摘要 | 第11-14页 |
Abstract | 第14-16页 |
缩略语表 | 第17-19页 |
第一章 前言 | 第19-38页 |
1 鱼肉及其蛋白质组成与特性 | 第19-23页 |
1.1 鱼肉的基本组成 | 第19-20页 |
1.2 鱼肉蛋白质组成及其特性 | 第20-23页 |
1.2.1 肌原纤维蛋白(MFP) | 第21-22页 |
1.2.2 肌浆蛋白 | 第22-23页 |
1.2.3 基质蛋白 | 第23页 |
2 鱼糜凝胶的形成过程及机制 | 第23-26页 |
2.1 鱼糜凝胶的形成过程 | 第23-24页 |
2.2 鱼糜凝胶的形成机制 | 第24-26页 |
2.2.1 二硫键 | 第24-25页 |
2.2.2 疏水相互作用 | 第25-26页 |
2.2.3 氢键 | 第26页 |
3 影响鱼糜凝胶特性的主要因素 | 第26-35页 |
3.1 鱼的种类及其蛋白质特性 | 第26-27页 |
3.2 鱼糜凝胶制备工艺及条件 | 第27-28页 |
3.2.1 漂洗条件对鱼糜凝胶的影响 | 第27页 |
3.2.2 擂溃条件对鱼糜凝胶的影响 | 第27-28页 |
3.2.3 加热方式对鱼糜凝胶的影响 | 第28页 |
3.3 鱼糜中的酶种类及其活性 | 第28-29页 |
3.3.1 内源TGase对鱼糜凝胶特性的影响 | 第28-29页 |
3.3.2 内源蛋白酶对鱼糜凝胶特性的影响 | 第29页 |
3.4 外源添加物种类及用量 | 第29-35页 |
3.4.1 MTGase对鱼糜凝胶特性的影响 | 第29-32页 |
3.4.2 MTGase交联的影响因素 | 第32-34页 |
3.4.3 钙盐对鱼糜凝胶特性的影响 | 第34-35页 |
4 本课题研究的主要内容 | 第35-38页 |
4.1 课题的背景及意义 | 第35页 |
4.2 技术路线 | 第35-36页 |
4.3 主要研究内容 | 第36-38页 |
第二章 青鱼与六种淡水鱼肌肉组成及蛋白质组成的差异 | 第38-51页 |
1 材料与方法 | 第38-41页 |
1.1 材料 | 第38-39页 |
1.1.1 实验材料 | 第38页 |
1.1.2 主要试剂 | 第38-39页 |
1.1.3 主要实验仪器与设备 | 第39页 |
1.2. 试验方法 | 第39-41页 |
1.2.1 基本组成分析方法 | 第39-40页 |
1.2.2 矿物质含量测定 | 第40页 |
1.2.3 蛋白质组成的测定 | 第40页 |
1.2.4 SDS-PAEG图谱 | 第40-41页 |
1.2.5 氨基酸组成的测定 | 第41页 |
1.2.6 内源性TGase酶活测定 | 第41页 |
1.2.7 统计分析 | 第41页 |
2. 结果与分析 | 第41-49页 |
2.1 青鱼与六种淡水鱼肌肉与鱼糜组成 | 第41-45页 |
2.1.1 青鱼与六种淡水鱼形体参数及采肉率 | 第41-43页 |
2.1.2 青鱼与六种淡水鱼鱼肉及鱼糜的基本成分 | 第43页 |
2.1.3 青鱼与六种淡水鱼鱼肉及鱼糜的矿物质含量 | 第43-45页 |
2.2 青鱼与六种淡水鱼肌肉与鱼糜蛋白质组成 | 第45-49页 |
2.2.1 鱼肉及鱼糜蛋白质组成及一维电泳图 | 第45-46页 |
2.2.2 鱼肉氨基酸组成分析 | 第46-48页 |
2.2.3 鱼肉及鱼糜内源TGase酶活 | 第48-49页 |
3 讨论 | 第49-51页 |
第三章 青鱼与六种淡水鱼鱼糜凝胶特性的差异 | 第51-59页 |
1 材料与方法 | 第51-53页 |
1.1 材料 | 第51-52页 |
1.1.1 实验材料 | 第51页 |
1.1.2 主要试剂 | 第51页 |
1.1.3 主要实验仪器与设备 | 第51-52页 |
1.2. 试验方法 | 第52-53页 |
1.2.1 冷冻鱼糜凝胶的制备 | 第52页 |
1.2.2 穿刺性能的测定 | 第52页 |
1.2.3 二次压缩性能的测定 | 第52-53页 |
1.2.4 白度的测定 | 第53页 |
1.2.5 压缩失水率的测定 | 第53页 |
1.2.6 统计分析 | 第53页 |
2 结果与分析 | 第53-57页 |
2.1 青鱼与六种淡水鱼鱼糜凝胶质构特性的测定 | 第53-55页 |
2.1.1 穿刺性能的差异 | 第53-54页 |
2.1.2 TPA性能的差异 | 第54-55页 |
2.2 青鱼与六种淡水鱼鱼糜凝胶色度的差异 | 第55页 |
