| 目录 | 第6-11页 |
| 致谢 | 第11-12页 |
| 摘要 | 第12-14页 |
| Abstract | 第14-16页 |
| 第一章 绪论 | 第17-28页 |
| 1.1 我国水产加工行业的发展现状 | 第17页 |
| 1.2 低值鱼加工研究进展 | 第17-22页 |
| 1.2.1 辅助技术 | 第19页 |
| 1.2.1.1 紫外辐照技术 | 第19页 |
| 1.2.1.2 微波加热处理技术 | 第19页 |
| 1.2.1.3 加压加热处理技术 | 第19页 |
| 1.2.2 辅助添加剂 | 第19-22页 |
| 1.2.2.1 微生物源谷氨酰胺转氨酶 | 第20-21页 |
| 1.2.2.2 NADPH亚硫酸盐还原酶和重组半胱氨酸蛋白酶抑制剂 | 第21页 |
| 1.2.2.3 酚类化合物 | 第21页 |
| 1.2.2.4 多糖 | 第21-22页 |
| 1.3 新型微生物多糖——可得然胶的研究进展 | 第22-25页 |
| 1.3.1 可得然胶的理化性质 | 第23-24页 |
| 1.3.2 可得然胶在食品行业应用中的功能特性 | 第24页 |
| 1.3.3 可得然胶的应用前景 | 第24-25页 |
| 1.4 γ-聚谷氨酸的研究进展 | 第25页 |
| 1.5 本研究目的和意义 | 第25-26页 |
| 1.6 研究内容 | 第26-28页 |
| 第二章 可得然胶对带鱼肌肉蛋白凝胶特性的影响 | 第28-43页 |
| 2.1 前言 | 第28-29页 |
| 2.2 村料与方法 | 第29-34页 |
| 2.2.1 主要原料与试剂 | 第29页 |
| 2.2.2 主要仪器与设备 | 第29-30页 |
| 2.2.3 样品处理 | 第30页 |
| 2.2.3.1 curdlan的可逆凝胶制备 | 第30页 |
| 2.2.3.2 带鱼肌肉蛋白凝胶的制备 | 第30页 |
| 2.2.4 凝胶特性指标测定 | 第30-32页 |
| 2.2.4.1 破断力和破断距离的测定 | 第30页 |
| 2.2.4.2 持水性的测定 | 第30-31页 |
| 2.2.4.3 度的测定 | 第31页 |
| 2.2.4.4 质构分析 | 第31页 |
| 2.2.4.5 感官分析 | 第31-32页 |
| 2.2.5 凝胶特性变化机理分析 | 第32-34页 |
| 2.2.5.1 凝胶蛋白化学结合作用的测定 | 第32页 |
| 2.2.5.2 游离巯基与总巯基的测定 | 第32-33页 |
| 2.2.5.3 凝胶蛋白溶解度测定 | 第33页 |
| 2.2.5.4 肌原纤维蛋白的凝胶电泳(SDS-PAGE) | 第33页 |
| 2.2.5.5 电子显微镜扫描 | 第33-34页 |
| 2.2.6 数据统计分析方法 | 第34页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第34-42页 |
| 2.3.1 凝胶特性的指标测定 | 第34-37页 |
| 2.3.1.1 破断力和破断距离 | 第34-35页 |
| 2.3.1.2 白度、持水性和质构特性 | 第35-36页 |
| 2.3.1.3 感官分析 | 第36-37页 |
| 2.3.2 凝胶特性变化机理分析 | 第37-42页 |
| 2.3.2.1 凝胶蛋白化学结合作用 | 第37-38页 |
| 2.3.2.2 游离巯基与总巯基 | 第38-39页 |
| 2.3.2.3 凝胶蛋白溶解度 | 第39-40页 |
| 2.3.2.4 肌原纤维蛋白的SDS-PAGE图谱 | 第40-41页 |
| 2.3.2.5 带鱼肌肉蛋白凝胶的微观结构 | 第41-42页 |
| 2.4 本章小结 | 第42-43页 |
| 第三章 可得然胶改善带鱼肌肉蛋白凝胶特性的工艺优化 | 第43-56页 |
| 3.1 前言 | 第43页 |
| 3.2 材料与方法 | 第43-46页 |
| 3.2.1 主要原料与试剂 | 第43-44页 |
| 3.2.2 主要仪器与设备 | 第44页 |
| 3.2.3 样品处理 | 第44-45页 |
| 3.2.3.1 curdlan的可逆凝胶制备 | 第44页 |
| 3.2.3.2 带鱼肌肉蛋白凝胶的制备 | 第44-45页 |
| 3.2.4 单因素试验 | 第45页 |
| 3.2.4.1 curdlan添加量对带鱼肌肉蛋白凝胶的影响 | 第45页 |
| 3.2.4.2 预热温度对带鱼肌肉蛋白凝胶特性的影响 | 第45页 |
| 3.2.4.3 预热时间对带鱼肌肉蛋白凝胶特性的影响 | 第45页 |
| 3.2.5 凝胶特性指标测定 | 第45页 |
