黑豆胰蛋白酶抑制剂的分离纯化及活性鉴定
| 中文摘要 | 第10-12页 |
| ABSTRACT | 第12-14页 |
| 第一章 文献综述 | 第15-21页 |
| 1.1 蛋白酶抑制剂的概述 | 第15-18页 |
| 1.1.1 蛋白酶抑制剂的简介 | 第15页 |
| 1.1.2 蛋白酶抑制剂的分类 | 第15-16页 |
| 1.1.3 蛋白酶抑制剂的应用 | 第16-18页 |
| 1.2 黑豆的研究进展 | 第18-20页 |
| 1.2.1 黑豆的简介 | 第18-19页 |
| 1.2.2 黑豆的功能 | 第19-20页 |
| 1.2.3 黑豆的研究进展 | 第20页 |
| 1.3 本研究的目的与意义 | 第20-21页 |
| 第二章 黑豆胰蛋白酶抑制剂的分离与纯化 | 第21-28页 |
| 2.1 引言 | 第21页 |
| 2.2 实验材料和仪器 | 第21页 |
| 2.2.1 实验材料与试剂 | 第21页 |
| 2.2.2 实验仪器 | 第21页 |
| 2.3 实验方法 | 第21-24页 |
| 2.3.1 黑豆的预处理 | 第21-22页 |
| 2.3.2 硫酸铵分级沉淀 | 第22页 |
| 2.3.3 粗蛋白的纯化 | 第22页 |
| 2.3.4 胰蛋白酶抑制剂活性的测定 | 第22-23页 |
| 2.3.5 纯化蛋白浓度的测定 | 第23页 |
| 2.3.6 SDS-PAGE、质谱鉴定目的蛋白 | 第23-24页 |
| 2.4 实验结果 | 第24-26页 |
| 2.4.1 蛋白纯化及SDS-PAGE检验结果 | 第24-25页 |
| 2.4.2 质谱鉴定结果 | 第25-26页 |
| 2.5 讨论 | 第26-28页 |
| 第三章 黑豆胰蛋白酶抑制剂的理化性质的表征 | 第28-35页 |
| 3.1 引言 | 第28页 |
| 3.2 实验材料和仪器 | 第28页 |
| 3.2.1 实验材料与试剂 | 第28页 |
| 3.2.2 实验仪器 | 第28页 |
| 3.3 实验方法 | 第28-30页 |
| 3.3.1 BSTI活性的测定 | 第28-29页 |
| 3.3.2 温度对BSTI稳定性的影响 | 第29页 |
| 3.3.3 pH对BSTI稳定性的影响 | 第29页 |
| 3.3.4 金属离子对BSTI抑制率的影响 | 第29页 |
| 3.3.5 BSTI动力学表征 | 第29-30页 |
| 3.4 实验结果 | 第30-33页 |
| 3.4.1 BSTI活性的测定 | 第30页 |
| 3.4.2 温度对BSTI稳定性的影响 | 第30-31页 |
| 3.4.3 pH对BSTI稳定性的影响 | 第31页 |
| 3.4.4 金属离子对BSTI抑制率的影响 | 第31-32页 |
| 3.4.5 BSTI动力学表征 | 第32-33页 |
| 3.5 讨论 | 第33-35页 |
| 第四章 黑豆胰蛋白酶抑制剂的生物活性测定 | 第35-41页 |
| 4.1 引言 | 第35页 |
| 4.2 实验材料和仪器 | 第35页 |
| 4.2.1 实验材料与试剂 | 第35页 |
| 4.2.2 实验仪器 | 第35页 |
| 4.3 实验方法 | 第35-37页 |
| 4.3.1 细胞培养 | 第35-36页 |
| 4.3.2 四甲基偶氮唑蓝(MTT)实验 | 第36页 |
| 4.3.3 抗真菌活性 | 第36-37页 |
| 4.4 实验结果 | 第37-39页 |
| 4.4.1 MTT实验结果 | 第37-38页 |
| 4.4.2 抗真菌实验结果 | 第38-39页 |
| 4.5 讨论 | 第39-41页 |
| 总结与展望 | 第41-42页 |
| 参考文献 | 第42-47页 |
| 攻读学位期间取得的研究成果 | 第47-48页 |
| 致谢 | 第48-49页 |
| 个人简介及联系方式 | 第49-51页 |
