| 摘要 | 第4-6页 |
| ABSTRACT | 第6-7页 |
| 缩略词 | 第13-14页 |
| 第1章 绪论 | 第14-25页 |
| 1.1 甘草酸及其衍生物结构、活性及应用 | 第14-17页 |
| 1.1.1 GL及其衍生物的结构 | 第14-15页 |
| 1.1.2 GL及其衍生物的活性与应用 | 第15-16页 |
| 1.1.3 单葡萄糖醛酸基甘草次酸(GAMG)的制备方法 | 第16-17页 |
| 1.2 β-D-葡萄糖醛酸苷酶 | 第17-19页 |
| 1.2.1 β-D-葡萄糖醛酸苷酶的来源 | 第17页 |
| 1.2.2 β-D-葡萄糖醛酸苷酶的催化机理 | 第17-18页 |
| 1.2.3 β-D-葡萄糖醛酸苷酶的应用 | 第18-19页 |
| 1.3 植物内生真菌是有待开发的生物催化剂宝库 | 第19-22页 |
| 1.4 东乡野生稻及其内生菌简介 | 第22-23页 |
| 1.5 本课题研究意义及主要内容 | 第23-25页 |
| 1.5.1 研究意义 | 第23页 |
| 1.5.2 研究的主要内容 | 第23-25页 |
| 第2章 GL及GAMG定量分析方法的建立 | 第25-31页 |
| 2.1 实验材料 | 第25-27页 |
| 2.1.1 实验试剂 | 第25-26页 |
| 2.1.2 实验仪器 | 第26页 |
| 2.1.3 色谱条件 | 第26页 |
| 2.1.4 实验方法 | 第26-27页 |
| 2.1.4.1 标准品溶液的制备 | 第26页 |
| 2.1.4.2 生物转化样品溶液的制备 | 第26-27页 |
| 2.2 实验结果 | 第27-30页 |
| 2.2.1 GL和GAMG标准曲线的绘制 | 第27-28页 |
| 2.2.2 精密度实验 | 第28页 |
| 2.2.3 加样回收率 | 第28-30页 |
| 2.2.4 最小检测限 | 第30页 |
| 2.3 本章小结 | 第30-31页 |
| 第3章 高效转化GL生成GAMG的菌株筛选及鉴定 | 第31-45页 |
| 3.1 实验材料 | 第31-33页 |
| 3.1.1 供试菌株 | 第31页 |
| 3.1.2 培养基 | 第31-32页 |
| 3.1.3 实验试剂 | 第32-33页 |
| 3.1.4 实验仪器 | 第33页 |
| 3.2 实验方法 | 第33-37页 |
| 3.2.1 平板初筛 | 第33-34页 |
| 3.2.2 摇瓶复筛 | 第34页 |
| 3.2.3 薄层层析检测转化产物 | 第34页 |
| 3.2.4 超高效液相色谱法检测转化产物 | 第34页 |
| 3.2.5 生物转化 | 第34-35页 |
| 3.2.6 主产物的分离纯化及结构鉴定 | 第35页 |
| 3.2.6.1 主产物的分离纯化 | 第35页 |
| 3.2.6.2 主产物的结构鉴定 | 第35页 |
| 3.2.7 转化率和产率的计算 | 第35-36页 |
| 3.2.8 高效转化菌株的鉴定 | 第36-37页 |
| 3.2.8.1 菌落形态学观察 | 第36页 |
| 3.2.8.2 光学显微镜形态观察 | 第36页 |
| 3.2.8.3 菌株的分子生物学鉴定 | 第36-37页 |
| 3.3 研究结果 | 第37-44页 |
| 3.3.1 平板初筛结果 | 第37-38页 |
| 3.3.2 摇瓶复筛结果 | 第38-39页 |
| 3.3.2.1 薄层层析（TLC）法检测转化产物 | 第38-39页 |
| 3.3.2.2 UPLC法检测菌株的转化产物 | 第39页 |
| 3.3.3 主产物的分离纯化及鉴定 | 第39-42页 |
| 3.3.3.1 主产物的分离纯化 | 第39-42页 |
| 3.3.3.2 主产物的鉴定 | 第42页 |
| 3.3.4 高效转化菌株S108的鉴定 | 第42-44页 |
| 3.3.4.1 菌株S108的形态学鉴定 | 第43页 |
| 3.3.4.2 菌株S108的分子生物学鉴定 | 第43-44页 |
| 3.4 本章小结 | 第44-45页 |
