| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-12页 |
| 第1章 引言 | 第12-19页 |
| ·文蛤简介 | 第12-13页 |
| ·文蛤中活性物质研究进展 | 第13-14页 |
| ·酶法制备抗氧化肽的研究进展 | 第14-15页 |
| ·酶法制备 ACE 抑制肽的研究进展 | 第15-16页 |
| ·酶法制备抗肿瘤肽的研究进展 | 第16页 |
| ·多肽分离纯化方法研究进展 | 第16-18页 |
| ·超滤法 | 第16-17页 |
| ·离子交换色谱法 | 第17页 |
| ·凝胶过滤色谱法 | 第17页 |
| ·反相高效液相色谱法（RP-HPLC） | 第17-18页 |
| ·本课题的选题背景和意义 | 第18页 |
| ·本课题的研究内容 | 第18-19页 |
| 第2章 文蛤蛋白酶解工艺的研究 | 第19-28页 |
| ·材料与方法 | 第19-22页 |
| ·材料 | 第19页 |
| ·主要试剂 | 第19页 |
| ·主要仪器 | 第19-20页 |
| ·酶解工艺流程 | 第20页 |
| ·测定方法 | 第20-22页 |
| ·单酶水解正交实验 | 第22-23页 |
| ·结果与分析 | 第23-27页 |
| ·文蛤基本成分分析 | 第23页 |
| ·酪氨酸标准曲线 | 第23-24页 |
| ·单酶水解条件分析 | 第24-27页 |
| ·本章小结 | 第27-28页 |
| 第3章 文蛤蛋白酶解产物抗氧化活性研究 | 第28-37页 |
| ·材料与方法 | 第28-30页 |
| ·材料 | 第28-29页 |
| ·主要试剂 | 第29页 |
| ·主要仪器 | 第29-30页 |
| ·方法 | 第30页 |
| ·分子量测定：凝胶色谱法 | 第30页 |
| ·DPPH 自由基清除活性的测定 | 第30页 |
| ·统计分析 | 第30页 |
| ·结果与讨论 | 第30-36页 |
| ·复合蛋白酶水解产物 DPPH 自由基清除活性 | 第30-31页 |
| ·中性蛋白酶水解产物 DPPH 自由基清除活性 | 第31页 |
| ·木瓜蛋白酶水解产物 DPPH 自由基清除活性 | 第31-32页 |
| ·碱性蛋白酶水解产物 DPPH 自由基清除活性 | 第32页 |
| ·风味蛋白酶水解产物 DPPH 自由基清除活性 | 第32-33页 |
| ·五种蛋白酶水解产物 DPPH 自由基最大清除活性 | 第33页 |
| ·水解产物分子量分布结果 | 第33-36页 |
| ·水解产物抗氧化活性与其分子量分布关系讨论 | 第36页 |
| ·本章小结 | 第36-37页 |
| 第4章 文蛤蛋白酶解产物 ACE 抑制活性研究 | 第37-47页 |
| ·材料与方法 | 第37-40页 |
| ·材料 | 第37页 |
| ·主要试剂 | 第37-38页 |
| ·主要仪器 | 第38页 |
| ·ACE 抑制活性测定方法 | 第38-40页 |
| ·统计分析 | 第40页 |
| ·结果与讨论 | 第40-46页 |
| ·RP-HPLC 方法的建立 | 第40-41页 |
| ·马尿酸浓度与峰面积相关性分析结果 | 第41-42页 |
| ·复合蛋白酶水解产物 ACE 抑制活性 | 第42-43页 |
| ·中性蛋白酶水解产物 ACE 抑制活性 | 第43页 |
| ·木瓜蛋白酶水解产物 ACE 抑制活性 | 第43-44页 |
| ·碱性蛋白酶水解产物 ACE 抑制活性 | 第44页 |
| ·风味蛋白酶水解产物 ACE 抑制活性 | 第44-45页 |
| ·五种蛋白酶水解产物 ACE 最大抑制率比较 | 第45-46页 |
| ·本章小结 | 第46-47页 |
| 第5章 文蛤蛋白酶解产物抗肿瘤活性的研究 | 第47-54页 |
| ·材料与方法 | 第47-48页 |
| ·材料 | 第47页 |
| ·主要试剂 | 第47-48页 |
| ·主要仪器 | 第48页 |
| ·肿瘤细胞培养相关试剂和方法 | 第48-50页 |
| ·肿瘤细胞培养相关试剂和培养基 | 第48-49页 |
| ·肿瘤细胞的复苏 | 第49页 |
| ·肿瘤细胞的传代 | 第49页 |
| ·肿瘤细胞的保存 | 第49-50页 |
| ·酶解产物抗肿瘤活性测定 | 第50页 |
| ·结果与讨论 | 第50-53页 |
| ·复合蛋白酶水解产物对肿瘤细胞抑制活性 | 第50-51页 |
| ·中性蛋白酶水解产物对肿瘤细胞抑制活性 | 第51页 |
| ·木瓜蛋白酶水解产物对肿瘤细胞抑制活性 | 第51-52页 |
| ·碱性蛋白酶水解产物对肿瘤细胞抑制活性 | 第52页 |
| ·风味蛋白酶水解产物对肿瘤细胞抑制活性 | 第52-53页 |
| ·五种蛋白酶水解产物抗肿瘤结果讨论 | 第53页 |
| ·本章小结 | 第53-54页 |
| 第6章 文蛤蛋白抗氧化肽的分离纯化 | 第54-64页 |
| ·材料与方法 | 第54-55页 |
| ·材料 | 第54页 |
| ·主要试剂 | 第54页 |
| ·主要仪器 | 第54-55页 |
| ·方法 | 第55-57页 |
| ·样品制备 | 第55-56页 |
| ·酶解产物 DPPH·清除率测定方法 | 第56页 |
| ·超滤膜分离抗氧化多肽 | 第56页 |
| ·Sephadex G-25 凝胶色谱柱分离抗氧化多肽 | 第56页 |
| ·RP-HPLC 分离抗氧化多肽 | 第56页 |
| ·文蛤抗氧化多肽分子量测定 | 第56页 |
| ·文蛤抗氧化多肽结构鉴定 | 第56-57页 |
| ·结果与讨论 | 第57-63页 |
| ·超滤膜分离所得组分 DPPH 自由基清除活性 | 第57页 |
| ·Sephadex G-25 凝胶色谱柱分离抗氧化多肽 | 第57-59页 |
| ·RP-HPLC 分离抗氧化多肽 | 第59-60页 |
| ·组分 PB-4 分子量测定 | 第60页 |
| ·组分 PB-4 结构鉴定 | 第60-63页 |
| ·本章小结 | 第63-64页 |
| 第7章 总结与展望 | 第64-66页 |
| ·总结 | 第64页 |
| ·创新点 | 第64-65页 |
| ·展望 | 第65-66页 |
| 致谢 | 第66-67页 |
| 参考文献 | 第67-73页 |
| 在学校期间发表的学术论文 | 第73页 |
