摘要 | 第4-6页 |
Abstract | 第6-7页 |
1 引言 | 第10-23页 |
1.1 蛋白酶及其分类 | 第10-13页 |
1.1.1 天冬氨酸蛋白酶 | 第11页 |
1.1.2 丝氨酸蛋白酶 | 第11-12页 |
1.1.3 半胱氨酸蛋白酶 | 第12-13页 |
1.1.4 金属蛋白酶 | 第13页 |
1.2 蛋白酶的分离纯化 | 第13-16页 |
1.2.1 前处理 | 第13-14页 |
1.2.2 粗分级分离 | 第14页 |
1.2.3 细分级分离 | 第14-16页 |
1.3 影响天冬氨酸蛋白酶活性因素 | 第16-18页 |
1.3.1 最适pH和pH稳定性 | 第16页 |
1.3.2 最适温度和温度稳定性 | 第16-17页 |
1.3.3 抑制剂 | 第17-18页 |
1.4 天冬氨酸蛋白酶的应用 | 第18-21页 |
1.4.1 提取胶原方面的应用 | 第18-19页 |
1.4.2 医药方面的应用 | 第19页 |
1.4.3 乳制品方面的应用 | 第19-20页 |
1.4.4 其他方面的应用 | 第20-21页 |
1.5 论文研究的目的意义、研究内容及创新点 | 第21-23页 |
1.5.1 研究的目的及意义 | 第21页 |
1.5.2 研究内容 | 第21-22页 |
1.5.3 创新点 | 第22-23页 |
2 材料与方法 | 第23-31页 |
2.1 材料与试剂 | 第23-24页 |
2.1.1 实验材料 | 第23页 |
2.1.2 实验试剂 | 第23-24页 |
2.2 仪器与设备 | 第24-25页 |
2.3 实验方法 | 第25-31页 |
2.3.1 蛋白酶活性的测定 | 第25页 |
2.3.2 蛋白浓度的测定 | 第25页 |
2.3.3 SDS-PAGE | 第25-26页 |
2.3.4 AP-V的分离纯化 | 第26-27页 |
2.3.5 AP-S的分离纯化 | 第27-28页 |
2.3.6 分离蛋白酶分子量测定 | 第28页 |
2.3.7 最适pH和最适温度 | 第28页 |
2.3.8 pH和热稳定性 | 第28页 |
2.3.9 NaCl浓度对蛋白酶活性的影响 | 第28页 |
2.3.10 抑制剂对蛋白酶活性的影响 | 第28-29页 |
2.3.11 金属离子对蛋白酶活性的影响 | 第29页 |
2.3.12 米氏常数测定 | 第29页 |
2.3.13 AP-V和AP-S在提取罗非鱼鱼鳞胶原方面的应用 | 第29-30页 |
2.3.14 AP-V和AP-S在酶解罗非鱼鱼皮明胶方面的应用 | 第30页 |
2.3.15 AP-V和AP-S在凝乳方面的应用 | 第30-31页 |
3 结果与分析 | 第31-44页 |
3.1 AP-V和AP-S的分离纯化 | 第31-34页 |
3.1.1 硫酸铵分级沉淀 | 第31页 |
3.1.2 柱层析分离纯化 | 第31-34页 |
3.2 AP-V和AP-S的酶学性质 | 第34-41页 |
3.2.1 分子量测定 | 第34-35页 |
3.2.2 pH对蛋白酶活性的影响 | 第35-36页 |
3.2.3 pH对蛋白酶稳定性的影响 | 第36页 |
3.2.4 温度对蛋白酶活性的影响 | 第36-37页 |
3.2.5 温度对蛋白酶稳定性的影响 | 第37-38页 |
3.2.6 NaCl对蛋白酶活性的影响 | 第38-39页 |
3.2.7 抑制剂对蛋白酶活性的影响 | 第39-40页 |
3.2.8 金属离子对蛋白酶活性的影响 | 第40页 |
3.2.9 米氏常数 | 第40-41页 |
3.3 AP-V和AP-S的应用研究 | 第41-44页 |
3.3.1 在提取罗非鱼鱼鳞胶原方面的应用 | 第41-42页 |
3.3.2 在制备罗非鱼鱼皮明胶水解产物方面的应用 | 第42-43页 |
3.3.3 在凝乳方面的应用 | 第43-44页 |
4 讨论 | 第44-48页 |
4.1 AP-V和AP-S的分离纯化 | 第44页 |
4.2 AP-V和AP-S的酶学性质 | 第44-46页 |
4.3 AP-V和AP-S的应用研究 | 第46-48页 |
5 结论 | 第48-50页 |
5.1 AP-V和AP-S的分离纯化 | 第48页 |
5.2 AP-V和AP-S的酶学性质 | 第48-49页 |
5.3 AP-V和AP-S的应用研究 | 第49-50页 |
参考文献 | 第50-57页 |
附录 | 第57-58页 |
致谢 | 第58页 |