| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 主要符号表 | 第10-11页 |
| 第1章 引言 | 第11-17页 |
| 1.1 蓝圆鲹 | 第12页 |
| 1.2 鱼糜制品 | 第12-13页 |
| 1.3 组织蛋白酶 | 第13-14页 |
| 1.4 半胱氨酸蛋白酶抑制剂 | 第14-16页 |
| 1.5 本研究的目的与内容 | 第16-17页 |
| 第2章 材料与方法 | 第17-32页 |
| 2.1 实验原料 | 第17页 |
| 2.2 试剂 | 第17-18页 |
| 2.2.1 层析树脂 | 第17页 |
| 2.2.2 荧光底物 | 第17页 |
| 2.2.3 蛋白酶抑制剂 | 第17页 |
| 2.2.4 SDS-PAGE | 第17-18页 |
| 2.3 实验所用溶液及其配制 | 第18-20页 |
| 2.3.1 组织蛋白酶分离纯化 | 第18-19页 |
| 2.3.2 组织蛋白酶性质分析 | 第19页 |
| 2.3.3 激肽原分离纯化 | 第19页 |
| 2.3.4 激肽原性质分析 | 第19页 |
| 2.3.5 SDS-PAGE | 第19-20页 |
| 2.3.6 普通银染色 | 第20页 |
| 2.3.7 快速银染色 | 第20页 |
| 2.4 实验仪器 | 第20-21页 |
| 2.5 实验方法 | 第21-32页 |
| 2.5.1 蛋白质浓度测定 | 第21页 |
| 2.5.2 组织蛋白酶活力测定 | 第21页 |
| 2.5.3 激肽原抑制活力测定 | 第21页 |
| 2.5.4 SDS-PAGE | 第21-24页 |
| 2.5.5 组织蛋白酶 L 的分离纯化 | 第24-25页 |
| 2.5.6 组织蛋白酶 L 的性质分析 | 第25-27页 |
| 2.5.7 组织蛋白酶 B 的分离纯化 | 第27-28页 |
| 2.5.8 猪血中激肽原的分离纯化 | 第28-29页 |
| 2.5.9 猪血激肽原的性质分析 | 第29-30页 |
| 2.5.10 组织蛋白酶 L 与肌原纤维蛋白降解的关系 | 第30-31页 |
| 2.5.11 激肽原对鱼肌原纤维蛋白降解的抑制效果 | 第31页 |
| 2.5.12 激肽原对鱼糜凝胶强度的影响 | 第31-32页 |
| 第3章 结果与分析 | 第32-53页 |
| 3.1 蓝圆鲹肌肉组织蛋白酶 L 的分离纯化 | 第32-40页 |
| 3.1.1 组织蛋白酶 L 的纯化结果 | 第32-36页 |
| 3.1.2 组织蛋白酶 L 的性质分析 | 第36-40页 |
| 3.2 蓝圆鲹肌肉组织蛋白酶 B 的分离纯化 | 第40-43页 |
| 3.2.1 蓝圆鲹肌肉组织蛋白酶 B 的纯化结果 | 第40-42页 |
| 3.2.2 组织蛋白酶 B 的底物特异性研究 | 第42-43页 |
| 3.3 猪血中激肽原的分离纯化 | 第43-48页 |
| 3.3.1 激肽原的纯化结果 | 第43-46页 |
| 3.3.2 激肽原对木瓜蛋白酶活力的影响 | 第46-47页 |
| 3.3.3 激肽原对不同蛋白酶活力的影响 | 第47-48页 |
| 3.3.4 激肽原的性质分析 | 第48页 |
| 3.4 组织蛋白酶 L 与肌原纤维蛋白降解的关系 | 第48-51页 |
| 3.4.1 不同时间下酶对肌原纤维蛋白的影响 | 第48-49页 |
| 3.4.2 不同温度下酶对肌原纤维蛋白的影响 | 第49页 |
| 3.4.3 不同抑制剂对肌原纤维蛋白的影响 | 第49-51页 |
| 3.5 激肽原对鱼肌原纤维蛋白降解的抑制作用 | 第51-52页 |
| 3.6 激肽原对鱼糜凝胶强度的影响 | 第52-53页 |
| 第4章 讨论 | 第53-56页 |
| 第5章 结论与展望 | 第56-59页 |
| 5.1 结论 | 第56-57页 |
| 5.2 研究的特色与创新 | 第57-58页 |
| 5.3 展望 | 第58-59页 |
| 致谢 | 第59-60页 |
| 参考文献 | 第60-65页 |
| 在学期间发表的学术论文 | 第65页 |