| 摘要 | 第1-7页 |
| ABSTRACT | 第7-16页 |
| 第1章 绪论 | 第16-48页 |
| ·贻贝的概况 | 第16-24页 |
| ·贻贝的分布 | 第17页 |
| ·贻贝的营养成份 | 第17-20页 |
| ·贻贝的药用价值 | 第20-23页 |
| ·贻贝的开发利用现状 | 第23-24页 |
| ·食源性血管紧张素转化酶(ACE)抑制肽的概述 | 第24-36页 |
| ·血管紧张素转换酶(ACE)概述 | 第24-26页 |
| ·血管紧张素转换酶(ACE)与高血压 | 第26-27页 |
| ·ACE抑制肽的作用机制 | 第27-29页 |
| ·ACE抑制肽的研究进展 | 第29-31页 |
| ·酶解制备食源性ACE抑制肽的研究进展 | 第31-32页 |
| ·ACE抑制肽的降血压活性 | 第32-33页 |
| ·ACE抑制肽构效关系的研究进展 | 第33-34页 |
| ·ACE抑制肽的定量构效关系的研究进展 | 第34-36页 |
| ·本课题立题意义和主要研究内容 | 第36-38页 |
| ·本课题的立题背景和意义 | 第36-37页 |
| ·本课题的主要研究内容 | 第37-38页 |
| 参考文献 | 第38-48页 |
| 第2章 贻贝的营养成分及蛋白质的分级分离和营养特性分析 | 第48-68页 |
| ·前言 | 第48页 |
| ·材料与仪器 | 第48-50页 |
| ·实验材料 | 第48-49页 |
| ·主要仪器 | 第49-50页 |
| ·实验方法 | 第50-54页 |
| ·原料的预处理 | 第50页 |
| ·贻贝粉的脱脂处理 | 第50页 |
| ·基本组成分析 | 第50页 |
| ·贻贝中脂肪酸的含量测定 | 第50-51页 |
| ·贻贝中矿物质元素的含量测定 | 第51-52页 |
| ·贻贝蛋白组分的分级制备方法 | 第52页 |
| ·贻贝各蛋白组分的氨基酸组成分析 | 第52-53页 |
| ·贻贝蛋白质组分的营养指标评价 | 第53-54页 |
| ·贻贝蛋白各组分的十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析 | 第54页 |
| ·结果与讨论 | 第54-65页 |
| ·贻贝蛋白的制备 | 第54-55页 |
| ·贻贝粉及其粗蛋白的基本组成分析 | 第55-56页 |
| ·贻贝中的脂肪酸含量测定结果 | 第56-57页 |
| ·贻贝粉及粗蛋白中的矿物质元素含量 | 第57-58页 |
| ·贻贝蛋白组分的含量特点 | 第58页 |
| ·贻贝蛋白中各组分的氨基酸组成分析 | 第58-61页 |
| ·贻贝蛋白中各蛋白组分基于氨基酸组成的营养价值评估 | 第61-63页 |
| ·贻贝蛋白各蛋白组分的十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析 | 第63-65页 |
| ·本章小结 | 第65-66页 |
| 参考文献 | 第66-68页 |
| 第3章 贻贝蛋白的酶水解特性及其酶解物的ACE抑制活性 | 第68-92页 |
| ·前言 | 第68页 |
| ·材料与仪器 | 第68-69页 |
| ·实验材料 | 第68-69页 |
| ·主要仪器 | 第69页 |
| ·实验方法 | 第69-72页 |
| ·蛋白酶活力的测定 | 第69-70页 |
| ·贻贝蛋白溶解性的测定 | 第70页 |
| ·贻贝蛋白及其蛋白级分的酶解物的制备 | 第70页 |
| ·不同蛋白酶酶解贻贝蛋白 | 第70页 |
| ·碱性蛋白酶Alcalase制备贻贝蛋白各级分的酶解产物 | 第70页 |
| ·酶解过程中测定指标及方法 | 第70-71页 |
| ·ACE抑制活性的测定 | 第71-72页 |
| ·实验结果与讨论 | 第72-88页 |
| ·蛋白酶的活力测定 | 第72-73页 |
| ·贻贝蛋白的溶解性能的测定及改进 | 第73-74页 |
| ·不同蛋白酶对贻贝蛋白的酶解效果的比较及酶种筛选 | 第74-84页 |
| ·碱性蛋白酶Alcalase酶解贻贝蛋白各级分的酶解效果的比较 | 第84-88页 |
| ·本章小结 | 第88-89页 |
| 参考文献 | 第89-92页 |
| 第4章 Alcalase制备贻贝分离蛋白ACE抑制肽 | 第92-130页 |
