酶解鱼鳞明胶制备生物活性肽的研究
| 摘要 | 第1-8页 |
| Abstract | 第8-13页 |
| 第一章 绪论 | 第13-25页 |
| ·前言 | 第13-14页 |
| ·胶原蛋白与明胶 | 第14-15页 |
| ·胶原蛋白的结构 | 第14-15页 |
| ·水产胶原蛋白 | 第15页 |
| ·血管紧张素转化酶抑制肽 | 第15-19页 |
| ·血管紧张素转化酶 | 第15页 |
| ·ACE 对血压的调节作用 | 第15-16页 |
| ·ACE 抑制剂 | 第16-18页 |
| ·食源性ACE 抑制肽 | 第18页 |
| ·ACE 抑制肽的构效关系 | 第18-19页 |
| ·抗氧化肽 | 第19-21页 |
| ·自由基 | 第19-20页 |
| ·抗氧化肽 | 第20页 |
| ·抗氧化活性肽的作用机理 | 第20-21页 |
| ·水产蛋白源活性肽 | 第21-24页 |
| ·水产蛋白源抗氧化肽的研究进展 | 第21-22页 |
| ·水产蛋白源ACE 抑制肽的研究进展 | 第22-24页 |
| ·立题背景及研究内容 | 第24-25页 |
| 第二章 鱼鳞明胶成分分析与评价 | 第25-32页 |
| ·前言 | 第25页 |
| ·材料与方法 | 第25-27页 |
| ·实验材料与主要试剂 | 第25-26页 |
| ·主要仪器设备 | 第26页 |
| ·实验方法 | 第26-27页 |
| ·结果与讨论 | 第27-31页 |
| ·鱼鳞明胶主要成分分析 | 第27-28页 |
| ·鱼鳞明胶分子量分析 | 第28页 |
| ·原料蛋白氨基酸组成分析 | 第28-31页 |
| ·本章小结 | 第31-32页 |
| 第三章 Alcalase酶解鱼鳞明胶的条件优化 | 第32-42页 |
| ·前言 | 第32页 |
| ·材料与方法 | 第32-34页 |
| ·实验材料与主要试剂 | 第32-33页 |
| ·主要仪器设备 | 第33页 |
| ·实验方法 | 第33-34页 |
| ·结果与讨论 | 第34-41页 |
| ·各因素对水解度的影响 | 第34-37页 |
| ·响应曲面优化实验结果 | 第37-40页 |
| ·验证实验 | 第40-41页 |
| ·鱼鳞明胶的水解进程曲线 | 第41页 |
| ·本章小结 | 第41-42页 |
| 第四章 鱼鳞明胶多肽的超氧阴离子清除活性的研究 | 第42-55页 |
| ·前言 | 第42-43页 |
| ·材料与方法 | 第43-46页 |
| ·实验材料与主要试剂 | 第43页 |
| ·主要仪器设备 | 第43-44页 |
| ·实验方法 | 第44-46页 |
| ·结果与讨论 | 第46-54页 |
| ·水解度与超氧阴离子清除活性的关系 | 第46-47页 |
| ·水解物的超滤处理 | 第47-48页 |
| ·水解物的分子量分布 | 第48-50页 |
| ·水解物的氨基酸组成分析 | 第50-52页 |
| ·消化酶对超氧阴离子清除活性的影响 | 第52-53页 |
| ·半抑制浓度的测定 | 第53-54页 |
| ·本章小结 | 第54-55页 |
| 第五章 鱼鳞明胶多肽的ACE抑制活性的研究 | 第55-70页 |
| ·前言 | 第55-56页 |
| ·材料与方法 | 第56-59页 |
| ·实验材料与主要试剂 | 第56页 |
| ·主要仪器设备 | 第56-57页 |
| ·实验方法 | 第57-59页 |
| ·结果与讨论 | 第59-68页 |
| ·马尿酸标准曲线 | 第59-60页 |
| ·ACE 抑制活性的测定 | 第60-62页 |
| ·水解度与ACE 抑制活性的关系 | 第62-63页 |
| ·水解物的超滤处理 | 第63-64页 |
| ·水解物的分子量分布研究 | 第64-65页 |
| ·水解物的氨基酸组成分析 | 第65-66页 |
| ·消化酶对ACE 抑制活性的影响 | 第66-68页 |
| ·半抑制浓度的测定 | 第68页 |
| ·本章小结 | 第68-70页 |
| 结论与展望 | 第70-72页 |
| 参考文献 | 第72-81页 |
| 攻读硕士学位期间取得的研究成果 | 第81-82页 |
| 致谢 | 第82页 |
