| 摘要 | 第3-4页 |
| Abstract | 第4-5页 |
| 英文缩写说明 | 第6-10页 |
| 第一章 引言 | 第10-21页 |
| 1.1 肉蛋白 | 第11-13页 |
| 1.1.1 肉蛋白的凝胶形成 | 第11页 |
| 1.1.2 肉蛋白的凝胶持水性 | 第11页 |
| 1.1.3 肉蛋白的乳化特性 | 第11-12页 |
| 1.1.4 鸡肉蛋白 | 第12-13页 |
| 1.1.4.1 鸡肉蛋白的组成 | 第12页 |
| 1.1.4.2 鸡肉蛋白的营养价值评价 | 第12-13页 |
| 1.1.4.3 鸡肉蛋白在鸡肉制品中的作用 | 第13页 |
| 1.2 转谷氨酰胺酶 | 第13-15页 |
| 1.2.1 TG 的来源和生理生化特性 | 第13-14页 |
| 1.2.2 TG 的结构特性与作用机理 | 第14-15页 |
| 1.2.3 TG 的功能特性 | 第15页 |
| 1.3 大豆蛋白 | 第15-17页 |
| 1.3.1 大豆蛋白的营养健康性 | 第15页 |
| 1.3.2 大豆蛋白的结构及与其凝胶性和乳化性的关系 | 第15-16页 |
| 1.3.2.1 大豆分离蛋白的结构 | 第15-16页 |
| 1.3.2.2 结构对凝胶性的影响 | 第16页 |
| 1.3.2.3 结构对乳化性的影响 | 第16页 |
| 1.3.3 大豆蛋白作为功能性蛋白添加于肉制品中的可行性 | 第16-17页 |
| 1.3.4 大豆蛋白的应用 | 第17页 |
| 1.4 蛋白质与蛋白质的相互作用 | 第17页 |
| 1.5 转谷氨酰胺酶催化蛋白质相互作用的研究进展 | 第17-20页 |
| 1.5.1 TG 催化肌原纤维蛋白交联作用的研究进展 | 第17-18页 |
| 1.5.2 TG 催化非肉蛋白交联作用的研究进展 | 第18-19页 |
| 1.5.2.1 TG 催化大豆蛋白交联作用的研究进展 | 第18页 |
| 1.5.2.2 TG 催化乳蛋白交联作用的研究进展 | 第18-19页 |
| 1.5.2.3 TG 催化谷类蛋白交联作用的研究进展 | 第19页 |
| 1.5.3 TG 催化肉蛋白和非肉蛋白相互作用的研究进展 | 第19-20页 |
| 1.6 课题立题意义和研究内容 | 第20-21页 |
| 1.6.1 立题意义 | 第20页 |
| 1.6.2 研究内容 | 第20-21页 |
| 第二章 实验材料与方法 | 第21-31页 |
| 2.1 实验材料 | 第21-23页 |
| 2.1.1 材料 | 第21页 |
| 2.1.2 主要试剂 | 第21-22页 |
| 2.1.2.1 主要溶液配制 | 第21-22页 |
| 2.1.2.2 主要化学试剂 | 第22页 |
| 2.1.3 主要仪器设备 | 第22-23页 |
| 2.2 实验方法 | 第23-30页 |
| 2.2.1 肌原纤维蛋白（MPI）的制备 | 第23-24页 |
| 2.2.2 大豆分离蛋白（SPI）的制备 | 第24页 |
| 2.2.3 酶液的制备 | 第24页 |
| 2.2.4 双缩脲法测定蛋白质含量 | 第24-25页 |
| 2.2.5 酶催化 MPI 和 SPI 相互作用的研究方法 | 第25-27页 |
| 2.2.5.1 电泳方法 | 第25-26页 |
| 2.2.5.2 差示热量扫描（DSC） | 第26页 |
| 2.2.5.3 荧光光谱扫描 | 第26-27页 |
| 2.2.5.4 激光散射仪法 | 第27页 |
| 2.2.5.5 浊度测定 | 第27页 |
| 2.2.6 蛋白质凝胶持水性（WHC）的测定 | 第27-28页 |
| 2.2.6.1 蛋白质凝胶的制备 | 第27页 |
| 2.2.6.2 凝胶持水性的计算方法 | 第27-28页 |
| 2.2.7 蛋白质乳化活性及乳化稳定性的测定 | 第28页 |
| 2.2.7.1 乳化活性的测定 | 第28页 |
| 2.2.7.2 乳化稳定性的测定 | 第28页 |
| 2.2.8 产品模型的建立 | 第28-30页 |
| 2.2.8.1 鸡肉肠配方 | 第28-29页 |
| 2.2.8.2 鸡肉肠加工工艺 | 第29页 |
| 2.2.8.3 质构仪数据采集 | 第29页 |
| 2.2.8.4 出品率和蒸煮损失率的测定方法 | 第29-30页 |
| 2.3 统计分析方法 | 第30-31页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第31-55页 |
| 3.1 TG 催化 MPI、SPI 及二者混合蛋白相互作用分析 | 第31-44页 |
| 3.1.1 电泳图谱分析 | 第31-34页 |
| 3.1.1.1 TG 对 MPI 的催化作用分析 | 第31-32页 |
| 3.1.1.2 TG 对 SPI 的催化作用分析 | 第32-33页 |
| 3.1.1.3 TG 对 MPI/SPI 混合蛋白的催化作用分析 | 第33-34页 |
| 3.1.2 DSC 图谱分析 | 第34-38页 |
| 3.1.2.1 TG 催化单独 MPI 的 DSC 图谱分析 | 第34-36页 |
| 3.1.2.2 TG 催化的 MPI/SPI 混合蛋白的 DSC 图谱分析 | 第36-38页 |
| 3.1.3 荧光光谱分析 | 第38-41页 |
| 3.1.3.1 TG 催化单独 MPI 的荧光图谱分析 | 第38-39页 |
| 3.1.3.2 TG 催化单独 SPI 的荧光图谱分析 | 第39-40页 |
| 3.1.3.3 TG 催化单独 MPI/SPI 混合蛋白的荧光图谱分析 | 第40-41页 |
| 3.1.4 激光散射图谱分析 | 第41-43页 |
| 3.1.5 浊度变化分析 | 第43-44页 |
| 3.2 TG 催化蛋白交联对其凝胶性和乳化性的影响 | 第44-51页 |
| 3.2.1 SDS-PAGE 凝胶性分析 | 第44-49页 |
| 3.2.1.1 MPI 蛋白热诱导凝胶性质 | 第44-46页 |
| 3.2.1.2 SPI 蛋白热诱导凝胶性质 | 第46-47页 |
| 3.2.1.3 MPI/SPI 混合蛋白热诱导凝胶性质 | 第47-49页 |
| 3.2.2 对凝胶持水性（WHC）的影响 | 第49页 |
| 3.2.3 对乳化性（乳化活性和乳化稳定性）的影响 | 第49-51页 |
| 3.3 TG 催化的 MPI 和 SPI 相互作用对产品品质的影响 | 第51-55页 |
| 3.3.1 对质构特性的影响 | 第51-53页 |
| 3.3.2 对蒸煮损失率的影响 | 第53-54页 |
| 3.3.3 对出品率的影响 | 第54-55页 |
| 结论与展望 | 第55-57页 |
| 参考文献 | 第57-63页 |
| 致谢 | 第63-64页 |
| 个人简历 | 第64页 |
