摘要 | 第5-6页 |
abstract | 第6-7页 |
第一章 引言 | 第12-18页 |
1.1 内源酶与嫩度 | 第12页 |
1.2 小分子热休克蛋白的结构与功能 | 第12-14页 |
1.2.1 小分子热休克蛋白的结构 | 第12-13页 |
1.2.2 稳定细胞骨架 | 第13页 |
1.2.3 分子伴侣功能 | 第13页 |
1.2.4 抑制细胞凋亡 | 第13-14页 |
1.3 小分子热休克蛋白在成熟过程中的作用 | 第14-16页 |
1.3.1 小分子热休克蛋白与宰后牛肉嫩度的关系 | 第14页 |
1.3.2 小分子热休克蛋白调控宰后牛肉嫩度的潜在机制 | 第14-15页 |
1.3.3 pH值对小分子热休克蛋白调控作用的影响 | 第15页 |
1.3.4 氧化对小分子热休克蛋白调控作用的影响 | 第15-16页 |
1.4 研究内容与技术路线 | 第16-18页 |
1.4.1 研究内容 | 第16-17页 |
1.4.2 技术路线 | 第17-18页 |
第二章 热休克蛋白27对牛肉成熟过程中肌原纤维蛋白降解的影响 | 第18-26页 |
2.1 引言 | 第18页 |
2.2 材料与方法 | 第18-21页 |
2.2.1 材料与试剂 | 第18-19页 |
2.2.2 仪器与设备 | 第19页 |
2.2.3 试验方法 | 第19-21页 |
2.2.4 数据分析 | 第21页 |
2.3 结果与分析 | 第21-25页 |
2.3.1 肌钙蛋白-T的降解 | 第21页 |
2.3.2 肌间线蛋白的降解 | 第21-22页 |
2.3.3 热休克蛋白27与细胞凋亡酶-3,μ-钙激活酶的结合 | 第22-23页 |
2.3.4 细胞凋亡酶-3的活性及降解 | 第23-24页 |
2.3.5 μ-钙激活酶的活性及降解 | 第24-25页 |
2.4 本章小结 | 第25-26页 |
第三章 热休克蛋白27对细胞凋亡酶和钙激活酶体外降解肌原纤维蛋白的影响 | 第26-33页 |
3.1 引言 | 第26页 |
3.2 材料与方法 | 第26-28页 |
3.2.1 材料与试剂 | 第26-27页 |
3.2.2 仪器与设备 | 第27页 |
3.2.3 试验方法 | 第27-28页 |
3.2.4 数据分析 | 第28页 |
3.3 结果与分析 | 第28-31页 |
3.3.1 伴肌球蛋白的体外降解 | 第28页 |
3.3.2 伴肌动蛋白的体外降解 | 第28-29页 |
3.3.3 肌钙蛋白-T的体外降解 | 第29-31页 |
3.3.4 肌间线蛋白的体外降解 | 第31页 |
3.4 本章小结 | 第31-33页 |
第四章 热休克蛋白27封阻剂对牛肉成熟过程中蛋白质组定量表达的影响 | 第33-46页 |
4.1 引言 | 第33页 |
4.2 材料与方法 | 第33-37页 |
4.2.1 材料与试剂 | 第33页 |
4.2.2 仪器与设备 | 第33-34页 |
4.2.3 试验方法 | 第34-37页 |
4.3 结果与分析 | 第37-45页 |
4.3.1 差异蛋白鉴定 | 第37页 |
4.3.2 聚类分析 | 第37页 |
4.3.3 差异蛋白GO富集分析 | 第37-41页 |
4.3.4 差异蛋白KEGG富集分析 | 第41-44页 |
4.3.5 基于聚类分析的部分蛋白的GO/KEGG分析 | 第44-45页 |
4.4 本章小结 | 第45-46页 |
第五章 氧化对热休克蛋白27调控肌原纤维蛋白降解的影响 | 第46-54页 |
5.1 引言 | 第46页 |
5.2 材料与方法 | 第46-48页 |
5.2.1 材料与试剂 | 第46-47页 |
5.2.2 仪器与设备 | 第47页 |
5.2.3 试验方法 | 第47-48页 |
5.2.4 数据分析 | 第48页 |
5.3 结果与分析 | 第48-53页 |
5.3.1 肌原纤维超微结构 | 第48-49页 |
5.3.2 肌钙蛋白-T的降解 | 第49-50页 |
5.3.3 肌间线蛋白的降解 | 第50页 |
5.3.4 细胞凋亡酶-3的活性和降解 | 第50-51页 |
5.3.5 钙激活酶的活性和降解 | 第51-52页 |
5.3.6 热休克蛋白27和细胞色素c的移位 | 第52-53页 |
5.4 本章小结 | 第53-54页 |
第六章 全文结论 | 第54-55页 |
6.1 研究总结 | 第54页 |
6.2 创新点 | 第54页 |
6.3 展望 | 第54-55页 |
参考文献 | 第55-62页 |
附录 | 第62-64页 |
致谢 | 第64-65页 |
作者简历 | 第65-66页 |