| 摘要 | 第6-8页 |
| Abstract | 第8-10页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-25页 |
| 1.1 金枪鱼 | 第11-13页 |
| 1.1.1 金枪鱼简介 | 第11页 |
| 1.1.2 金枪鱼下脚料综合利用情况 | 第11-12页 |
| 1.1.3 金枪鱼皮胶原蛋白概况 | 第12-13页 |
| 1.2 ACE抑制肽 | 第13-17页 |
| 1.2.1 ACE抑制肽简介 | 第13-14页 |
| 1.2.2 ACE抑制肽的降血压机制 | 第14页 |
| 1.2.3 ACE抑制肽的构效特点 | 第14-15页 |
| 1.2.4 ACE抑制肽的来源 | 第15-16页 |
| 1.2.5 ACE抑制肽的制备 | 第16-17页 |
| 1.3 胶原ACE抑制肽的研究 | 第17-21页 |
| 1.3.1 胶原蛋白与ACE抑制肽 | 第17-18页 |
| 1.3.2 预处理工艺 | 第18-20页 |
| 1.3.3 酶的选择 | 第20-21页 |
| 1.4 研究目的与意义 | 第21页 |
| 1.5 研究内容 | 第21-23页 |
| 1.6 工艺路线 | 第23-25页 |
| 第二章 基于三螺旋区肽段释放的超声预处理工艺优化 | 第25-35页 |
| 2.1 材料与仪器 | 第25-26页 |
| 2.1.1 材料与试剂 | 第25页 |
| 2.1.2 仪器与设备 | 第25-26页 |
| 2.2 实验方法 | 第26-28页 |
| 2.2.1 金枪鱼皮前处理 | 第26页 |
| 2.2.2 金枪鱼皮基本成分分析 | 第26页 |
| 2.2.3 酶的选择 | 第26页 |
| 2.2.4 金枪鱼皮超声预处理 | 第26-27页 |
| 2.2.5 酶解液的制备 | 第27页 |
| 2.2.6 水解度的测定 | 第27页 |
| 2.2.7 羟脯氨酸的测定 | 第27页 |
| 2.2.8 金枪鱼皮超声预处理最佳水解条件的确定 | 第27-28页 |
| 2.2.9 金枪鱼皮胶原结构分析 | 第28页 |
| 2.2.10 酶解物分子量分布测定 | 第28页 |
| 2.2.11 数据分析 | 第28页 |
| 2.3 结果与分析 | 第28-33页 |
| 2.3.1 不同超声预处理条件对酶解液水解度的影响 | 第28-30页 |
| 2.3.2 金枪鱼皮超声预处理的最佳预处理条件 | 第30-31页 |
| 2.3.3 FTIR分析超声预处理金枪鱼皮胶原结构的变化 | 第31-33页 |
| 2.3.4 HPLC法分析多肽分子量分布 | 第33页 |
| 2.4 本章小结 | 第33-35页 |
| 第三章 超声预处理对酶解过程ACE抑制肽释放的影响及释放机制研究 | 第35-49页 |
| 3.1 实验材料与仪器 | 第35-36页 |
| 3.1.1 材料与试剂 | 第35页 |
| 3.1.2 仪器与设备 | 第35-36页 |
| 3.2 实验方法 | 第36-38页 |
| 3.2.1 酶解液的制备 | 第36页 |
| 3.2.2 DH的测定 | 第36页 |
| 3.2.3 ACE抑制率的测定 | 第36页 |
| 3.2.4 分子量的测定 | 第36-37页 |
| 3.2.5 预处理后金枪鱼皮胶原蛋白结构变化 | 第37页 |
| 3.2.6 数据分析 | 第37-38页 |
| 3.3 结果与分析 | 第38-46页 |
| 3.3.1 超声预处理对酶解液水解度及ACE抑制肽释放的影响 | 第38-39页 |
| 3.3.2 DH和ACE抑制率的相关性 | 第39-40页 |
| 3.3.3 分子量分布 | 第40-43页 |
| 3.3.4 预处理对金枪鱼皮胶原蛋白结构的影响 | 第43-46页 |
| 3.4 本章小结 | 第46-49页 |
| 第四章 ACE抑制肽体外模拟消化及消化产物的分离纯化、鉴定 | 第49-63页 |
| 4.1 材料与仪器 | 第50页 |
| 4.1.1 材料与试剂 | 第50页 |
| 4.1.2 仪器与设备 | 第50页 |
| 4.2 实验方法 | 第50-52页 |
| 4.2.1 ACE抑制肽的制备 | 第50页 |
| 4.2.2 模拟胃肠消化道酶系对ACE抑制肽消化的影响 | 第50-51页 |
| 4.2.3 IC_(50)值的测定 | 第51页 |
| 4.2.4 Sephadex G-15分离纯化ACE抑制肽 | 第51页 |
| 4.2.5 反相高效液相色谱（RP-HPLC）分离纯化ACE抑制肽 | 第51页 |
| 4.2.6 LC-MS/MS测定ACE抑制肽氨基酸序列 | 第51-52页 |
| 4.2.7 数据分析 | 第52页 |
| 4.3 结果与分析 | 第52-62页 |
| 4.3.1 超声预处理对ACE抑制肽体外模拟消化的影响 | 第52-54页 |
| 4.3.2 不同分离条件对SephadexG-15分离效果的影响 | 第54-57页 |
| 4.3.3 凝胶层析结果及分离纯化后各组分IC-(50)值 | 第57-59页 |
| 4.3.4 反相高效液相色谱（RP-HPLC）对G2的分离纯化 | 第59-60页 |
| 4.3.5 半制备分离纯化各组分IC_(50)值 | 第60-61页 |
| 4.3.6 ACE抑制肽序列鉴定 | 第61-62页 |
| 4.4 本章小结 | 第62-63页 |
| 第五章 结论 | 第63-65页 |
| 参考文献 | 第65-71页 |
| 致谢 | 第71-73页 |
| 攻读硕士学位期间发表论文及参加课题 | 第73页 |
