| 摘要 | 第3-5页 |
| ABSTRACT | 第5-8页 |
| 第一章 前言 | 第12-18页 |
| 1.1 鱼鳞概述 | 第12-13页 |
| 1.1.1 鱼鳞的结构 | 第12页 |
| 1.1.2 鱼鳞的加工利用 | 第12-13页 |
| 1.2 鱼胶原概述 | 第13页 |
| 1.3 胶原预处理 | 第13-14页 |
| 1.4 ACE抑制肽的概述 | 第14-16页 |
| 1.4.1 血管紧张素转化酶(ACE)与高血压 | 第14-15页 |
| 1.4.2 ACE抑制肽及其作用机制 | 第15-16页 |
| 1.4.3 ACE抑制肽的制备方法 | 第16页 |
| 1.5 本课题选题来源、立题背景和意义 | 第16-17页 |
| 1.6 本课题主要研究内容 | 第17-18页 |
| 第二章 材料及方法 | 第18-27页 |
| 2.1 材料与试剂 | 第18页 |
| 2.2 主要仪器设备 | 第18-19页 |
| 2.3 实验方法 | 第19-27页 |
| 2.3.1 常规理化指标测定 | 第19页 |
| 2.3.2 水热处理工艺优化 | 第19-20页 |
| 2.3.3 酶解处理 | 第20页 |
| 2.3.4 蛋白质回收率的测定 | 第20页 |
| 2.3.5 ACE抑制率的测定 | 第20-21页 |
| 2.3.6 水解度的测定 | 第21页 |
| 2.3.7 相对分子质量分布的测定 | 第21页 |
| 2.3.8 扫描电子显微镜分析 | 第21页 |
| 2.3.9 傅立叶变换红外光谱的测定 | 第21-22页 |
| 2.3.10 氨基酸含量测定 | 第22页 |
| 2.3.11 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析 | 第22页 |
| 2.3.12 酶解制备鱼鳞ACE抑制肽工艺优化 | 第22-23页 |
| 2.3.13 鱼鳞多肽的制备 | 第23页 |
| 2.3.14 鱼鳞多肽的功能性质 | 第23-25页 |
| 2.3.15 体外各种因素对鱼鳞降血压肽活性稳定性评价 | 第25页 |
| 2.3.16 鱼鳞ACE抑制肽的初步分离纯化 | 第25-26页 |
| 2.3.17 数据处理 | 第26-27页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第27-58页 |
| 3.1 鱼鳞水热处理工艺研究 | 第27-35页 |
| 3.1.1 鱼鳞基本组成 | 第27页 |
| 3.1.2 前处理方式对鱼鳞蛋白质回收率的影响 | 第27-28页 |
| 3.1.3 鱼鳞水热处理工艺优化 | 第28-30页 |
| 3.1.4 水热处理对鱼鳞形态结构的影响 | 第30-31页 |
| 3.1.5 水热处理对鱼鳞蛋白二级结构的影响 | 第31-33页 |
| 3.1.6 水热处理对鱼鳞蛋白亚基结构的影响 | 第33页 |
| 3.1.7 水热处理对鱼鳞蛋白氨基酸组成的影响 | 第33-35页 |
| 3.2 水热处理对鱼鳞蛋白酶解特性的影响 | 第35-38页 |
| 3.2.1 水热处理对鱼鳞蛋白酶解液水解度(DH)的影响 | 第35-36页 |
| 3.2.2 水热处理对鱼鳞蛋白酶解液ACE抑制率的影响 | 第36-37页 |
| 3.2.3 水热处理鱼鳞蛋白酶解过程中相对分子质量变化 | 第37-38页 |
| 3.3 酶法制备鱼鳞蛋白ACE抑制肽工艺优化 | 第38-46页 |
| 3.3.1 蛋白酶的筛选 | 第38-40页 |
| 3.3.2 单因素试验结果 | 第40-43页 |
| 3.3.3 响应面设计结果 | 第43-46页 |
| 3.4 鱼鳞多肽的理化性质研究 | 第46-54页 |
| 3.4.1 鱼鳞多肽基本成分 | 第46页 |
| 3.4.2 鱼鳞多肽氨基酸组成分析 | 第46-47页 |
| 3.4.3 鱼鳞多肽的相对分子质量分布 | 第47-48页 |
| 3.4.4 鱼鳞多肽的功能性质 | 第48-51页 |
| 3.4.5 体外各因素对鱼鳞多肽ACE抑制率的影响 | 第51-54页 |
| 3.5 鱼鳞蛋白ACE抑制肽的初步分离纯化 | 第54-58页 |
| 3.5.1 超滤 | 第54-56页 |
| 3.5.2 凝胶过滤层析分离 | 第56-58页 |
| 结论与展望 | 第58-60页 |
| 主要结论 | 第58页 |
| 创新点 | 第58-59页 |
| 展望 | 第59-60页 |
| 参考文献 | 第60-68页 |
| 致谢 | 第68-69页 |
