摘要 | 第1-7页 |
ABSTRACT | 第7-10页 |
目录 | 第10-13页 |
1 绪论 | 第13-24页 |
·血管紧张素转换酶 | 第13-14页 |
·ACE 抑制肽 | 第14-19页 |
·ACE 抑制肽的制备 | 第14-15页 |
·食源性 ACE 抑制肽 | 第15页 |
·ACE 抑制肽的分离纯化 | 第15-18页 |
·ACE 抑制肽结构与活性的关系 | 第18-19页 |
·核桃及蛋白多肽的研究进展 | 第19-21页 |
·核桃的研究现状 | 第19-20页 |
·核桃多肽的研究进展 | 第20-21页 |
·立题意义和主要研究内容 | 第21-24页 |
·研究意义 | 第21页 |
·主要研究内容 | 第21-22页 |
·课题研究方案 | 第22-24页 |
2 核桃蛋白酶解物水解度测定方法研究 | 第24-36页 |
·前言 | 第24页 |
·材料与仪器 | 第24-25页 |
·实验材料与试剂 | 第24-25页 |
·主要仪器 | 第25页 |
·实验方法 | 第25-28页 |
·核桃基本成分测定 | 第25页 |
·核桃仁原料的预处理 | 第25-26页 |
·碱溶酸沉法提取核桃蛋白 | 第26页 |
·核桃蛋白的紫外光谱扫描 | 第26页 |
·核桃蛋白的氨基酸组成分析 | 第26-27页 |
·WPI 的酶解 | 第27页 |
·三硝基苯磺酸法(TNBS)测定水解度 | 第27页 |
·pH-Stat 法测定水解度 | 第27-28页 |
·甲醛滴定法测定水解度 | 第28页 |
·数据分析 | 第28页 |
·结果与讨论 | 第28-34页 |
·原料化学成分 | 第28-29页 |
·核桃蛋白的等电点 | 第29页 |
·核桃蛋白的紫外扫描图谱 | 第29-30页 |
·核桃蛋白氨基酸组成分析 | 第30-31页 |
·L-亮氨酸标准曲线 | 第31页 |
·Alcalase 2.4L 酶解 WPI 的 DH 测定结果 | 第31-32页 |
·Protamex 酶解 WPI 的 DH 测定结果 | 第32-34页 |
·风味蛋白酶酶解 WPI 的 DH 测定结果 | 第34页 |
·本章小结 | 第34-36页 |
3 酶解 WPI 制备核桃 ACE 抑制肽工艺研究 | 第36-49页 |
·前言 | 第36页 |
·材料与仪器 | 第36-37页 |
·实验材料与试剂 | 第36页 |
·主要仪器 | 第36-37页 |
·实验方法 | 第37-39页 |
·酶解产物 ACE 抑制活性测定 | 第37-38页 |
·蛋白酶的筛选 | 第38页 |
·核桃蛋白酶解物体外模拟消化 | 第38-39页 |
·Alcalase 2.4L 酶解核桃蛋白的单因素试验 | 第39页 |
·Alcalase 2.4L 酶解核桃蛋白的优化试验 | 第39页 |
·验证性试验 | 第39页 |
·核桃蛋白 Alcalase 2.4L 酶解物的氨基酸组成分析 | 第39页 |
·结果与讨论 | 第39-48页 |
·蛋白酶的筛选 | 第39-40页 |
·酶解物的抗消化酶稳定性 | 第40-41页 |
·单因素试验 | 第41-43页 |
·二次回归正交旋转组合试验 | 第43-46页 |
·验证性试验结果 | 第46页 |
·核桃蛋白 Alcalase 2.4L 酶解物成分测定和氨基酸组成分析 | 第46-48页 |
·本章小结 | 第48-49页 |
4 核桃蛋白 Alcalase 2.4L 酶解物的分离纯化 | 第49-73页 |
·前言 | 第49页 |
·材料与设备 | 第49-50页 |
·实验材料与试剂 | 第49页 |
·主要设备 | 第49-50页 |
·实验方法 | 第50-54页 |
·核桃蛋白 Alcalase 2.4L 酶解物的肽图谱测定 | 第50页 |
·核桃蛋白 Alcalase 2.4L 酶解物分子量分布测定 | 第50页 |
·IC50值的测定 | 第50-51页 |
·核桃蛋白 Alcalase 2.4L 酶解物的超滤分离 | 第51页 |
·核桃蛋白 Alcalase 2.4L 酶解物的脱盐精制 | 第51-53页 |
·Sephadex G-15 分离核桃蛋白 Alcalase 2.4L 酶解物 | 第53-54页 |
·结果与讨论 | 第54-72页 |
·核桃蛋白 Alcalase 2.4L 酶解物的肽图谱 | 第54-55页 |
·核桃蛋白 Alcalase 2.4L 酶解物的分子量分布 | 第55-56页 |
·核桃蛋白 Alcalase 2.4L 酶解物的超滤分离 | 第56-57页 |
·核桃蛋白 Alcalase 2.4L 酶解物的脱盐精制 | 第57-64页 |
·Sephadex G-15 分离核桃蛋白 Alcalase 2.4L 酶解物 | 第64-67页 |
·Sephadex G-15 分离后各组分分析 | 第67-69页 |
·SephadexG-15 分离后 G2 组分分子量分布 | 第69-70页 |
·Sephadex G-15 分离后 G2 组分的氨基酸组成分析 | 第70-71页 |
·分离纯化前后 ACE 抑制活性对比 | 第71-72页 |
·本章小结 | 第72-73页 |
5 结论 | 第73-74页 |
致谢 | 第74-75页 |
参考文献 | 第75-81页 |
攻读学位期间发表的学术论文目录 | 第81-82页 |