| 摘要 | 第5-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 第一章 绪论 | 第11-22页 |
| 1.1 云南深水鲷鱼的概述 | 第11页 |
| 1.1.1 云南深水鲷鱼的特点 | 第11页 |
| 1.1.2 云南深水鲷鱼的加工产品和加工现状 | 第11页 |
| 1.2 胶原蛋白 | 第11-14页 |
| 1.2.1 胶原蛋白的定义与分布 | 第12页 |
| 1.2.2 胶原蛋白的氨基酸组成 | 第12-13页 |
| 1.2.3 胶原蛋白的结构 | 第13页 |
| 1.2.4 胶原蛋白的提取方法 | 第13-14页 |
| 1.3 鱼源胶原蛋白的特性 | 第14-16页 |
| 1.3.1 鱼源胶原蛋白的种类 | 第14-15页 |
| 1.3.2 鱼源胶原蛋白的安全性 | 第15页 |
| 1.3.3 鱼源胶原蛋白的氨基酸组成 | 第15页 |
| 1.3.4 鱼源胶原蛋白的热稳定性 | 第15-16页 |
| 1.4 胶原蛋白膜 | 第16-20页 |
| 1.4.1 蛋白质成膜的机理 | 第16页 |
| 1.4.2 胶原蛋白成膜的优越性 | 第16-17页 |
| 1.4.3 胶原蛋白膜的制备工艺 | 第17页 |
| 1.4.4 胶原蛋白膜的应用 | 第17-18页 |
| 1.4.5 胶原蛋白膜的改性研究 | 第18-20页 |
| 1.5 研究意义和创新内容 | 第20-22页 |
| 1.5.1 研究意义 | 第20-21页 |
| 1.5.2 研究内容 | 第21-22页 |
| 第二章 鲷鱼皮胶原蛋白的制备及其物化特性的研究 | 第22-42页 |
| 2.1 实验材料与试剂 | 第22-23页 |
| 2.1.1 实验材料的预处理 | 第22页 |
| 2.1.2 实验试剂 | 第22页 |
| 2.1.3 主要仪器和设备 | 第22-23页 |
| 2.2 实验方法 | 第23-28页 |
| 2.2.1 鲷鱼皮酸溶性胶原蛋白的制备 | 第23页 |
| 2.2.2 胶原蛋白基本成分的测定 | 第23页 |
| 2.2.3 胶原蛋白的氨基酸组成 | 第23-24页 |
| 2.2.4 胶原蛋白的亚基组成 | 第24-25页 |
| 2.2.5 胶原蛋白的肽图谱 | 第25页 |
| 2.2.6 胶原蛋白的红外光谱分析 | 第25页 |
| 2.2.7 胶原蛋白的热稳定性分析 | 第25页 |
| 2.2.8 胶原蛋白的X-射线衍射特征 | 第25页 |
| 2.2.9 胶原蛋白的微观结构 | 第25-26页 |
| 2.2.10 胶原蛋白的肽段分析 | 第26页 |
| 2.2.11 胶原蛋白的吸油性和吸水性 | 第26-27页 |
| 2.2.12 胶原蛋白乳化性的测定 | 第27-28页 |
| 2.2.13 胶原蛋白溶解度的测定 | 第28页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第28-40页 |
| 2.3.1 胶原蛋白的成分分析 | 第28-29页 |
| 2.3.2 胶原蛋白的氨基酸组成 | 第29-30页 |
| 2.3.3 胶原蛋白的亚基组成 | 第30-31页 |
| 2.3.4 胶原蛋白的傅立叶变换红外光谱分析 | 第31-33页 |
| 2.3.5 胶原蛋白的紫外吸收图谱 | 第33页 |
| 2.3.6 胶原蛋白的热稳定性 | 第33-34页 |
| 2.3.7 胶原蛋白的X-射线衍射分析 | 第34-35页 |
| 2.3.8 胶原蛋白的显微结构 | 第35-36页 |
| 2.3.9 鲷鱼皮胶原蛋白的肽图谱 | 第36-37页 |
| 2.3.10 胶原蛋白的肽片段分析 | 第37页 |
| 2.3.11 吸油性和吸水性 | 第37-38页 |
| 2.3.12 胶原蛋白的乳化性 | 第38-39页 |
| 2.3.13 溶解性 | 第39-40页 |
| 2.4. 本章小结 | 第40-42页 |
| 第三章 胶原蛋白—凉薯淀粉二元共混膜的制备和性质研究 | 第42-56页 |
| 3.1 实验材料与试剂 | 第42页 |
