| 摘要 | 第6-8页 |
| Abstract | 第8-10页 |
| 第一章 绪论 | 第19-38页 |
| 1.1 问题的提出 | 第19页 |
| 1.2 大米蛋白国内外研究现状 | 第19-20页 |
| 1.2.1 大米蛋白的国内研究现状 | 第19-20页 |
| 1.2.2 大米蛋白的国外研究现状 | 第20页 |
| 1.3 超声波辅助酶解作用模式 | 第20-22页 |
| 1.3.1 超声对原料改性模式 | 第20-21页 |
| 1.3.2 超声对酶改性模式 | 第21-22页 |
| 1.3.3 超声作用酶解过程模式 | 第22页 |
| 1.3.4 本研究超声波辅助酶解作用模式的选择 | 第22页 |
| 1.4 超声波预处理原料动力学模型研究进展 | 第22-26页 |
| 1.4.1 超声提取动力学模型 | 第23-24页 |
| 1.4.2 超声降解动力学模型 | 第24-26页 |
| 1.5 酶解动力学模型研究进展 | 第26-27页 |
| 1.6 超声辅助酶解大米蛋白存在问题及可能解决方法 | 第27-28页 |
| 1.7 本研究的立题意义、研究内容和技术路线 | 第28-31页 |
| 1.7.1 立题背景及意义 | 第28-29页 |
| 1.7.2 本研究主要内容及技术路线 | 第29-31页 |
| 参考文献 | 第31-38页 |
| 第二章 超声和超声协同碱预处理对大米蛋白酶解效果的影响 | 第38-56页 |
| 2.1 前言 | 第38页 |
| 2.2 试验材料与仪器 | 第38-39页 |
| 2.2.1 试验材料与试剂 | 第38-39页 |
| 2.2.2 试验仪器与设备 | 第39页 |
| 2.3 试验方法 | 第39-44页 |
| 2.3.1 不同超声波预处理方法及参数的优化 | 第39-41页 |
| 2.3.2 酶解方法 | 第41页 |
| 2.3.3 超声功率密度的测量 | 第41-42页 |
| 2.3.4 水解度的测量 | 第42-43页 |
| 2.3.5 可溶性蛋白溶出量的测量 | 第43页 |
| 2.3.6 ACE的测量 | 第43页 |
| 2.3.7 大米蛋白酶解液分子量分布测定 | 第43-44页 |
| 2.3.8 数据统计与分析 | 第44页 |
| 2.4 试验结果与分析 | 第44-52页 |
| 2.4.1 超声预处理大米蛋白单因素影响结果分析 | 第44-48页 |
| 2.4.2 超声波预处理大米蛋白的正交优化试验 | 第48-49页 |
| 2.4.3 三种预处理方法对大米蛋白酶解效果对比研究 | 第49-52页 |
| 2.5 本章小结 | 第52-53页 |
| 参考文献 | 第53-56页 |
| 第三章 超声和超声协同碱预处理促进大米蛋白酶解的机理研究 | 第56-78页 |
| 3.1 前言 | 第56页 |
| 3.2 试验材料与仪器 | 第56-57页 |
| 3.2.1 试验材料与试剂 | 第56页 |
| 3.2.2 试验仪器与设备 | 第56-57页 |
| 3.3 试验方法 | 第57-60页 |
| 3.3.1 大米蛋白的超声和超声协同碱预处理 | 第57页 |
| 3.3.2 大米蛋白的表面疏水性测定 | 第57页 |
| 3.3.3 大米蛋白的巯基和二硫键含量测定 | 第57-58页 |
| 3.3.4 大米蛋白的紫外-可见光谱扫描 | 第58页 |
| 3.3.5 大米蛋白的荧光光谱扫描 | 第58-59页 |
| 3.3.6 大米蛋白的圆二色谱测定 | 第59页 |
| 3.3.7 大米蛋白的傅里叶红外光谱测定 | 第59页 |
| 3.3.8 大米蛋白的电镜扫描(SEM) | 第59-60页 |
| 3.3.9 大米蛋白的氨基酸组成分析 | 第60页 |
| 3.3.10 大米蛋白的原子力显微镜(AFM)测量 | 第60页 |
| 3.4 试验结果与分析 | 第60-72页 |
| 3.4.1 超声和超声协同碱预处理对大米蛋白表面疏水性的影响 | 第60-61页 |
| 3.4.2 超声和超声协同碱预处理对大米蛋白巯基和二硫键的影响 | 第61-62页 |
| 3.4.3 超声和超声协同碱预处理对大米蛋白紫外光谱的影响 | 第62-63页 |
| 3.4.4 超声和超声协同碱预处理对大米蛋白荧光光谱的影响 | 第63-64页 |
| 3.4.5 超声和超声协同碱预处理对大米蛋白傅里叶红外光谱的影响 | 第64-65页 |
| 3.4.6 超声和超声协同碱预处理对大米蛋白圆二色谱的影响 | 第65-67页 |
| 3.4.7 超声和超声协同碱预处理对大米蛋白及其酶解残渣微观结构的影响 | 第67-68页 |
| 3.4.8 超声和超声协同碱预处理对大米蛋白纳米尺度的影响 | 第68-71页 |
| 3.4.9 超声和超声协同碱预处理对大米蛋白氨基酸组成的影响 | 第71-72页 |
| 3.5 本章小结 | 第72-74页 |
| 参考文献 | 第74-78页 |
| 第四章 超声预处理大米蛋白的溶出动力学研究 | 第78-90页 |
| 4.1 前言 | 第78页 |
| 4.2 试验材料与仪器设备 | 第78-79页 |
| 4.2.1 试验材料及试剂 | 第78页 |
| 4.2.2 试验仪器及设备 | 第78-79页 |
| 4.3 试验方法 | 第79页 |
