备 | 第22页 |
| 2.3.2 富含 7S或 11S蛋白的制备 | 第22页 |
| 2.3.3 蛋白凝胶的制备 | 第22-23页 |
| 2.3.4 非网络蛋白与网络蛋白的分离 | 第23页 |
| 2.3.5 蛋白质浓度测定和非网络蛋白占总蛋白比率的计算 | 第23页 |
| 2.3.6 SDS-PAGE电泳分析 | 第23页 |
| 2.3.7 非变性电泳分析 | 第23页 |
| 2.3.8 对角线电泳 | 第23页 |
| 2.3.9 统计分析 | 第23-24页 |
| 2.4 结果与讨论 | 第24-31页 |
| 2.4.1 大豆蛋白、7S-rich蛋白和 11S-rich蛋白组分的制备及热变性分析 | 第24-25页 |
| 2.4.2 非网络蛋白的蛋白质组成分析 | 第25-29页 |
| 2.4.3 网络蛋白的蛋白组成分析 | 第29-31页 |
| 2.5 本章小结 | 第31-32页 |
| 第三章 非网络蛋白的扩散行为与凝胶网络结构变化的关系 | 第32-45页 |
| 3.1 引言 | 第32页 |
| 3.2 实验材料与主要仪器 | 第32-33页 |
| 3.2.1 实验材料 | 第32页 |
| 3.2.2 实验仪器 | 第32-33页 |
| 3.3 实验方法 | 第33-35页 |
| 3.3.1 大豆蛋白的制备 | 第33页 |
| 3.3.2 大豆蛋白凝胶的制备 | 第33页 |
| 3.3.3 非网络蛋白的释放 | 第33页 |
| 3.3.4 蛋白质浓度的测定 | 第33页 |
| 3.3.5 非网络蛋白排阻色谱分析 | 第33页 |
| 3.3.6 SDS-PAGE电泳分析 | 第33页 |
| 3.3.7 非网络蛋白扩散系数的计算 | 第33-34页 |
| 3.3.8 非网络蛋白占总蛋白质量比 | 第34-35页 |
| 3.3.9 网络蛋白占凝胶质量比 | 第35页 |
| 3.3.10 统计分析 | 第35页 |
| 3.4 结果与讨论 | 第35-44页 |
| 3.4.1 非网络蛋白的释放随扩散时间的变化规律 | 第35-36页 |
| 3.4.2 非网络蛋白的相对分子质量分布及蛋白组成分析 | 第36-37页 |
| 3.4.3 排阻色谱图中不同峰对应蛋白质扩散系数的计算 | 第37-39页 |
| 3.4.4 不同蛋白质浓度凝胶对非网络蛋白扩散的影响 | 第39-42页 |
| 3.4.5 不同加热时间凝胶对非网络蛋白扩散的影响 | 第42-44页 |
| 3.5 本章小结 | 第44-45页 |
| 第四章 通过研究外源性分子探针的扩散表征大豆蛋白凝胶结构 | 第45-59页 |
| 4.1 引言 | 第45页 |
| 4.2 实验材料与主要仪器 | 第45-46页 |
| 4.2.1 实验材料 | 第45页 |
| 4.2.2 实验仪器 | 第45-46页 |
| 4.3 实验方法 | 第46-47页 |
| 4.3.1 大豆蛋白的制备 | 第46页 |
| 4.3.2 富含 7S或 11S蛋白的制备 | 第46页 |
| 4.3.3 蛋白质凝胶的制备 | 第46页 |
| 4.3.4 PEG释放实验 | 第46页 |
| 4.3.5 PEG浓度的测定 | 第46页 |
| 4.3.6 PEG分子扩散系数的计算及与相对分子质量的幂次律关系 | 第46-47页 |
| 4.3.7 PEG分子在水中的扩散系数及粒径测定 | 第47页 |
| 4.3.8 蛋白质凝胶微结构的扫描电镜分析 | 第47页 |
| 4.3.9 蛋白质凝胶的孔径分布分析 | 第47页 |
| 4.3.10 统计分析 | 第47页 |
| 4.4 结果与讨论 | 第47-58页 |
| 4.4.1 PEG分子在水中的扩散系数及粒径 | 第47-48页 |
| 4.4.2 PEG分子的释放率与扩散时间的关系 | 第48-49页 |
