| 摘要 | 第6-7页 |
| ABSTRACT | 第7-8页 |
| 符号索引 | 第9-10页 |
| 前言 | 第10-11页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-33页 |
| 1 牛肉的嫩度 | 第11-12页 |
| 1.1 肌原纤维蛋白 | 第11-12页 |
| 1.2 结缔组织蛋白 | 第12页 |
| 2 牛肉嫩化技术 | 第12-15页 |
| 2.1 物理嫩化 | 第12-13页 |
| 2.2 化学嫩化 | 第13-14页 |
| 2.3 外源蛋白酶嫩化 | 第14-15页 |
| 3 溶酶体组织蛋白酶 | 第15-18页 |
| 3.1 组织蛋白酶B | 第15-16页 |
| 3.2 组织蛋白酶L | 第16-18页 |
| 4 其他肌肉内源蛋白酶 | 第18-19页 |
| 4.1 钙激活酶系统 | 第18页 |
| 4.2 细胞凋亡酶 | 第18-19页 |
| 5 内源蛋白酶与牛肉宰后成熟的关系 | 第19-21页 |
| 5.1 钙激活酶系统 | 第19-20页 |
| 5.2 溶酶体组织蛋白酶类 | 第20-21页 |
| 6 研究意义 | 第21-24页 |
| 参考文献 | 第24-33页 |
| 第二章 牛胰组织蛋白酶L的分离纯化 | 第33-49页 |
| 1 材料与方法 | 第33-36页 |
| 1.1 材料与试剂 | 第33页 |
| 1.2 仪器与设备 | 第33-34页 |
| 1.3 方法 | 第34-36页 |
| 2 结果与分析 | 第36-45页 |
| 2.1 牛胰组织蛋白酶L的粗提取 | 第36-37页 |
| 2.2 牛胰组织蛋白酶L的层析纯化 | 第37-45页 |
| 3 讨论 | 第45-46页 |
| 4 本章小结 | 第46-47页 |
| 参考文献 | 第47-49页 |
| 第三章 牛胰组织蛋白酶L酶学特性研究 | 第49-59页 |
| 1 材料与方法 | 第49-51页 |
| 1.1 材料与试剂 | 第49页 |
| 1.2 仪器与设备 | 第49-50页 |
| 1.3 试验方法 | 第50-51页 |
| 2 结果与分析 | 第51-54页 |
| 2.1 最适反应温度及温度稳定性 | 第51页 |
| 2.2 最适pH及pH稳定性 | 第51-52页 |
| 2.3 巯基还原剂对组织蛋白酶L活性的影响 | 第52页 |
| 2.4 抑制剂对组织蛋白酶L活性的影响 | 第52-53页 |
| 2.5 常见金属离子对组织蛋白酶L活性的影响 | 第53页 |
| 2.6 组织蛋白酶L的底物专一性和动力学常数 | 第53-54页 |
| 3 讨论 | 第54-55页 |
| 4 本章小结 | 第55-56页 |
| 参考文献 | 第56-59页 |
| 第四章 牛胰组织蛋白酶L对牛肌原纤维降解作用的研究 | 第59-71页 |
| 1 材料与方法 | 第59-62页 |
| 1.1 材料与试剂 | 第59-60页 |
| 1.2 仪器与设备 | 第60页 |
| 1.3 试验方法 | 第60-62页 |
| 2 结果与分析 | 第62-65页 |
| 2.1 SDS-PAGE凝胶电泳 | 第62-63页 |
| 2.2 肌原纤维结构变化 | 第63-65页 |
| 3 讨论 | 第65-67页 |
| 4 本章小结 | 第67-68页 |
| 参考文献 | 第68-71页 |
| 全文结论 | 第71-73页 |
| 论文创新点 | 第73-75页 |
| 致谢 | 第75-77页 |
| 在读期间发表的论文 | 第77页 |