摘要 | 第4-5页 |
abstract | 第5-6页 |
主要符号表 | 第11-12页 |
第1章 引言 | 第12-19页 |
1.1 牡蛎简介 | 第12-13页 |
1.2 牡蛎中活性物质研究进展 | 第13-14页 |
1.3 酶法制备活性肽的研究现状 | 第14-16页 |
1.3.1 酶法制备抗氧化肽的研究现状 | 第14-15页 |
1.3.2 酶法制备ACE抑制肽的研究现状 | 第15-16页 |
1.3.3 酶法制备抗肿瘤肽的研究进展 | 第16页 |
1.4 多肽分离纯化方法的研究进展 | 第16-17页 |
1.4.1 超滤法 | 第16-17页 |
1.4.2 离子交换色谱法 | 第17页 |
1.4.3 凝胶过滤色谱法 | 第17页 |
1.4.4 反相高效液相色谱法(RP-HPLC) | 第17页 |
1.5 本课题的选题背景和意义 | 第17-18页 |
1.6 本课题的研究内容 | 第18-19页 |
第2章 牡蛎酶解条件的优化 | 第19-36页 |
2.1 材料与方法 | 第19-23页 |
2.1.1 材料 | 第19页 |
2.1.2 试剂 | 第19-20页 |
2.1.3 主要仪器 | 第20页 |
2.1.4 酶解工艺流程 | 第20页 |
2.1.5 常规理化指标测定方法 | 第20页 |
2.1.6 蛋白酶活力的测定 | 第20-21页 |
2.1.7 水解度(DH)的计算 | 第21页 |
2.1.8 DPPH自由基清除活性的测定 | 第21-22页 |
2.1.9 羟自由基清除活性的测定 | 第22页 |
2.1.10 超氧阴离子自由基清除活性的测定 | 第22页 |
2.1.11 HPLC测定相对分子质量 | 第22页 |
2.1.12 蛋白酶酶解条件单因素试验设计 | 第22-23页 |
2.1.13 酶解条件优化响应面试验方案设计 | 第23页 |
2.1.14 统计分析 | 第23页 |
2.2 结果与讨论 | 第23-34页 |
2.2.1 牡蛎基本成分分析 | 第23-24页 |
2.2.2 蛋白酶活力的测定 | 第24页 |
2.2.3 不同蛋白酶对牡蛎的水解效果 | 第24-25页 |
2.2.4 不同蛋白酶酶解产物的清除自由基活性 | 第25-27页 |
2.2.5 酶解产物的分子量分布 | 第27-31页 |
2.2.6 牡蛎蛋白酶解条件的建立 | 第31-34页 |
2.3 本章小结 | 第34-36页 |
第3章 抗氧化组分的分离纯化及结构分析 | 第36-45页 |
3.1 材料与方法 | 第36-38页 |
3.1.1 材料 | 第36页 |
3.1.2 主要试剂 | 第36页 |
3.1.3 主要仪器 | 第36-37页 |
3.1.4 样品制备 | 第37页 |
3.1.5 DPPH清除率测定 | 第37页 |
3.1.6 牡蛎蛋白肽理化指标的测定 | 第37-38页 |
3.1.7 抗氧化肽的组分分离 | 第38页 |
3.1.8 牡蛎抗氧化肽的结构分析 | 第38页 |
3.2 结果与讨论 | 第38-44页 |
3.2.1 酶解时间对牡蛎蛋白肽清除DPPH自由基活性的影响 | 第38页 |
3.2.2 牡蛎蛋白肽的理化指标检测 | 第38-39页 |
3.2.3 抗氧化肽的分离纯化 | 第39-40页 |
3.2.4 分离纯化所得组分的结构鉴定 | 第40-44页 |
3.3 本章小结 | 第44-45页 |
第4章 抗氧化组分的活性评价 | 第45-57页 |
4.1 材料与方法 | 第45-49页 |
4.1.1 材料 | 第45页 |
4.1.2 主要试剂 | 第45-46页 |
4.1.3 主要仪器 | 第46页 |
4.1.4 肝细胞培养相关试剂和方法 | 第46-49页 |
4.2 实验结果与讨论 | 第49-55页 |
4.2.1 DPPH自由基清除活性的比较 | 第49页 |
4.2.2 羟自由基清除活性的比较 | 第49-50页 |
4.2.3 超氧阴离子自由基清除活性的比较 | 第50-51页 |
4.2.4 牡蛎蛋白肽对H_2O_2氧化损伤的肝细胞保护作用 | 第51-53页 |
4.2.5 LDH检测 | 第53-54页 |
4.2.6 丙二醛检测 | 第54页 |
4.2.7 GSH-Px的检测 | 第54-55页 |
4.2.8 超氧化物歧化酶的检测 | 第55页 |
4.3 本章小结 | 第55-57页 |
第5章 总结与展望 | 第57-59页 |
5.1 总结 | 第57页 |
5.2 展望 | 第57-59页 |
致谢 | 第59-60页 |
参考文献 | 第60-67页 |
在学校期间发表的学术论文 | 第67页 |