| 摘要 | 第5-7页 |
| ABSTRACT | 第7-8页 |
| 第一章 绪论 | 第13-20页 |
| 1.1 大豆乳清废水 | 第13-14页 |
| 1.2 大豆胰蛋白酶抑制剂研究进展 | 第14-17页 |
| 1.2.1 大豆胰蛋白酶抑制剂 | 第14-15页 |
| 1.2.2 大豆胰蛋白酶抑制剂的分离纯化 | 第15-16页 |
| 1.2.3 大豆胰蛋白酶抑制剂的失活方法 | 第16-17页 |
| 1.3 没食子儿茶素没食子酸酯（EGCG） | 第17-18页 |
| 1.4 蛋白质-多酚复合物的相互作用对蛋白质的影响 | 第18页 |
| 1.5 本课题的立体依据和研究意义 | 第18页 |
| 1.6 本课题的研究内容 | 第18-20页 |
| 第二章 盐析法从乳清废水中分离胰蛋白酶抑制剂 | 第20-36页 |
| 2.1 引言 | 第20-21页 |
| 2.2 实验材料和方法 | 第21-26页 |
| 2.2.1 实验材料与试剂 | 第21页 |
| 2.2.2 实验仪器 | 第21-22页 |
| 2.2.3 实验方法 | 第22-26页 |
| 2.2.3.1 大豆乳清废水的制备 | 第22页 |
| 2.2.3.2 盐析法分离大豆胰蛋白酶抑制剂条件的确定 | 第22-23页 |
| 2.2.3.3 大豆胰蛋白酶抑制剂得率的计算 | 第23页 |
| 2.2.3.4 蛋白质含量的测定 | 第23页 |
| 2.2.3.5 SDS-PAGE鉴定大豆胰蛋白酶抑制剂的分离效果 | 第23-24页 |
| 2.2.3.6 大豆胰蛋白酶抑制剂活性的测定 | 第24页 |
| 2.2.3.7 大豆胰蛋白酶抑制剂理化性质的测定 | 第24-25页 |
| 2.2.3.8 大豆胰蛋白酶抑制剂界面性质的测定 | 第25-26页 |
| 2.2.3.9 大豆胰蛋白酶抑制剂泡沫性质的测定 | 第26页 |
| 2.2.4 数据处理 | 第26页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第26-34页 |
| 2.3.1 盐析法选择性回收胰蛋白酶抑制剂 | 第26-30页 |
| 2.3.1.1 加盐量对盐析效果的影响 | 第26-27页 |
| 2.3.1.2 乳清的固形物含量对盐析效果的影响 | 第27-28页 |
| 2.3.1.3 pH值对盐析效果的影响 | 第28-29页 |
| 2.3.1.4 优化实验结果 | 第29-30页 |
| 2.3.2 胰蛋白酶抑制剂的理化性质测定 | 第30-34页 |
| 2.3.2.1 温度对STI抑制活力的影响 | 第30-31页 |
| 2.3.2.2 pH值对STI抑制活力的影响 | 第31页 |
| 2.3.2.3 FTIR分析 | 第31-32页 |
| 2.3.2.4 CD分析 | 第32-33页 |
| 2.3.2.5 界面性质分析 | 第33-34页 |
| 2.3.2.6 STI的泡沫性质 | 第34页 |
| 2.4 本章小结 | 第34-36页 |
| 第三章 超滤结合扩张床法从乳清废水中分离胰蛋白酶抑制剂 | 第36-56页 |
| 3.1 引言 | 第36-38页 |
| 3.2 实验材料与方法 | 第38-42页 |
| 3.2.1 实验材料 | 第38页 |
| 3.2.2 实验仪器 | 第38页 |
| 3.2.3 实验方法 | 第38-42页 |
| 3.2.3.1 超滤渗滤法制备大豆乳清蛋白 | 第38-39页 |
| 3.2.3.2 大孔树脂结合扩张床分离胰蛋白酶抑制剂 | 第39-40页 |
| 3.2.3.3 大孔树脂结合扩张床分离胰蛋白酶抑制剂单因素实验 | 第40-41页 |
| 3.2.3.4 大豆胰蛋白酶抑制剂得率的计算 | 第41页 |