| 3.2.5.1 凝胶强度的测定 | 第45页 |
| 3.2.5.2 持水性的测定 | 第45页 |
| 3.2.5.3 白度的测定 | 第45页 |
| 3.2.6 响应面优化带鱼肌肉蛋白凝胶制备工艺 | 第45-46页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第46-54页 |
| 3.3.1 curdlan添加量对带鱼肌肉蛋白凝胶特性的影响 | 第46-47页 |
| 3.3.2 预热温度对带鱼肌肉蛋白凝胶特性的影响 | 第47-49页 |
| 3.3.3 预热时间对带鱼肌肉蛋白凝胶特性的影响 | 第49-51页 |
| 3.3.4 响应面优化设计分析 | 第51-54页 |
| 3.3.4.1 优化试验与方差分析 | 第51-53页 |
| 3.3.4.2 最优工艺条件的验证 | 第53页 |
| 3.3.4.3 最优工艺条件下肌原纤维蛋白的SDS-PAGE电泳图谱 | 第53-54页 |
| 3.4 本章小结 | 第54-56页 |
| 第四章 ：可得然胶复合谷氨酰胺转氨酶对带鱼肌肉蛋白凝胶特性的影响 | 第56-72页 |
| 4.1 前言 | 第56-57页 |
| 4.2 材料与方法 | 第57-59页 |
| 4.2.1 主要原料与试剂 | 第57页 |
| 4.2.2 主要仪器与设备 | 第57-58页 |
| 4.2.3 样品处理 | 第58页 |
| 4.2.3.1 curdlan的可逆凝胶制备 | 第58页 |
| 4.2.3.2 带鱼肌肉蛋白凝胶的制备 | 第58页 |
| 4.2.4 凝胶特性指标测定 | 第58-59页 |
| 4.2.4.1 破断力和破断距离的测定 | 第58页 |
| 4.2.4.2 持水性的测定 | 第58页 |
| 4.2.4.3 白度的测定 | 第58页 |
| 4.2.4.4 质构分析 | 第58页 |
| 4.2.4.5 感官分析 | 第58-59页 |
| 4.2.5 凝胶特性变化机理分析 | 第59页 |
| 4.2.5.1 凝胶蛋白化学结合作用的测定 | 第59页 |
| 4.2.5.2 游离巯基与总巯基的测定 | 第59页 |
| 4.2.5.3 凝胶蛋白溶解度测定 | 第59页 |
| 4.2.5.4 肌原纤维蛋白的凝胶电泳(SDS-PAGE) | 第59页 |
| 4.2.5.5 电子显微镜扫描 | 第59页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第59-71页 |
| 4.3.1 凝胶特性的指标测定 | 第59-64页 |
| 4.3.1.1 破断力和破段距离 | 第59-61页 |
| 4.3.1.2 持水性 | 第61-62页 |
| 4.3.1.3 白度 | 第62-63页 |
| 4.3.1.4 质构分析 | 第63页 |
| 4.3.1.5 感官分析 | 第63-64页 |
| 4.3.2 凝胶特性变化机理分析 | 第64-71页 |
| 4.3.2.1 凝胶蛋白化学结合作用 | 第64-66页 |
| 4.3.2.2 游离巯基与总巯基 | 第66页 |
| 4.3.2.3 凝胶蛋白溶解度 | 第66-68页 |
| 4.3.2.4 肌原纤维蛋白的SDS-PAGE图谱 | 第68-70页 |
| 4.3.2.5 带鱼肌肉蛋白凝胶的微观结构 | 第70-71页 |
| 4.4 本章小结 | 第71-72页 |
| 第五章 可得然胶复合谷氨酰胺转氨酶改善带鱼肌肉蛋白凝胶特性的工艺优化 | 第72-82页 |
| 5.1 前言 | 第72页 |
| 5.2 材料与方法 | 第72-74页 |
| 5.2.1 主要原料与试剂 | 第72页 |
| 5.2.2 主要仪器与设备 | 第72-73页 |
| 5.2.3 样品制备 | 第73页 |
| 5.2.3.1 Curdlan可逆凝胶的制备 | 第73页 |
| 5.2.3.2 带鱼肌肉蛋白凝胶的制备 | 第73页 |
| 5.2.4 单因素试验 | 第73-74页 |
| 5.2.4.1 Curdlan复合MTGase对带鱼肌肉蛋白凝胶强度的影响 | 第73页 |
| 5.2.4.2 预热温度对带鱼肌肉蛋白凝胶强度的影响 | 第73-74页 |
| 5.2.4.3 预热时间对带鱼肌肉蛋白凝胶强度的影响 | 第74页 |
| 5.2.5 响应面优化带鱼肌肉蛋白凝胶制备工艺 | 第74页 |
| 5.2.6 凝胶强度的测定 | 第74页 |
| 5.3 结果与讨论 | 第74-81页 |
| 5.3.1 单因素试验 | 第74-77页 |
| 5.3.1.1 curdlan复合MTGase对带鱼肌肉蛋白凝胶强度的影响 | 第74-75页 |