| 4.3.1 大米蛋白的超声预处理 | 第79页 |
| 4.3.2 蛋白溶出率测量 | 第79页 |
| 4.3.3 试验数据处理 | 第79页 |
| 4.4 试验结果与分析 | 第79-87页 |
| 4.4.1 超声波预处理大米蛋白的溶出动力学模型的建立 | 第79-81页 |
| 4.4.2 超声和超声协同碱预处理大米蛋白动力学参数的确定 | 第81-82页 |
| 4.4.3 超声和超声协同碱动力学模型参数的求解 | 第82-85页 |
| 4.4.4 模型验证 | 第85-87页 |
| 4.5 本章小结 | 第87-88页 |
| 参考文献 | 第88-90页 |
| 第五章 基于底物和酶浓度影响的酶解反应及动力学研究 | 第90-108页 |
| 5.1 前言 | 第90页 |
| 5.2 试验材料与仪器设备 | 第90页 |
| 5.2.1 试验材料及试剂 | 第90页 |
| 5.2.2 试验仪器及设备 | 第90页 |
| 5.3 试验方法 | 第90-95页 |
| 5.3.1 大米蛋白的超声预处理 | 第90-91页 |
| 5.3.2 不同酶解条件下对大米蛋白酶解反应影响 | 第91页 |
| 5.3.3 水解度的确定 | 第91页 |
| 5.3.4 超声预处理大米蛋白酶解模型的建立 | 第91-94页 |
| 5.3.5 试验数据的统计分析方法 | 第94-95页 |
| 5.4 试验结果与分析 | 第95-104页 |
| 5.4.1 初始底物浓度对酶解反应的影响 | 第95-96页 |
| 5.4.2 初始酶浓度对酶解反应的影响 | 第96-97页 |
| 5.4.3 水解初速率与底物浓度的关系 | 第97-98页 |
| 5.4.4 酶解动力学模型参数的确定 | 第98-103页 |
| 5.4.5 酶解模型的验证 | 第103-104页 |
| 5.5 本章小结 | 第104-106页 |
| 参考文献 | 第106-108页 |
| 第六章 基于pH值影响的酶解反应及动力学研究 | 第108-122页 |
| 6.1 前言 | 第108页 |
| 6.2 试验材料与仪器设备 | 第108页 |
| 6.2.1 试验材料及试剂 | 第108页 |
| 6.2.2 试验仪器及设备 | 第108页 |
| 6.3 试验方法 | 第108-109页 |
| 6.3.1 水解度的测量 | 第108-109页 |
| 6.3.2 不同pH值对大米蛋白酶促反应的影响 | 第109页 |
| 6.3.3 不同pH值对大米蛋白酶解反应动力学参数K_s~(**)和V_(max)~(**)的测定 | 第109页 |
| 6.3.4 不同pH值对碱性蛋白酶的傅里叶红外测定 | 第109页 |
| 6.4 试验结果与分析 | 第109-119页 |
| 6.4.1 不同pH值对大米蛋白酶解反应影响的动力学模型建立 | 第109-113页 |
| 6.4.2 不同pH值对碱性蛋白酶二级结构的影响 | 第113-114页 |
| 6.4.3 不同pH值对大米蛋白酶促反应的影响 | 第114-115页 |
| 6.4.4 pH值动力学模型中参数K_s~(**)和V_(max)~(**)的确定 | 第115-116页 |
| 6.4.5 pH值动力学模型的求解及验证 | 第116页 |
| 6.4.6 不同pH值对碱性蛋白酶酶活性中心解离的验证 | 第116-119页 |
| 6.5 本章小结 | 第119-120页 |
| 参考文献 | 第120-122页 |
| 第七章 基于温度影响的酶解反应及动力学研究 | 第122-137页 |
| 7.1 前言 | 第122页 |
| 7.2 试验材料与仪器设备 | 第122页 |
| 7.2.1 试验材料及试剂 | 第122页 |
| 7.2.2 试验仪器及设备 | 第122页 |
| 7.3 试验方法 | 第122-124页 |
| 7.3.1 水解度的测量 | 第122-123页 |
| 7.3.2 不同温度下的酶促反应 | 第123页 |
| 7.3.3 不同温度下碱性蛋白酶酶活的测定 | 第123页 |
| 7.3.4 不同温度下碱性蛋白酶的傅里叶红外测量 | 第123-124页 |
| 7.4 试验结果与分析 | 第124-133页 |
| 7.4.1 不同温度对大米蛋白酶解反应的影响 | 第124页 |
| 7.4.2 不同温度对大米蛋白酶解反应影响的动力学模型建立 | 第124-125页 |
| 7.4.3 温度对大米蛋白酶解反应动力学参数求解 | 第125-128页 |
| 7.4.4 温度对碱性蛋白酶相对酶活的影响 | 第128页 |
| 7.4.5 不同温度对碱性蛋白酶二级结构的影响 | 第128-129页 |
| 7.4.6 碱性蛋白酶热失活动力学模型的建立 | 第129-132页 |
| 7.4.7 酶热失活动力学模型中参数求解及验证 | 第132-133页 |
| 7.5 本章小结 | 第133-135页 |
| 参考文献 | 第135-137页 |
| 第八章 结论与展望 | 第137-141页 |
| 8.1 主要结论 | 第137-139页 |
| 8.2 本论文的主要创新点 | 第139-140页 |
| 8.3 展望 | 第140-141页 |
| 致谢 | 第141-142页 |
| 攻读博士学位期间科研成果情况 | 第142页 |
