| 摘要 | 第7-9页 |
| ABSTRACT | 第9-10页 |
| 第一章 绪论 | 第11-20页 |
| 1.1 功能性甜味剂简介 | 第11页 |
| 1.2 D-塔格糖 | 第11-14页 |
| 1.2.1 D-塔格糖的结构及其特性 | 第11-12页 |
| 1.2.2 D-塔格糖的生理功能 | 第12-13页 |
| 1.2.3 D-塔格糖的应用 | 第13页 |
| 1.2.4 D-塔格糖的来源和生产 | 第13-14页 |
| 1.3 β-半乳糖苷酶的简介 | 第14-15页 |
| 1.4 L-阿拉伯糖异构酶 | 第15-16页 |
| 1.4.1 L-阿拉伯糖异构酶的催化机理 | 第15-16页 |
| 1.4.2 L-阿拉伯糖异构酶的来源 | 第16页 |
| 1.5 大肠杆菌表达系统 | 第16-17页 |
| 1.6 酶的固定化技术 | 第17-18页 |
| 1.6.1 酶固定化技术概述 | 第17页 |
| 1.6.2 酶的固定化方法 | 第17-18页 |
| 1.7 选题依据及研究内容 | 第18-20页 |
| 第二章 β-半乳糖苷酶的固定化 | 第20-35页 |
| 2.1 前言 | 第20页 |
| 2.2 实验材料、试剂和仪器 | 第20-22页 |
| 2.2.1 主要实验材料 | 第20页 |
| 2.2.2 主要实验试剂 | 第20-21页 |
| 2.2.3 主要实验仪器 | 第21-22页 |
| 2.3 实验方法 | 第22-26页 |
| 2.3.1 β-半乳糖苷酶的酶活测定方法 | 第22页 |
| 2.3.2 固定化载体的制作方法 | 第22-23页 |
| 2.3.3 β-半乳糖苷酶的固定化方法 | 第23-25页 |
| 2.3.4 固定化的β-半乳糖苷酶酶学性质研究 | 第25页 |
| 2.3.5 固定化β-半乳糖苷酶的重复利用性研究 | 第25页 |
| 2.3.6 固定的β-半乳糖苷酶水解乳糖实验 | 第25-26页 |
| 2.4 实验结果与讨论 | 第26-34页 |
| 2.4.1 固定β-半乳糖苷酶载体的制备 | 第26-27页 |
| 2.4.2 β-半乳糖苷酶的固定化 | 第27-30页 |
| 2.4.3 固定化酶酶学性质及稳定性 | 第30-32页 |
| 2.4.4 固定化酶的重复利用稳定性 | 第32-33页 |
| 2.4.5 固定化酶的水解乳糖实验 | 第33-34页 |
| 2.5 本章小结 | 第34-35页 |
| 第三章 重组大肠杆菌构建及L-阿拉伯糖异构酶(LAI)可溶性表达 | 第35-56页 |
| 3.1 前言 | 第35页 |
| 3.2 实验材料 | 第35-37页 |
| 3.2.1 基因、菌株和载体 | 第35页 |
| 3.2.2 酶、试剂盒和药品 | 第35-36页 |
| 3.2.3 主要实验仪器 | 第36页 |
| 3.2.4 培养基和试剂配制 | 第36-37页 |
| 3.3 实验方法 | 第37-43页 |
| 3.3.1 重组大肠杆菌Escherichia coli BL21-GroEL-GroES (DE3)(pET22b-araA)的构建 | 第37-40页 |
| 3.3.2 反应液中D-塔格糖的测定方法 | 第40-41页 |
| 3.3.3 L-阿拉伯糖异构酶的诱导表达优化方法 | 第41-42页 |
| 3.3.4 L-阿拉伯糖异构酶酶学性质的研究方法 | 第42-43页 |
| 3.4 结果与讨论 | 第43-54页 |
| 3.4.1 大肠杆菌重组菌Escherichia coli BL21-GroEL-GroES (DE3)(pET22b-araA)的构建 | 第43-46页 |
| 3.4.2 反应液中D-塔格糖的测定 | 第46-47页 |
| 3.4.3 大肠杆菌重组酶LAI的诱导表达优化 | 第47-50页 |
| 3.4.4 重组酶L-阿拉伯糖异构酶的酶学性质 | 第50-54页 |
| 3.5 本章小结 | 第54-56页 |
| 第四章 L-阿拉伯糖异构酶(LAI)固定化及转化生产D-塔格糖 | 第56-69页 |
| 4.1 前言 | 第56页 |
| 4.2 实验材料 | 第56-57页 |
| 4.2.1 主要实验材料 | 第56页 |
| 4.2.2 主要实验试剂 | 第56页 |
| 4.2.3 培养基和试剂配制 | 第56页 |
| 4.2.4 主要实验仪器 | 第56-57页 |
| 4.3 实验方法 | 第57-61页 |
| 4.3.1 L-阿拉伯糖异构酶固定化载体的选择 | 第57-58页 |
| 4.3.2 固定化L-阿拉伯糖异构酶酶活测定方法 | 第58-59页 |
| 4.3.3 L-阿拉伯糖异构酶固定化条件优化方法 | 第59-60页 |
| 4.3.4 固定化重组酶LAI的酶学性质研究方法 | 第60-61页 |
| 4.3.5 固定化L-阿拉伯糖异构酶转化生产D-塔格糖 | 第61页 |
| 4.4 实验结果与讨论 | 第61-68页 |
| 4.4.1 L-阿拉伯糖异构酶固定化载体的选择 | 第61-62页 |
| 4.4.2 重组酶LAI的固定化条件优化 | 第62-64页 |
| 4.4.3 固定化LAI的酶学性质及稳定性 | 第64-67页 |
| 4.4.4 利用固定化L-阿拉伯糖异构酶转化生产D-塔格糖 | 第67-68页 |
| 4.5 本章小结 | 第68-69页 |
| 第五章 总结与展望 | 第69-71页 |
| 5.1 全文总结 | 第69-70页 |
| 5.2 创新点 | 第70页 |
| 5.3 本文的不足之处与展望 | 第70-71页 |
| 参考文献 | 第71-75页 |
| 致谢 | 第75-76页 |
| 学位论文评阅及答辩情况表 | 第76页 |
