摘要 | 第3-4页 |
Abstract | 第4-5页 |
第一章 绪论 | 第9-19页 |
1.1 高血压的概述 | 第9-12页 |
1.1.1 高血压的定义、分类及现状 | 第9-10页 |
1.1.2 高血压的治疗及药物不良反应 | 第10页 |
1.1.3 血管紧张素转化酶(ACE)的作用机制 | 第10-12页 |
1.2 食源性ACE抑制肽的研究进展 | 第12-15页 |
1.2.1 食源性ACE抑制肽的研发现状 | 第12-14页 |
1.2.2 ACE抑制活性的测定方法 | 第14-15页 |
1.3 沙丁鱼的概述 | 第15-18页 |
1.3.1 沙丁鱼等鱼类蛋白质的简介 | 第15-16页 |
1.3.2 沙丁鱼等鱼类蛋白质的生物活性及开发现状 | 第16-18页 |
1.4 立题背景与研究内容 | 第18-19页 |
第二章 沙丁鱼ACE抑制肽的酶解工艺研究 | 第19-36页 |
2.1 引言 | 第19页 |
2.2 材料与设备 | 第19-20页 |
2.2.1 主要原料与试剂 | 第19页 |
2.2.2 主要仪器设备 | 第19-20页 |
2.3 实验方法 | 第20-24页 |
2.3.1 原料的预处理 | 第20页 |
2.3.2 蛋白酶的筛选 | 第20-21页 |
2.3.3 酶活力的测定 | 第21页 |
2.3.4 水解度的测定 | 第21-22页 |
2.3.5 样品ACE抑制率的测定 | 第22页 |
2.3.6 酶解条件的优化 | 第22-24页 |
2.4 结果与讨论 | 第24-35页 |
2.4.1 酶解沙丁鱼肉的蛋白酶组合筛选结果 | 第24-25页 |
2.4.2 木瓜蛋白酶的单因素实验和正交实验 | 第25-29页 |
2.4.3 碱性蛋白酶的单因素实验和正交实验 | 第29-33页 |
2.4.4 酶解工艺优化前后DH和ACE抑制率的对比 | 第33-34页 |
2.4.5 讨论 | 第34-35页 |
2.5 小结 | 第35-36页 |
第三章 沙丁鱼ACE抑制肽的分离纯化 | 第36-49页 |
3.1 引言 | 第36页 |
3.2 材料与设备 | 第36-37页 |
3.2.1 主要原料与试剂 | 第36-37页 |
3.2.2 主要仪器设备 | 第37页 |
3.3 实验方法 | 第37-40页 |
3.3.1 样品ACE抑制率的测定 | 第37页 |
3.3.2 沙丁鱼酶解液的超滤分离 | 第37-38页 |
3.3.3 葡聚糖凝胶Sephadex G-25和G-15的柱层析 | 第38-40页 |
3.3.4 组分RP-HPLC分析 | 第40页 |
3.3.5 氨基酸组成分析 | 第40页 |
3.4 结果与讨论 | 第40-47页 |
3.4.1 超滤后酶解液ACE抑制活性的变化 | 第40-41页 |
3.4.2 凝胶柱层析分离纯化结果 | 第41-43页 |
3.4.3 组分P2-1、P2-2、P3-2 的RP-HPLC分析结果 | 第43-44页 |
3.4.4 组分P2-1、P2-2、P3-2 的氨基酸组成分析结果 | 第44-46页 |
3.4.5 讨论 | 第46-47页 |
3.5 小结 | 第47-49页 |
第四章 沙丁鱼ACE抑制肽的体内降压效果研究 | 第49-61页 |
4.1 引言 | 第49页 |
4.2 材料与设备 | 第49-50页 |
4.2.1 主要原料与试剂 | 第49-50页 |
4.2.2 主要仪器与设备 | 第50页 |
4.2.3 其他 | 第50页 |
4.3 实验方法 | 第50-54页 |
4.3.1 实验动物及饲养 | 第50-51页 |
4.3.2 血压的测量 | 第51页 |
4.3.3 脏器系数 | 第51页 |
4.3.4 脂质过氧化状态评价 | 第51-52页 |
4.3.5 血清ACE活性和ANG-II含量的测定 | 第52-54页 |
4.4 结果与讨论 | 第54-59页 |
4.4.1 单次灌胃和长期灌胃的收缩压测量结果 | 第54-56页 |
4.4.2 脏器系数的统计 | 第56页 |
4.4.3 组织和血清中的MDA含量 | 第56-57页 |
4.4.4 血清ACE活力和ANG-II含量测定结果 | 第57-58页 |
4.4.5 讨论 | 第58-59页 |
4.5 小结 | 第59-61页 |
第五章 结论与展望 | 第61-63页 |
5.1 结论 | 第61页 |
5.2 展望 | 第61-62页 |
5.3 创新 | 第62-63页 |
参考文献 | 第63-71页 |
在校期间论文发表情况 | 第71-72页 |
致谢 | 第72页 |