摘要 | 第8-9页 |
英文摘要 | 第9页 |
1 前言 | 第11-20页 |
1.1 大豆脂肪氧化酶基因结构及其酶促反应机理的研究进展 | 第11-14页 |
1.1.1 大豆脂肪氧化酶的基因结构 | 第11-12页 |
1.1.2 大豆脂肪氧化酶的酶促反应机理 | 第12-14页 |
1.2 大豆脂肪氧化酶的生理功能研究进展 | 第14-15页 |
1.2.1 大豆脂肪氧化酶在大豆生长发育中的作用 | 第14页 |
1.2.2 大豆脂肪氧化酶在大豆伤害反应和抗有害生物中的作用 | 第14-15页 |
1.2.3 大豆脂肪氧化酶与大豆种子劣变的关系 | 第15页 |
1.3 大豆脂肪氧化酶的应用研究进展 | 第15-19页 |
1.3.1 食品加工中的应用 | 第15-18页 |
1.3.2 轻工业中的应用 | 第18-19页 |
1.4 立题依据 | 第19-20页 |
2 材料与方法 | 第20-35页 |
2.1 试验材料及仪器 | 第20页 |
2.1.1 植物材料 | 第20页 |
2.1.2 载体和菌株 | 第20页 |
2.1.3 主要试剂 | 第20页 |
2.1.4 仪器 | 第20页 |
2.2 试验方法 | 第20-35页 |
2.2.1 LOX-3基因的克隆 | 第20-27页 |
2.2.2 pET-32b(+)原核表达载体构建 | 第27-29页 |
2.2.3 LOX-3目的蛋白的表达与纯化 | 第29-32页 |
2.2.4 大豆脂肪氧化酶LOX-3的活性测定 | 第32-33页 |
2.2.5 大豆脂肪氧化酶LOX-3漂白β-胡萝卜素实验 | 第33-35页 |
3 结果与分析 | 第35-45页 |
3.1 LOX-3基因的克隆和载体构建 | 第35-40页 |
3.1.1 大豆总RNA的提取 | 第35页 |
3.1.2 LOX-3基因的克隆 | 第35-37页 |
3.1.3 pET32b(+)-LOX-3原核表达载体构建 | 第37-38页 |
3.1.4 pET32b(+)-LOX-3重组载体的转化 | 第38-40页 |
3.2 pET32b(+)-LOX-3重组蛋白的诱导、纯化与漂白性验证 | 第40-45页 |
3.2.1 不同IPTG浓度对pET32b(+)-LOX-3重组蛋白的诱导表达 | 第40-41页 |
3.2.2 不同时间及温度对pET32b(+)-LOX-3重组蛋白的诱导表达 | 第41页 |
3.2.3 pET32b(+)-LOX-3重组蛋白的纯化 | 第41-42页 |
3.2.4 pET32b(+)-LOX-3重组蛋白浓度的测定 | 第42-43页 |
3.2.5 大豆脂肪氧化酶LOX-3的活性测定 | 第43-44页 |
3.2.6 大豆脂肪氧化酶LOX-3对β-胡萝卜素的漂白性验证 | 第44-45页 |
4 讨论 | 第45-46页 |
4.1 大豆脂肪氧化酶蛋白质的诱导表达 | 第45页 |
4.2 大豆脂肪氧化酶漂白功能的探究 | 第45-46页 |
5 结论 | 第46-47页 |
致谢 | 第47-48页 |
参考文献 | 第48-53页 |