| 摘要 | 第3-4页 |
| ABSTRACT | 第4页 |
| 第一章 前言 | 第9-16页 |
| 1.1 卵转铁蛋白的分子组成及其性质 | 第9-10页 |
| 1.1.1 卵转铁蛋白的结构 | 第9-10页 |
| 1.1.2 转铁蛋白的性质 | 第10页 |
| 1.2 卵转铁蛋白的生物学功能 | 第10-12页 |
| 1.2.1 转铁功能 | 第10-11页 |
| 1.2.2 抑菌功能 | 第11页 |
| 1.2.3 调节功能 | 第11页 |
| 1.2.4 抑制自由基生成 | 第11-12页 |
| 1.3 卵转铁蛋白的分离提纯方法 | 第12页 |
| 1.4 卵转铁蛋白的应用 | 第12-13页 |
| 1.4.1 卵转铁蛋白作为功能性添加剂 | 第12-13页 |
| 1.4.2 转铁蛋白作为药物载体[32] | 第13页 |
| 1.4.2.1 转铁蛋白作为金属药物的载体 | 第13页 |
| 1.4.2.2 转铁蛋白作为治疗肿瘤化疗药物的载体 | 第13页 |
| 1.4.3 卵转铁蛋白可用作基因治疗的载体 | 第13页 |
| 1.5 抗菌肽 | 第13-15页 |
| 1.5.1 抗菌肽的理化性质 | 第13-14页 |
| 1.5.2 抗菌肽的作用机制 | 第14页 |
| 1.5.3 菌肽的生物活性 | 第14-15页 |
| 1.5.3.1 抗细菌、真菌活性 | 第14页 |
| 1.5.3.2 抗癌细胞活性 | 第14-15页 |
| 1.5.3.3 抗寄生虫活性 | 第15页 |
| 1.5.3.4 抗病毒活性 | 第15页 |
| 1.6 研究的意义 | 第15-16页 |
| 第二章 卵铁蛋白结合金属离子性质的研究 | 第16-28页 |
| 2.1 引言 | 第16页 |
| 2.2 材料与方法 | 第16-20页 |
| 2.2.1 材料 | 第16-18页 |
| 2.2.1.1 原料与试剂 | 第16-17页 |
| 2.2.1.2 SDS-PAGE 电泳试剂 | 第17页 |
| 2.2.1.3 仪器 | 第17-18页 |
| 2.2.2 方法 | 第18-20页 |
| 2.2.2.1 卵转铁蛋白粗品的制备 | 第18页 |
| 2.2.2.2 Sephadex G-150 纯化卵转铁蛋白 | 第18页 |
| 2.2.2.3 SDS-PAGE 电泳 | 第18-19页 |
| 2.2.2.4 确定卵转铁蛋白结合 Fe3+的特异吸收峰波长 | 第19页 |
| 2.2.2.5 卵转铁蛋白与金属离子结合反应时间的确定 | 第19页 |
| 2.2.2.6 卵转铁蛋白对于不同金属离子的结合量的测定 | 第19页 |
| 2.2.2.7 伴阴离子在转铁蛋白与金属离子结合中作用 | 第19-20页 |
| 2.3 结果与分析 | 第20-27页 |
| 2.3.1 粗提卵转铁蛋白结果 | 第20-21页 |
| 2.3.2 分子筛凝胶纯化卵转铁蛋白 | 第21页 |
| 2.3.3 SDS-PAGE 电泳检测结果 | 第21-22页 |
| 2.3.4 金属离子与卵转铁蛋白结合结果 | 第22-26页 |
| 2.3.4.1 确定卵转铁蛋白结合 Fe3+的特异吸收峰波长 | 第22-23页 |
| 2.3.4.2 卵转铁蛋白与金属离子结合反应时间的确定 | 第23页 |
| 2.3.4.3 卵转铁蛋白对于不同金属离子的结合量的测定 | 第23-26页 |
| 2.3.5 伴阴离子在金属离子与卵转铁蛋白结合过程中的作用 | 第26-27页 |
| 2.4 结论 | 第27-28页 |
| 第三章 卵转铁蛋白的分离纯化 | 第28-41页 |
| 3.1 前言 | 第28页 |