| 4.4.3 不同盐离子浓度的凝胶中PEG分子扩散和凝胶微观结构的关系 | 第49-53页 |
| 4.4.4 不同 7S/11S比率的凝胶中PEG分子扩散和凝胶微观结构的关系 | 第53-58页 |
| 4.5 本章小结 | 第58-59页 |
| 第五章 大豆蛋白凝胶中网络蛋白相互作用力的变化与凝胶破裂特性的关系 | 第59-70页 |
| 5.1 引言 | 第59页 |
| 5.2 实验材料与主要仪器 | 第59-60页 |
| 5.2.1 实验材料 | 第59页 |
| 5.2.2 实验仪器 | 第59-60页 |
| 5.3 实验方法 | 第60-61页 |
| 5.3.1 大豆蛋白的制备 | 第60页 |
| 5.3.2 富含 7S或 11S蛋白的制备 | 第60页 |
| 5.3.3 蛋白凝胶的制备 | 第60页 |
| 5.3.4 凝胶在SDS溶解液或SDS和DTT混合溶解液中的溶解实验 | 第60页 |
| 5.3.5 SDS-PAGE电泳分析 | 第60页 |
| 5.3.6 不同溶解时间溶解液中蛋白质的排阻色谱分析 | 第60页 |
| 5.3.7 溶解速率常数的计算 | 第60-61页 |
| 5.3.8 凝胶破裂力的测定 | 第61页 |
| 5.3.9 统计分析 | 第61页 |
| 5.4 结果与讨论 | 第61-69页 |
| 5.4.1 不同溶解液对大豆蛋白凝胶溶解的影响 | 第61-63页 |
| 5.4.2 不同 7S/11S比率凝胶的溶解速率及与破裂力的相关性 | 第63-66页 |
| 5.4.3 不同加热温度凝胶的溶解速率常数及与破裂力的相关性 | 第66-67页 |
| 5.4.4 不同加热时间凝胶的溶解速率常数及与破裂力的相关性 | 第67-69页 |
| 5.5 本章小结 | 第69-70页 |
| 第六章 大豆蛋白凝胶的弹性模量与非网络蛋白或网络蛋白特性的关系 | 第70-82页 |
| 6.1 引言 | 第70页 |
| 6.2 实验材料与主要仪器 | 第70-71页 |
| 6.2.1 实验材料 | 第70页 |
| 6.2.2 实验仪器 | 第70-71页 |
| 6.3 实验方法 | 第71-72页 |
| 6.3.1 大豆蛋白的制备 | 第71页 |
| 6.3.2 富含 7S或 11S蛋白的制备 | 第71页 |
| 6.3.3 蛋白质凝胶的制备 | 第71页 |
| 6.3.4 蛋白质聚集体的制备 | 第71页 |
| 6.3.5 非网络蛋白的释放 | 第71页 |
| 6.3.6 非网络蛋白或网络蛋白占总蛋白比率计算 | 第71页 |
| 6.3.7 非网络蛋白的去除 | 第71页 |
| 6.3.8 凝胶弹性模量的测定 | 第71-72页 |
| 6.3.9 非网络蛋白电泳分析 | 第72页 |
| 6.3.10 蛋白质聚集体粒径测定 | 第72页 |
| 6.3.11 蛋白质聚集体相对分子质量分布测定 | 第72页 |
| 6.3.12 统计分析 | 第72页 |
| 6.4 结果与讨论 | 第72-81页 |
| 6.4.1 非网络蛋白对凝胶弹性模量的影响 | 第72-74页 |
| 6.4.2 不同加热温度对凝胶弹性模量的影响及与网络蛋白含量的相关性 | 第74-76页 |
| 6.4.3 不同盐离子浓度对凝胶弹性模量的影响及与聚集体大小的相关性 | 第76-79页 |
| 6.4.4 不同 7S/11S比率对凝胶弹性模量的影响及与聚集体大小的相关性 | 第79-81页 |
| 6.5 本章小结 | 第81-82页 |
| 论文主要结论 | 第82-84页 |
| 展望 | 第83-84页 |
| 论文创新点 | 第84-85页 |
| 致谢 | 第85-86页 |
| 参考文献 | 第86-96页 |
| 附录：作者攻读博士期间发表成果清单 | 第96页 |