| 5.3.1.2 预热温度对带鱼肌肉蛋白凝胶强度的影响 | 第75-76页 |
| 5.3.1.3 预热时间对带鱼肌肉蛋白凝胶强度的影响 | 第76-77页 |
| 5.3.2 响应面优化设计分析 | 第77-81页 |
| 5.3.2.1 优化试验与方差分析 | 第77-81页 |
| 5.3.2.2 最优工艺条件的验证 | 第81页 |
| 5.4 本章小结 | 第81-82页 |
| 第六章 γ-聚谷氨酸复合谷氨酰胺转氨酶对带鱼肌肉蛋白凝胶特性的影响 | 第82-95页 |
| 6.1 前言 | 第82页 |
| 6.2 材料与方法 | 第82-85页 |
| 6.2.1 主要原料与试剂 | 第82-83页 |
| 6.2.2 主要仪器与设备 | 第83页 |
| 6.2.3 带鱼肌肉蛋白凝胶的制备 | 第83-84页 |
| 6.2.4 凝胶特性指标测定 | 第84页 |
| 6.2.4.1 破断力和破断距离的测定 | 第84页 |
| 6.2.4.2 持水性的测定 | 第84页 |
| 6.2.4.3 白度的测定 | 第84页 |
| 6.2.4.4 质构分析 | 第84页 |
| 6.2.4.5 感官分析 | 第84页 |
| 6.2.5 凝胶特性变化机理分析 | 第84-85页 |
| 6.2.5.1 凝胶蛋白化学结合作用的测定 | 第84页 |
| 6.2.5.2 游离巯基与总巯基的测定 | 第84页 |
| 6.2.5.3 凝胶蛋白溶解度测定 | 第84页 |
| 6.2.5.4 肌原纤维蛋白的凝胶电泳(SDS-PAGE) | 第84页 |
| 6.2.5.5 电子显微镜扫描 | 第84-85页 |
| 6.3 结果和讨论 | 第85-93页 |
| 6.3.1 凝胶特性的指标测定 | 第85-88页 |
| 6.3.1.1 破断力和破断距离 | 第85-86页 |
| 6.3.1.2 持水性 | 第86页 |
| 6.3.1.3 白度 | 第86-87页 |
| 6.3.1.4 质构 | 第87页 |
| 6.3.1.5 感官分析 | 第87-88页 |
| 6.3.2 带鱼肌肉蛋白凝胶特性发生变化的机理 | 第88-93页 |
| 6.3.2.1 凝胶蛋白化学结合作用 | 第88-89页 |
| 6.3.2.2 游离巯基和总巯基 | 第89-90页 |
| 6.3.2.3 凝胶蛋白溶解度 | 第90-91页 |
| 6.3.2.4 肌原纤维蛋白的SDS-PAGE图谱 | 第91-92页 |
| 6.3.2.5 带鱼肌肉蛋白凝胶的微观结构 | 第92-93页 |
| 6.4 本章小结 | 第93-95页 |
| 第七章 γ-聚谷氨酸复合谷氨酰胺转氨酶改善带鱼肌肉蛋白凝胶特性的工艺优化 | 第95-105页 |
| 7.1 前言 | 第95页 |
| 7.2 材料与方法 | 第95-97页 |
| 7.2.1 主要原料与试剂 | 第95页 |
| 7.2.2 主要仪器与设备 | 第95-96页 |
| 7.2.3 带鱼肌肉蛋白凝胶的制备 | 第96页 |
| 7.2.4 单因素试验 | 第96-97页 |
| 7.2.4.1 γ-PGA复合MTGase对带鱼肌肉蛋白凝胶强度的影响 | 第96页 |
| 7.2.4.2 预热温度对带鱼肌肉蛋白凝胶强度的影响 | 第96页 |
| 7.2.4.3 预热时间对带鱼肌肉蛋白凝胶强度的影响 | 第96-97页 |
| 7.2.5 响应面优化带鱼肌肉蛋白凝胶制备工艺 | 第97页 |
| 7.2.6 凝胶强度的测定 | 第97页 |
| 7.3 结果和讨论 | 第97-104页 |
| 7.3.1 单因素试验 | 第97-100页 |
| 7.3.1.1 γ-PGA复合MTGase对带鱼肌肉蛋白凝胶强度的影响 | 第97-98页 |
| 7.3.1.2 预热温度对带鱼肌肉蛋白凝胶强度的影响 | 第98-99页 |
| 7.3.1.3 预热时间对带鱼肌肉蛋白凝胶强度的影响 | 第99-100页 |
| 7.3.2 响应面优化设计分析 | 第100-104页 |
| 7.3.2.1 优化试验与方差分析 | 第100-103页 |
| 7.3.2.2 最优工艺条件的验证 | 第103-104页 |
| 7.4 本章小结 | 第104-105页 |
| 第八章 结论与展望 | 第105-108页 |
| 8.1 结论 | 第105-107页 |
| 8.2 展望 | 第107-108页 |
| 参考文献 | 第108-115页 |
| 附录 | 第115-117页 |
| 作者简历 | 第117页 |
| 在校期间参加的科研项目 | 第117页 |
| 在校期间发表的论文 | 第117页 |
| 在校期间获奖情况 | 第117页 |