2.3 青鱼与六种淡水鱼鱼糜凝胶压缩失水率的差异 | 第55-56页 |
2.4 鱼糜凝胶特性与基本成分的PLSR分析 | 第56-57页 |
3 讨论 | 第57-59页 |
3.1 不同品种淡水鱼鱼糜凝胶特性的差异 | 第57页 |
3.2 鱼糜中对凝胶特性产生影响的关键成分 | 第57-59页 |
第四章 青鱼和鲢肌球蛋白热诱导凝胶特性的差异 | 第59-75页 |
1 材料与方法 | 第59-63页 |
1.1 材料 | 第59-60页 |
1.1.1 实验材料 | 第59页 |
1.1.2 主要试剂 | 第59-60页 |
1.1.3 主要实验仪器与设备 | 第60页 |
1.2 实验方法 | 第60-63页 |
1.2.1 肌球蛋白的提取 | 第60-61页 |
1.2.2 肌球蛋白氨基酸组成测定 | 第61页 |
1.2.3 浊度的测定 | 第61页 |
1.2.4 粒径分布的测定 | 第61页 |
1.2.5 鱼糜凝胶的制备 | 第61页 |
1.2.6 凝胶溶解率的测定 | 第61-62页 |
1.2.7 TCA-可溶性肽的测定 | 第62页 |
1.2.8 表面疏水性的测定 | 第62页 |
1.2.9 二硫键含量的测定 | 第62-63页 |
1.2.10 动态流变的测定 | 第63页 |
1.2.11 圆二色谱的测定 | 第63页 |
2 结果与分析 | 第63-73页 |
2.1 青和鲢肌球蛋白氨基酸组成分析 | 第63-65页 |
2.1.1 肌球蛋白纯度的鉴定 | 第63-64页 |
2.1.2 肌球蛋白氨基酸组成的差异 | 第64-65页 |
2.2 加热对青鱼和鲢肌球蛋白溶解性的影响 | 第65-69页 |
2.2.1 肌球蛋白溶液的浊度 | 第66页 |
2.2.2 肌球蛋白溶液粒径分布 | 第66-68页 |
2.2.3 鱼糜凝胶的溶解率及TCA-可溶性肽含量 | 第68-69页 |
2.3 加热对肌球蛋白疏水性及二硫键的影响 | 第69-70页 |
2.3.1 加热对肌球蛋白疏水性的影响 | 第69页 |
2.3.2 加热对肌球蛋白二硫键的影响 | 第69-70页 |
2.4 加热过程中肌球蛋白流变特性与二级结构的变化 | 第70-73页 |
2.4.1 加热过程中肌球蛋白的流变学特性 | 第70-71页 |
2.4.2 加热过程中肌球蛋白二级结构的变化 | 第71-72页 |
2.4.3 肌球蛋白二级结构在热胶凝过程中的作用 | 第72-73页 |
3 讨论 | 第73-75页 |
3.1 肌球蛋白氨基酸组成、溶解性、化学作用力与动态流变学的关系 | 第73-74页 |
3.2 肌球蛋白二级结构与凝胶形成的关系 | 第74-75页 |
第五章 青鱼和鲢鱼糜蛋白热诱导凝胶形成对Ca~(2+)的依赖性 | 第75-102页 |
1 材料与方法 | 第75-80页 |
1.1 材料 | 第75-77页 |
1.1.1 实验材料 | 第75-76页 |
1.1.2 主要试剂 | 第76页 |
1.1.3 主要实验仪器与设备 | 第76-77页 |
1.2 实验方法 | 第77-80页 |
1.2.1 鱼糜凝胶的制备 | 第77-78页 |
1.2.2 凝胶强度的测定 | 第78页 |
1.2.3 压缩失水率的测定 | 第78页 |
1.2.4 白度及总色差的测定 | 第78页 |
1.2.5 傅立叶拉曼光谱 | 第78页 |
1.2.6 溶解度的测定 | 第78页 |
1.2.7 游离巯基,总巯基及二硫键含量的测定 | 第78页 |
1.2.8 微观结构(SEM) | 第78-79页 |
1.2.9 肌球蛋白的提取 | 第79页 |
1.2.10 肌球蛋白样品的制备 | 第79页 |
1.2.11 圆二色谱的测定 | 第79页 |
1.2.12 表面疏水性的测定 | 第79页 |
1.2.13 肌球蛋白浊度的测定 | 第79-80页 |
1.2.14 平均粒径和Zeta电位的测定 | 第80页 |
1.2.15 动态流变学的测定 | 第80页 |
2 结果与分析 | 第80-100页 |
2.1 CaCl_2对青鱼和鲢鱼糜凝胶特性的影响 | 第80-90页 |
2.1.1 CaCl_2对鱼糜凝胶破断强度和凹陷深度的影响 | 第80-81页 |
2.1.2 CaCl_2对鱼糜凝胶失水率的影响 | 第81-82页 |
2.1.3 CaCl_2对鱼糜凝胶色度的影响 | 第82-83页 |
2.1.4 CaCl_2对青鱼和鲢鱼糜凝胶Raman光谱的影响 | 第83-88页 |