| 3.2.3.5 蛋白质含量的测定 | 第41页 |
| 3.2.3.6 SDS-PAGE鉴定大豆胰蛋白酶抑制剂的分离效果 | 第41页 |
| 3.2.3.7 大豆胰蛋白酶抑制剂活性的测定 | 第41页 |
| 3.2.3.8 大豆异黄酮含量的测定 | 第41-42页 |
| 3.2.3.9 大豆胰蛋白酶抑制剂理化性质的测定 | 第42页 |
| 3.2.3.10 大豆胰蛋白酶抑制剂界面性质的测定 | 第42页 |
| 3.2.3.11 大豆胰蛋白酶抑制剂泡沫性质的测定 | 第42页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第42-54页 |
| 3.3.1 大豆乳清废水超滤条件的确定 | 第42-44页 |
| 3.3.1.1 大豆异黄酮含量的测定 | 第42-43页 |
| 3.3.1.2 大豆乳清废水超滤条件的确定 | 第43-44页 |
| 3.3.2 大孔树脂分离胰蛋白酶抑制剂工艺研究 | 第44-49页 |
| 3.3.2.1 大孔树脂的选择 | 第44-46页 |
| 3.3.2.2 大豆乳清蛋白pH的选择 | 第46-47页 |
| 3.3.2.3 洗脱剂的选择 | 第47-48页 |
| 3.3.2.4 优化条件下的动态吸附曲线与解吸曲线 | 第48-49页 |
| 3.3.3 扩张床分离得到的大豆胰蛋白酶抑制剂的理化性质与界面性质 | 第49-54页 |
| 3.3.3.1 温度对胰蛋白酶抑制剂的胰蛋白酶抑制活力的影响 | 第49-50页 |
| 3.3.3.2 pH对胰蛋白酶抑制剂的胰蛋白酶抑制活力的影响 | 第50-51页 |
| 3.3.3.3 大豆胰蛋白酶抑制剂红外光谱分析 | 第51页 |
| 3.3.3.4 大豆胰蛋白酶抑制剂圆二色谱分析 | 第51-52页 |
| 3.3.3.5 大豆胰蛋白酶抑制剂界面性质测定 | 第52-53页 |
| 3.3.3.6 大豆胰蛋白酶抑制剂泡沫性质的测定 | 第53-54页 |
| 3.4 本章小结 | 第54-56页 |
| 第四章 EGCG对大豆胰蛋白酶抑制剂的失活机理研究 | 第56-72页 |
| 4.1 引言 | 第56-57页 |
| 4.2 实验材料与方法 | 第57-60页 |
| 4.2.1 实验材料 | 第57-58页 |
| 4.2.2 实验仪器 | 第58页 |
| 4.2.3 实验方法 | 第58-60页 |
| 4.2.3.1 KTI和EGCG对胰蛋白酶抑制活性的测定 | 第58页 |
| 4.2.3.2 停留光谱和稳态荧光研究 | 第58-59页 |
| 4.2.3.3 热力学测量 | 第59页 |
| 4.2.3.4 KTI-EGCG复合物的结构表征 | 第59-60页 |
| 4.2.3.5 分子对接研究 | 第60页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第60-69页 |
| 4.3.1 EGCG对KTI的失活作用 | 第60-62页 |
| 4.3.2 停留光谱和稳态荧光研究 | 第62-64页 |
| 4.3.3 EGCG与KTI的结合热力学分析 | 第64-65页 |
| 4.3.4 KTI-EGCG复合物的结构特征 | 第65-68页 |
| 4.3.5 分子对接研究 | 第68-69页 |
| 4.4 讨论 | 第69-70页 |
| 4.5 本章小结 | 第70-72页 |
| 结论与展望 | 第72-75页 |
| 一、结论 | 第72页 |
| 二、本论文创新之处 | 第72-73页 |
| 三、展望 | 第73-75页 |
| 参考文献 | 第75-85页 |
| 攻读硕士学位期间取得的研究成果 | 第85-86页 |
| 致谢 | 第86-87页 |
| 附件 | 第87页 |
