鹰嘴豆分离蛋白的制备及其功能性质研究
目录 | 第1-6页 |
摘要 | 第6-8页 |
Abstract | 第8-11页 |
缩略表 | 第11-12页 |
第一章 绪论 | 第12-29页 |
·蛋白质的功能 | 第12-13页 |
·蛋白质改性 | 第13-14页 |
·鹰嘴豆研究现状 | 第14-21页 |
·鹰嘴豆的来源、分布及简介 | 第14-15页 |
·鹰嘴豆的营养价值 | 第15-19页 |
·鹰嘴豆的国内外应用现状 | 第19页 |
·鹰嘴豆分离蛋白研究开发现状 | 第19-21页 |
·立题背景和意义 | 第21-22页 |
·本课题研究的主要内容 | 第22页 |
参考文献 | 第22-29页 |
第二章 鹰嘴豆分离蛋白的制备 | 第29-44页 |
·前言 | 第29页 |
·实验材料与仪器 | 第29-30页 |
·主要原料 | 第29页 |
·主要试剂 | 第29-30页 |
·主要仪器 | 第30页 |
·实验方法 | 第30-33页 |
·原料预处理 | 第30-31页 |
·化学组成测定 | 第31-32页 |
·鹰嘴豆分离蛋白制备方法 | 第32页 |
·鹰嘴豆分离蛋白制备工艺条件优化 | 第32-33页 |
·结果与讨论 | 第33-42页 |
·原料分析 | 第33-35页 |
·蛋白质的等电点 | 第35页 |
·鹰嘴豆分离蛋白提取工艺单因素分析 | 第35-37页 |
·响应面分析 | 第37-41页 |
·最优化条件下蛋白质的制备 | 第41-42页 |
·本章小结 | 第42页 |
参考文献 | 第42-44页 |
第三章 鹰嘴豆分离蛋白分离纯化及其特性 | 第44-64页 |
·前言 | 第44页 |
·实验材料与仪器 | 第44-46页 |
·主要试剂与材料 | 第44-45页 |
·主要仪器 | 第45-46页 |
·实验方法 | 第46-51页 |
·Sephacryl S-200凝胶过滤 | 第46页 |
·DEAE-Sepharose CL-6B层析 | 第46页 |
·反相高压液相色谱(RP-HPLC)分离纯化 | 第46-47页 |
·Native-电泳 | 第47-48页 |
·十二烷基硫酸钠(SDS)-电泳 | 第48页 |
·氨基酸组成 | 第48-49页 |
·表面疏水性 | 第49页 |
·游离及总巯基含量 | 第49页 |
·热变性温度 | 第49页 |
·蛋白质含量测定 | 第49-50页 |
·功能性质 | 第50-51页 |
·结果与讨论 | 第51-60页 |
·CPI分离纯化 | 第51-56页 |
·CPI的结构与功能特性 | 第56-60页 |
·本章小结 | 第60-61页 |
参考文献 | 第61-64页 |
第四章 鹰嘴豆分离蛋白的溶解性和乳化性 | 第64-78页 |
·前言 | 第64页 |
·实验材料与仪器 | 第64-65页 |
·主要原料 | 第64-65页 |
·主要试剂 | 第65页 |
·主要仪器 | 第65页 |
·方法 | 第65-67页 |
·溶解性的测定 | 第65-66页 |
·乳化活力及乳化稳定性 | 第66-67页 |
·蛋白质表面疏水性测定 | 第67页 |
·蛋白质测定方法 | 第67页 |
·结果与讨论 | 第67-75页 |
·CPI的溶解性 | 第67-69页 |
·CPI的乳化性 | 第69-73页 |
·鹰嘴豆分离蛋白的表面疏水性 | 第73-75页 |
·本章小结 | 第75页 |
参考文献 | 第75-78页 |
第五章 鹰嘴豆分离蛋白的胶凝性 | 第78-100页 |
·前言 | 第78-79页 |
·实验材料与仪器 | 第79页 |
·实验材料 | 第79页 |
·主要试剂 | 第79页 |
·主要仪器 | 第79页 |
·实验方法 | 第79-81页 |
·蛋白质的最低胶凝点 | 第79页 |
·蛋白质动态流变学性质的测定 | 第79-80页 |
·pH、离子强度对CPI胶凝性的影响 | 第80页 |
·CaCl_2对CPI胶凝性的影响 | 第80页 |
·蛋白质凝胶强度的测定 | 第80页 |
·拉曼光谱 | 第80-81页 |
·结果与讨论 | 第81-96页 |
·CPI的最低胶凝点 | 第81页 |
·pH、离子强度对CPI胶凝性的影响 | 第81-88页 |
·CPI胶凝前后结构的变化 | 第88-96页 |
·本章小结 | 第96-97页 |
参考文献 | 第97-100页 |
第六章 鹰嘴豆分离蛋白酶法改性 | 第100-113页 |
·引言 | 第100页 |
·实验材料与方法 | 第100-103页 |
·材料与设备 | 第100-101页 |
·实验方法 | 第101-103页 |
·结果与讨论 | 第103-109页 |
·Alcalase酶法改性 | 第103-106页 |
·TGase酶法改性 | 第106-109页 |
·本章小结 | 第109-110页 |
参考文献 | 第110-113页 |
主要结论 | 第113-115页 |
论文创新点 | 第115-116页 |
致谢 | 第116-117页 |
攻读博士学位期间发表论文清单 | 第117页 |