2.1.5 CaCl_2对青鱼和鲢鱼糜凝胶的化学作用力的影响 | 第88-90页 |
2.1.6 CaCl_2对青鱼和鲢鱼糜凝胶微观结构的影响 | 第90页 |
2.2 CaCl_2对低温凝胶化过程中肌球蛋白胶凝特性的影响 | 第90-100页 |
2.2.1 CaCl_2对肌球蛋白 α-螺旋含量的影响 | 第90-93页 |
2.2.2 CaCl_2对肌球蛋白S0-ANS的影响 | 第93-95页 |
2.2.3 CaCl_2对肌球蛋白二硫键含量的影响 | 第95-96页 |
2.2.4 CaCl_2对肌球蛋白Zeta的影响 | 第96-97页 |
2.2.5 CaCl_2对肌球蛋白浊度的影响 | 第97-98页 |
2.2.6 CaCl_2对肌球蛋白dz的影响 | 第98-99页 |
2.2.7 CaCl_2对肌球蛋白流变学特性的影响 | 第99-100页 |
3 讨论 | 第100-102页 |
第六章 MTGase对青鱼和鲢鱼糜凝胶特性的影响 | 第102-129页 |
1 材料与方法 | 第102-110页 |
1.1 材料 | 第102-104页 |
1.1.1 实验材料 | 第102-103页 |
1.1.2 主要试剂 | 第103-104页 |
1.1.3 主要实验仪器与设备 | 第104页 |
1.2 实验方法 | 第104-110页 |
1.2.1 鱼糜凝胶的制备 | 第104页 |
1.2.2 剪切性能的测定 | 第104-105页 |
1.2.3 鱼糜凝胶的穿刺性能的测定 | 第105页 |
1.2.4 鱼糜凝胶二次压缩性能的测定 | 第105页 |
1.2.5 鱼糜凝胶白度的测定 | 第105页 |
1.2.6 鱼糜凝胶压缩失水率的测定 | 第105页 |
1.2.7 应力松弛性能的测定 | 第105-106页 |
1.2.8 蠕变性能的测定 | 第106-108页 |
1.2.9 肌动球蛋白的提取 | 第108页 |
1.2.10 肌动球蛋白凝胶的制备 | 第108页 |
1.2.11 肌动球蛋白凝胶的红外图谱 | 第108-109页 |
1.2.12 肌动球蛋白凝胶自由氨基含量的测定 | 第109页 |
1.2.13 肌动球蛋白凝胶中巯基和二硫键含量的测定 | 第109页 |
1.2.14 肌动球蛋白凝胶中化学作用力的测定 | 第109页 |
1.2.15 肌动球蛋白动态流变学的测定 | 第109-110页 |
1.2.16 肌动球蛋白凝胶煮制失水率的测定 | 第110页 |
1.2.17 统计分析 | 第110页 |
2 结果与分析 | 第110-127页 |
2.1 MTGase添加量对青鱼和鲢鱼糜凝胶特性的影响 | 第110-115页 |
2.1.1 MTGase添加量对剪切特性的影响 | 第110-111页 |
2.1.2 MTGase添加量对穿刺特性的影响 | 第111-112页 |
2.1.3 MTGase添加量对TPA特性的影响 | 第112-113页 |
2.1.4 MTGase添加量对白度的影响 | 第113-114页 |
2.1.5 MTGase添加量对压缩失水率的影响 | 第114-115页 |
2.2 MTGase添加量对青鱼和鲢鱼糜凝胶应力松弛特性研究 | 第115-116页 |
2.2.1 应力松弛曲线 | 第115页 |
2.2.2 应力松弛特性参数 | 第115-116页 |
2.3 MTGase添加量对青鱼和鲢鱼糜凝胶蠕变特性研究 | 第116-118页 |
2.3.1 蠕变曲线 | 第116-117页 |
2.3.2 蠕变特性的参数 | 第117-118页 |
2.4 MTGase对青和鲢鱼肌动球蛋白凝胶构象和化学作用力的影响 | 第118-127页 |
2.4.1 肌动球蛋白凝胶二级结构的变化 | 第118-120页 |
2.4.2 肌动球蛋白凝胶自由氨基含量的变化 | 第120-121页 |
2.4.3 肌动球蛋白凝胶巯基含量的变化 | 第121-123页 |
2.4.4 肌动球蛋白凝胶化学相互作用的变化 | 第123-124页 |
2.4.5 肌动球蛋白二段式加热动态流变特性 | 第124-126页 |
2.4.6 肌动球蛋白凝胶的煮制失水率 | 第126-127页 |
3 讨论 | 第127-129页 |
第七章 结论与展望 | 第129-132页 |
一、主要结论 | 第129-130页 |
二、创新点 | 第130页 |
三、展望 | 第130-132页 |
参考文献 | 第132-148页 |
攻读学位期间发表的论文 | 第148-149页 |
致谢 | 第149-150页 |