| 3.1.1 实验材料 | 第42页 |
| 3.1.2 实验试剂 | 第42页 |
| 3.1.3 主要仪器和设备 | 第42页 |
| 3.2 实验方法 | 第42-45页 |
| 3.2.1 凉薯淀粉的提取 | 第42页 |
| 3.2.2 胶原蛋白-凉薯淀粉二元共混膜的制备 | 第42-43页 |
| 3.2.3 共混膜的溶解性测定 | 第43页 |
| 3.2.4 共混膜的水蒸气渗透系数 | 第43-44页 |
| 3.2.5 共混膜不透明度的测定 | 第44页 |
| 3.2.6 共混膜机械强度的测定 | 第44页 |
| 3.2.7 共混膜的热稳定性分析 | 第44页 |
| 3.2.8 共混膜的透光率分析 | 第44-45页 |
| 3.2.9 共混膜的红外光谱分析 | 第45页 |
| 3.2.10 共混膜的X-射线衍射特征 | 第45页 |
| 3.2.11 共混膜的显微结构分析 | 第45页 |
| 3.2.12 数据统计 | 第45页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第45-55页 |
| 3.3.1 改性对膜的溶解性的影响 | 第45-46页 |
| 3.3.2 改性对膜水蒸气透过系数的影响 | 第46-47页 |
| 3.3.3 改性对膜不透明度的影响 | 第47页 |
| 3.3.4 改性对膜机械性能的影响 | 第47-48页 |
| 3.3.5 改性对膜热稳定性的影响 | 第48-50页 |
| 3.3.6 改性对膜透光率的影响 | 第50-51页 |
| 3.3.7 改性前后膜的红外吸收扫描谱图特征 | 第51-53页 |
| 3.3.8 改性前后膜的X射线衍射扫描谱图特征 | 第53-54页 |
| 3.3.9 改性前后膜的表面形态变化 | 第54-55页 |
| 3.4 本章小结 | 第55-56页 |
| 第四章 胶原蛋白-凉薯淀粉-红毛丹多酚三元复合膜的制备和性质研究 | 第56-70页 |
| 4.1 实验材料与试剂 | 第56-57页 |
| 4.1.1 实验材料 | 第56页 |
| 4.1.2 实验试剂 | 第56页 |
| 4.1.3 主要仪器和设备 | 第56-57页 |
| 4.2 实验方法 | 第57-59页 |
| 4.2.1 红毛丹多酚的提取 | 第57页 |
| 4.2.2 胶原蛋白-凉薯淀粉-红毛丹多酚三元复合膜的制备 | 第57-58页 |
| 4.2.3 三元复合膜的溶解性测定 | 第58页 |
| 4.2.4 复合膜的水蒸气渗透系数 | 第58页 |
| 4.2.5 复合膜不透明度的测定 | 第58页 |
| 4.2.6 复合膜机械强度的测定 | 第58页 |
| 4.2.7 复合膜的热稳定性分析 | 第58页 |
| 4.2.8 复合膜的透光率分析 | 第58-59页 |
| 4.2.9 复合膜的红外光谱分析 | 第59页 |
| 4.2.10 复合膜的X-射线衍射特征 | 第59页 |
| 4.2.11 复合膜的显微结构分析 | 第59页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第59-69页 |
| 4.3.1 多酚改性对膜溶解性的影响 | 第59-60页 |
| 4.3.2 多酚对膜水蒸气透过系数的影响 | 第60-61页 |
| 4.3.3 多酚改性对膜不透明度的影响 | 第61页 |
| 4.3.4 多酚改性对膜机械强度的影响 | 第61-62页 |
| 4.3.5 多酚改性对膜热稳定性的影响 | 第62-64页 |
| 4.3.6 多酚改性对膜透光率的影响 | 第64-65页 |
| 4.3.7 多酚改性前后膜红外光谱扫描谱图特征 | 第65-67页 |
| 4.3.8 多酚改性对膜X射线衍射扫描谱图特征 | 第67-68页 |
| 4.3.9 改性前后膜的表面形态变化 | 第68-69页 |
| 4.4 本章小结 | 第69-70页 |
| 第五章 全文总结与展望 | 第70-72页 |
| 5.1 总结 | 第70-71页 |
| 5.2 展望 | 第71-72页 |
| 参考文献 | 第72-79页 |
| 附录 | 第79页 |