| ·前言 | 第92页 |
| ·材料与仪器 | 第92-93页 |
| ·实验材料 | 第92-93页 |
| ·主要仪器 | 第93页 |
| ·实验方法 | 第93-96页 |
| ·贻贝分离蛋白(MEPI)的提取工艺 | 第94页 |
| ·正交试验优化提取工艺提高蛋白提取率 | 第94页 |
| ·MEPI的主要成分分析 | 第94-95页 |
| ·Alcalase水解MEPI的酶解条件优化 | 第95页 |
| ·酶解过程中测定指标及方法 | 第95页 |
| ·酶解过程中的动力学研究 | 第95页 |
| ·MEPI酶解物的稳定性试验 | 第95-96页 |
| ·MEPI酶解物对ACE的抑制动力学分析 | 第96页 |
| ·结果与讨论 | 第96-125页 |
| ·碱溶酸沉法制备贻贝MEPI | 第96-102页 |
| ·贻贝分离蛋白的主要成分分析 | 第102页 |
| ·Alcalase酶解贻贝分离蛋白的条件优化 | 第102-111页 |
| ·DH对酶解产物特性的影响 | 第111-117页 |
| ·酶解过程中的动力学表征 | 第117-120页 |
| ·MEPI酶解物的稳定性 | 第120-122页 |
| ·MEPI酶解物对ACE的抑制动力学分析 | 第122-125页 |
| ·本章小结 | 第125-126页 |
| 参考文献 | 第126-130页 |
| 第5章 贻贝ACE抑制活性肽的分离纯化 | 第130-172页 |
| ·前言 | 第130页 |
| ·材料与仪器 | 第130-132页 |
| ·实验材料与试剂 | 第130-131页 |
| ·主要仪器 | 第131-132页 |
| ·实验方法 | 第132-136页 |
| ·贻贝分离蛋白MEPI酶解物ACE抑制肽的分离纯化工艺 | 第132页 |
| ·超滤分离MEPI酶解物 | 第132-134页 |
| ·凝胶过滤层析分离纯化ACE抑制肽 | 第134页 |
| ·RP-HPLC分离ACE抑制肽 | 第134-135页 |
| ·RP-HPLC分析ACE抑制肽 | 第135页 |
| ·UPLC-MS鉴定ACE抑制活性肽 | 第135页 |
| ·ACE抑制肽对ACE的稳定性实验 | 第135-136页 |
| ·分离纯化过程中的测定指标 | 第136页 |
| ·结果与讨论 | 第136-167页 |
| ·MEPI酶解物的微滤 | 第136-137页 |
| ·超滤工艺参数对膜通量的影响 | 第137-142页 |
| ·超滤所得级分的表征 | 第142-146页 |
| ·Sephadex G-10凝胶过滤层析分离纯化ACE抑制肽 | 第146-150页 |
| ·Sephadex LH-20凝胶层析分离纯化ACE抑制肽 | 第150-151页 |
| ·RP-HPLC分离纯化ACE抑制肽 | 第151-156页 |
| ·ACE抑制肽的结构鉴定 | 第156-166页 |
| ·ACE抑制肽对ACE的稳定性实验 | 第166-167页 |
| ·本章小结 | 第167-169页 |
| 参考文献 | 第169-172页 |
| 第6章 ACE抑制肽的定量构效关系研究 | 第172-205页 |
| ·前言 | 第172页 |
| ·材料与方法 | 第172-175页 |
| ·模型样本的收集 | 第172-173页 |
| ·模型构建方法 | 第173-174页 |
| ·QSAR模型的检验 | 第174-175页 |
| ·结果与讨论 | 第175-203页 |
| ·基于VHSE的ACE抑制二肽的构效关系 | 第175-181页 |
| ·基于VHSE的ACE抑制三肽的构效关系 | 第181-187页 |
| ·基于VHSE的ACE抑制四肽的构效关系 | 第187-192页 |
| ·基于VHSE的ACE抑制五肽的构效关系 | 第192-197页 |
| ·基于VHSE的ACE抑制六肽的构效关系 | 第197-202页 |
| ·贻贝中的ACE抑制肽对QSAR模型的检验 | 第202-203页 |
| ·本章小结 | 第203-204页 |
| 参考文献 | 第204-205页 |
| 论文主要结论与创新点 | 第205-208页 |
| 攻读博士学位期间的论文、专利和项目清单 | 第208-209页 |
| 致谢 | 第209-210页 |
| 附录:缩写符号说明 | 第210-213页 |