| 3.2 材料与方法 | 第28-33页 |
| 3.2.1 材料与仪器 | 第28-29页 |
| 3.2.1.1 原料 | 第28页 |
| 3.2.1.2 仪器 | 第28-29页 |
| 3.2.1.3 试剂 | 第29页 |
| 3.2.1.4 缓冲液的配制 | 第29页 |
| 3.2.1.5 SDS-PAGE 电泳试剂 | 第29页 |
| 3.2.2 分离纯化工艺路线 | 第29-30页 |
| 3.2.2.1 醇析法和弱酸性阳离子交换串联组合法 | 第29-30页 |
| 3.2.2.2 弱酸性阳离子树脂分离后经 Sephadex G-150 纯化法 | 第30页 |
| 3.2.3 方法 | 第30-33页 |
| 3.2.3.1 醇析法串联组合弱酸性阳离子交换法分离纯化 OVT | 第30-32页 |
| 3.2.3.2 弱酸性阳离子结合 Sephadex G-150 纯化法分离纯化 OVT | 第32-33页 |
| 3.2.3.3 蛋白质的 SDS-PAGE 电泳[50] | 第33页 |
| 3.3 结果与分析 | 第33-40页 |
| 3.3.1 蛋白质标准曲线 | 第33-34页 |
| 3.3.2 醇析法和弱酸性阳离子交换法串联组合提取 OVT 的结果 | 第34-36页 |
| 3.3.2.1 乙醇析出法分离卵转铁蛋白的结果 | 第34-35页 |
| 3.3.2.2 弱酸性阳离子树脂提取卵转铁蛋白的结果 | 第35-36页 |
| 3.3.3 弱酸性阳离子结合 Sephadex G-150 纯化法提取 OVT 的结果 | 第36-40页 |
| 3.3.3.1 弱酸性阳离子交换去除碱性蛋白结果 | 第36-38页 |
| 3.3.3.2 弱酸性阳离子树脂提取卵转铁蛋白粗品结果 | 第38-39页 |
| 3.3.3.3 Sephadex G-150 纯化卵转铁蛋白结果 | 第39-40页 |
| 3.4 结论 | 第40-41页 |
| 第四章 卵转铁蛋白酶解产物最佳酶解工艺研究 | 第41-52页 |
| 4.1 前言 | 第41页 |
| 4.2 材料与方法 | 第41-45页 |
| 4.2.1 材料、试剂与仪器 | 第41-42页 |
| 4.2.1.1 原料 | 第41页 |
| 4.2.1.2 试剂 | 第41页 |
| 4.2.1.3 仪器 | 第41-42页 |
| 4.2.2 方法 | 第42-45页 |
| 4.2.2.1 乙醇沉淀法提取 OVT[50] | 第42页 |
| 4.2.2.2 SDS-PAGE 电泳检测 | 第42页 |
| 4.2.2.3 胰蛋白酶活力的测定[51] | 第42-44页 |
| 4.2.2.4 胰蛋白酶水解卵转铁蛋白条件的优化 | 第44页 |
| 4.2.2.5 卵转铁蛋白水解物抗菌率的测定 | 第44-45页 |
| 4.3 结果与分析 | 第45-51页 |
| 4.3.1 胰蛋白酶活力测定结果 | 第45页 |
| 4.3.2 胰蛋白酶水解卵转铁蛋白条件的优化 | 第45-47页 |
| 4.3.3 卵转铁蛋白水解物抗菌率的测定 | 第47-51页 |
| 4.3.3.1 大肠杆菌的生长曲线 | 第47-48页 |
| 4.3.3.2 菌落数—吸光度标准曲线（cfu-OD600） | 第48页 |
| 4.3.3.3 卵转铁蛋白水解物对大肠杆菌生长的影响 | 第48-51页 |
| 4.4 小结 | 第51-52页 |
| 第五章 结论与建议 | 第52-53页 |
| 5.1 结论 | 第52页 |
| 5.2 进一步研究的建议 | 第52-53页 |
| 参考文献 | 第53-58页 |
| 发表论文和科研情况说明 | 第58-59页 |
| 致谢 | 第59页 |
