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酪蛋白ACE抑制肽的制备分离及改性

摘要第1-4页
Abstract第4-8页
第一章 绪论第8-14页
   ·ACE 抑制肽的制备第8-9页
   ·ACE 抑制肽的分离纯化第9页
   ·美拉德反应研究进展第9-11页
     ·美拉德反应改性方法第10页
     ·美拉德反应影响因素第10页
     ·美拉德反应对 ACE 抑制活性的影响第10-11页
   ·存在的问题第11-12页
   ·立题背景和意义第12页
   ·主要研究内容第12-14页
第二章 酪蛋白 ACE 抑制肽的酶法制备第14-26页
   ·前言第14页
   ·实验材料与设备第14页
   ·实验方法第14-16页
     ·酪蛋白酶解工艺第14-15页
     ·蛋白酶活力测定第15页
     ·蛋白质水解度测定第15页
     ·ACE 抑制活性测定第15页
     ·相对分子质量分布分析第15页
     ·数据统计与分析第15-16页
   ·结果与讨论第16-25页
     ·DH 对 ACE 抑制活性的影响第16-17页
     ·Neutrase 1.5MG 第一步酶解工艺第17-20页
     ·Alcalase 2.4L 第二步酶解工艺第20-23页
     ·酶解进程对分子量分布的影响第23-25页
   ·本章小结第25-26页
第三章 酪蛋白 ACE 抑制肽的分离纯化第26-34页
   ·前言第26页
   ·实验材料与设备第26页
   ·实验方法第26-28页
     ·DA201-C 大孔吸附树脂脱盐第26-27页
     ·相对分子质量分布分析第27页
     ·凝胶色谱分离纯化第27页
     ·溶液中多肽含量测定第27页
     ·反相高效液相色谱(RP-HPLC)分离纯化第27页
     ·氨基酸序列分析第27-28页
     ·数据统计与分析第28页
   ·结果与讨论第28-33页
     ·脱盐对 ACE 抑制活性的影响第28页
     ·脱盐对分子量分布的影响第28-29页
     ·葡聚糖凝胶色谱分离对 ACE 抑制活性的影响第29-30页
     ·RP-HPLC 分离对 ACE 抑制活性的影响第30-31页
     ·纯化多肽的序列解析第31-33页
   ·本章小结第33-34页
第四章 酪蛋白 ACE 抑制肽的美拉德反应改性第34-44页
   ·前言第34页
   ·实验材料与设备第34页
   ·实验方法第34-35页
     ·ACE 抑制肽的湿法美拉德反应第34页
     ·ACE 抑制肽的干法美拉德反应第34-35页
     ·ACE 抑制活性的测定第35页
     ·数据统计与分析第35页
   ·结果与讨论第35-42页
     ·湿法美拉德反应改性条件优化第35-39页
     ·干法美拉德反应改性条件优化第39-42页
   ·本章小结第42-44页
第五章 湿法和干法美拉德反应产物性质的研究第44-54页
   ·前言第44页
   ·实验材料与设备第44页
   ·实验方法第44-46页
     ·ACE 抑制活性测定第44页
     ·色差值测定第44-45页
     ·褐变程度的测定第45页
     ·相对分子质量分布分析第45页
     ·氨基酸组成测定第45页
     ·傅里叶转换红外(FTIR)分析第45页
     ·胃肠道消化耐受性的测定第45页
     ·耐热性的测定第45页
     ·耐酸碱性的测定第45-46页
     ·数据统计与分析第46页
   ·结果与讨论第46-53页
     ·美拉德反应对 ACE 抑制活性的影响第46-47页
     ·美拉德反应对褐变程度和色差值的影响第47页
     ·美拉德反应对产物结构的影响第47-48页
     ·美拉德反应对氨基酸组成的影响第48-49页
     ·美拉德反应对分子量分布的影响第49-51页
     ·美拉德反应对胃肠道消化耐受性的影响第51-52页
     ·美拉德反应对产物热稳定性的影响第52-53页
     ·美拉德反应对产物酸碱稳定性的影响第53页
   ·本章小结第53-54页
主要结论与展望第54-55页
 主要结论第54页
 展望第54-55页
致谢第55-56页
参考文献第56-62页
附录一:组分 D3a、D3b、D5a、D5b 的高效液相色谱图和一级质谱图第62-66页
附录二:作者在攻读硕士学位期间发表的论文第66页

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