| 第4章 菌株S108产酶条件及酶学性质的初步研究 | 第45-59页 |
| 4.1 实验材料 | 第45-47页 |
| 4.1.1 培养基 | 第45-46页 |
| 4.1.2 实验仪器 | 第46页 |
| 4.1.3 实验试剂 | 第46-47页 |
| 4.2 实验方法 | 第47-49页 |
| 4.2.1 酶活力的测定方法 | 第47-48页 |
| 4.2.2 酶的粗提取 | 第48页 |
| 4.2.3 粗酶酶学性质的研究 | 第48-49页 |
| 4.2.3.1 温度及pH对酶活力的影响 | 第48页 |
| 4.2.3.2 金属离子及试剂对酶活力的影响 | 第48-49页 |
| 4.3 研究结果 | 第49-58页 |
| 4.3.1 β-D-葡萄糖醛酸苷酶的表达方式 | 第49-50页 |
| 4.3.2 培养基组分及培养条件对产酶的影响 | 第50-54页 |
| 4.3.2.1 底物浓度对产酶的影响 | 第50页 |
| 4.3.2.2 不同氮源对产酶的影响 | 第50-51页 |
| 4.3.2.3 初始pH对产酶的影响 | 第51-52页 |
| 4.3.2.4 培养温度对产酶的影响 | 第52-53页 |
| 4.3.2.5 转速对产酶的影响 | 第53页 |
| 4.3.2.6 接种量对产酶的影响 | 第53-54页 |
| 4.3.3 酶学性质的研究 | 第54-58页 |
| 4.3.3.1 温度对粗酶酶活力的影响 | 第55-56页 |
| 4.3.3.2 pH对粗酶酶活力的影响 | 第56-57页 |
| 4.3.3.3 金属离子及试剂对粗酶酶活力的影响 | 第57-58页 |
| 4.4 本章小结 | 第58-59页 |
| 第5章 菌株S108制备GAMG的工艺优化 | 第59-78页 |
| 5.1 研究材料与方法 | 第59-62页 |
| 5.1.1 供试菌株 | 第59页 |
| 5.1.2 培养基 | 第59-60页 |
| 5.1.3 实验试剂 | 第60-61页 |
| 5.1.4 实验仪器 | 第61页 |
| 5.1.5 色谱条件 | 第61页 |
| 5.1.6 GAMG产率的计算 | 第61-62页 |
| 5.2 研究结果 | 第62-77页 |
| 5.2.1 单因素实验 | 第62-70页 |
| 5.2.1.1 发酵时间对GAMG产率的影响 | 第62-63页 |
| 5.2.1.2 底物浓度对GAMG产率的影响 | 第63页 |
| 5.2.1.3 不同氮源对GAMG产率的影响 | 第63-64页 |
| 5.2.1.4 硝酸铵对GAMG产率的影响 | 第64-65页 |
| 5.2.1.5 磷酸二氢钾对GAMG产率的影响 | 第65-66页 |
| 5.2.1.6 氯化钠对GAMG产率的影响 | 第66页 |
| 5.2.1.7 七水硫酸镁对GAMG产率的影响 | 第66-67页 |
| 5.2.1.8 温度对GAMG产率的影响 | 第67-68页 |
| 5.2.1.9 初始pH对GAMG产率的影响 | 第68页 |
| 5.2.1.10 转速对GAMG产率的影响 | 第68-69页 |
| 5.2.1.11 接种量对GAMG产率的影响 | 第69-70页 |
| 5.2.2 Plackett–Burman实验设计及结果 | 第70-73页 |
| 5.2.2.1 培养基成分PB实验设计及结果 | 第70-72页 |
| 5.2.2.2 培养条件PB实验设计及结果 | 第72-73页 |
| 5.2.3 最陡爬坡实验设计及结果 | 第73-74页 |
| 5.2.4 Box–Behnken实验设计及结果 | 第74-77页 |
| 5.3 本章小结 | 第77-78页 |
| 第6章 结论与展望 | 第78-80页 |
| 6.1 结论 | 第78-79页 |
| 6.2 展望 | 第79-80页 |
| 参考文献 | 第80-87页 |
| 附录：化合物的谱图 | 第87-89页 |
| 攻读学位期间的研究成果 | 第89-90页 |
| 致谢 | 第90页 |