| 摘要 | 第4-6页 |
| ABSTRACT | 第6-7页 |
| 第一章 前言 | 第12-20页 |
| 1.1 冷冻对肌肉品质的影响 | 第12-15页 |
| 1.1.1 冷冻过程中肌肉色泽与嫩度变化 | 第13页 |
| 1.1.2 冷冻过程中肌肉蛋白质变性 | 第13-15页 |
| 1.1.3 冷冻过程中的脂肪氧化 | 第15页 |
| 1.2 肌肉的保水性及冻结对其影响 | 第15-17页 |
| 1.2.1 肉的保水性 | 第15页 |
| 1.2.2 保水性的表示方法 | 第15-16页 |
| 1.2.3 肌肉中水分存在状态 | 第16页 |
| 1.2.4 冻结过程中影响肌肉保水性的因素 | 第16-17页 |
| 1.3 静电场在肉品冻结解冻方面应用 | 第17-18页 |
| 1.4 目的和意义 | 第18页 |
| 1.5 研究内容 | 第18-20页 |
| 1.5.1 牛肉冷冻过程中肌原纤维蛋白变性对肌肉持水性的影响 | 第18页 |
| 1.5.2 蛋白-冰晶互作对潜在的可流动水“库”与“渠”的影响效应 | 第18页 |
| 1.5.3 牛肉解冻过程中肌原纤维蛋白理化性质变化 | 第18-20页 |
| 第二章 牛肉冷冻过程中肌原纤维蛋白变性对肌肉持水性的影响 | 第20-32页 |
| 2.1 材料与设备 | 第20-21页 |
| 2.1.1 试验材料 | 第20页 |
| 2.1.2 主要仪器设备 | 第20-21页 |
| 2.2 样品处理 | 第21页 |
| 2.3 指标测定 | 第21-23页 |
| 2.3.1 总巯基含量 | 第21页 |
| 2.3.2 肌原纤维蛋白质溶解度 | 第21页 |
| 2.3.3 Ca~(2+)-ATPase酶活性测定 | 第21页 |
| 2.3.4 肌肉热稳定性分析测定(differentialscanningcalorimeter,DSC) | 第21-22页 |
| 2.3.5 持水性的测定 | 第22页 |
| 2.3.6 水分分布及组成测定(low filed nuclear magnetic,LF-NMR) | 第22页 |
| 2.3.7 质子密度成像测定(resonance magnetic resonance imaging,MRI) | 第22页 |
| 2.3.8 色差和剪切力的测定 | 第22-23页 |
| 2.4 数据处理 | 第23页 |
| 2.5 结果与讨论 | 第23-30页 |
| 2.5.1 巯基含量 | 第23-24页 |
| 2.5.2 蛋白质溶解度 | 第24页 |
| 2.5.3 Ca~(2+)-ATPase酶活性 | 第24-25页 |
| 2.5.4 蛋白热稳定性 | 第25-27页 |
| 2.5.5 不同冻结温度下牛肉持水性 | 第27页 |
| 2.5.6 不同温度冻结下牛肉不同状态水分布 | 第27-28页 |
| 2.5.7 不同温度冻结下牛肉H质子密度 | 第28-29页 |
| 2.5.8 不同温度冻结后解冻牛肉色泽和嫩度 | 第29-30页 |
| 2.6 相关性分析 | 第30页 |
| 2.7 本章小结 | 第30-32页 |
| 第三章 蛋白-冰晶互作对潜在可流动水“库”与“渠”的影响效应 | 第32-41页 |
| 3.1 材料与设备 | 第32-33页 |
| 3.1.1 试验材料 | 第32页 |
| 3.1.2 主要仪器设备 | 第32-33页 |
| 3.2 试验方法 | 第33-34页 |
| 3.2.1 冰晶形态 | 第33页 |
| 3.2.2 扫描电镜（scanning electron micrograph，SEM） | 第33页 |
| 3.2.3 SDS-PAGE | 第33页 |
| 3.2.4 肌原纤维蛋白二级结构 | 第33页 |
| 3.2.5 二酪氨酸含量测定 | 第33页 |
| 3.2.6 低场核磁技术(LF-NMR)分析T2弛豫时间及水分分布和组成 | 第33-34页 |
| 3.3 数据处理 | 第34页 |
| 3.4 结果与讨论 | 第34-40页 |
| 3.4.1 不同温度冻结肉样肌肉冰晶形态 | 第34-35页 |
| 3.4.2 不同温度冻结肉样肌肉微观结构 | 第35页 |
| 3.4.3 SDS-PAGE | 第35-36页 |
| 3.4.4 不同温度冻结下肌原纤维蛋白二级结构 | 第36-37页 |
| 3.4.5 不同温度冻结下肌原纤维蛋白二酪氨酸含量 | 第37-38页 |
| 3.4.6 T2弛豫时间及水分分布 | 第38-39页 |
| 3.4.7 相关性分析 | 第39-40页 |
| 3.5 本章小结 | 第40-41页 |
| 第四章 牛肉解冻过程中肌原纤维蛋白理化性质变化 | 第41-54页 |
| 4.1 材料与设备 | 第42页 |
| 4.1.1 试验材料 | 第42页 |
| 4.1.2 主要仪器设备 | 第42页 |
| 4.2 样品处理 | 第42-43页 |
| 4.3 指标测定 | 第43-45页 |
| 4.3.1 解冻曲线 | 第43页 |
| 4.3.2 色泽 | 第43页 |
| 4.3.3 剪切力 | 第43页 |
| 4.3.4 解冻损失及汁液蛋白含量 | 第43页 |
| 4.3.5 蒸煮损失 | 第43页 |
| 4.3.6 肌原纤维蛋白二级结构 | 第43页 |
| 4.3.7 蛋白表面疏水性 | 第43-44页 |
| 4.3.8 蛋白溶解度 | 第44页 |
| 4.3.9 氢键、离子键 | 第44页 |
| 4.3.10 水分分布及组成测定(LF-NMR) | 第44页 |
| 4.3.11 H质子密度成像测定(MRI) | 第44页 |
| 4.3.12 肌肉微观结构 | 第44-45页 |
| 4.4 数据处理 | 第45页 |
| 4.5 结果与讨论 | 第45-52页 |
| 4.5.1 解冻曲线 | 第45页 |
| 4.5.2 色泽 | 第45-46页 |
| 4.5.3 解冻损失、蒸煮损失、剪切力及解冻汁液蛋白含量 | 第46-47页 |
| 4.5.4 蛋白二级结构 | 第47-48页 |
| 4.5.5 蛋白表面疏水性 | 第48页 |
| 4.5.6 蛋白溶解度 | 第48-49页 |
| 4.5.7 氢键离子键 | 第49-50页 |
| 4.5.8 水分分布 | 第50-51页 |
| 4.5.9 H质子成像 | 第51页 |
| 4.5.10 肌肉微观结构 | 第51-52页 |
| 4.6 本章小结 | 第52-54页 |
| 第五章 结论与展望 | 第54-56页 |
| 5.1 结论 | 第54-55页 |
| 5.2 展望 | 第55-56页 |
| 参考文献 | 第56-66页 |
| 发表论文及参加科研情况说明 | 第66-67页 |
| 致谢 | 第67-68页 |
