| 摘 要 | 第6-7页 |
| ABSTRACT | 第7页 |
| 第一章 绪论 | 第8-15页 |
| 1.1 转谷氨酰胺酶的概况 | 第8-9页 |
| 1.1.1 转谷氨酰胺酶的简介 | 第8页 |
| 1.1.2 来源 | 第8-9页 |
| 1.1.2.1 动植物来源的转谷氨酰胺酶 | 第8-9页 |
| 1.1.2.2 微生物转谷氨酰胺酶 | 第9页 |
| 1.2 转谷氨酰胺酶的发酵生产 | 第9-11页 |
| 1.2.1 微生物TGase产生菌的选育 | 第9-10页 |
| 1.2.2 微生物 TGase的发酵生产和代谢调控 | 第10-11页 |
| 1.3 转谷氨酰胺酶的结构 | 第11页 |
| 1.4 转谷氨酰胺酶的应用 | 第11-12页 |
| 1.5 鹰嘴豆分离蛋白的研究进展 | 第12-13页 |
| 1.5.1 鹰嘴豆的研究现状 | 第12页 |
| 1.5.2 鹰嘴豆分离蛋白的研究现状及性质 | 第12-13页 |
| 1.6 立题背景和研究内容 | 第13-15页 |
| 1.6.1 立题背景与意义 | 第13-14页 |
| 1.6.2 本论文研究的主要内容 | 第14-15页 |
| 第二章 轮枝链霉菌SK4.001产TGASE稳定性的研究 | 第15-25页 |
| 2.1 引言 | 第15页 |
| 2.2 材料与方法 | 第15-18页 |
| 2.2.1 实验材料和设备 | 第15-16页 |
| 2.2.1.1 主要试剂 | 第15-16页 |
| 2.2.1.2 主要仪器 | 第16页 |
| 2.2.1.3 菌种 | 第16页 |
| 2.2.2 实验方法 | 第16页 |
| 2.2.2.1 斜面培养基 | 第16页 |
| 2.2.2.2 种子培养基 | 第16页 |
| 2.2.2.3 发酵培养基 | 第16页 |
| 2.2.2.4 培养方法 | 第16页 |
| 2.2.3 分析方法 | 第16-18页 |
| 2.2.3.1 生物量的测定 | 第16-17页 |
| 2.2.3.2 TGase测定方法 | 第17-18页 |
| 2.2.3.3 残余甘油量测定 | 第18页 |
| 2.2.3.4 金属离子含量测定 | 第18页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第18-24页 |
| 2.3.1 SK4.001产酶的稳定性 | 第18页 |
| 2.3.2 菌种对产酶及稳定性的影响 | 第18-19页 |
| 2.3.3 碳源对产酶及稳定性的影响 | 第19-20页 |
| 2.3.4 氮源对产酶及稳定性的影响 | 第20-21页 |
| 2.3.5 常量金属离子及Fe、Zn对产酶的影响 | 第21-22页 |
| 2.3.6 离子复配发酵培养 | 第22-23页 |
| 2.3.7 发酵重复试验 | 第23-24页 |
| 2.4 本章小结 | 第24-25页 |
| 第三章 ZN2+对轮枝链霉菌SK4.001生长的影响及稳定产酶机理的初步探讨 | 第25-31页 |
| 3.1 前言 | 第25页 |
| 3.2 实验材料与方法 | 第25-27页 |
| 3.2.1 实验材料和设备 | 第25-26页 |
| 3.2.1.1 主要试剂 | 第25-26页 |
| 3.2.1.2 主要仪器 | 第26页 |
| 3.2.1.3 菌种 | 第26页 |
| 3.2.2 实验方法 | 第26-27页 |
| 3.2.2.1 斜面培养基 | 第26页 |
| 3.2.2.2 种子培养基 | 第26页 |
| 3.2.2.3 发酵培养基 | 第26页 |
| 3.2.2.4 培养方法 | 第26页 |
| 3.2.2.5 EDTA透析 | 第26页 |
| 3.2.2.6 菌体量的测定 | 第26-27页 |
| 3.2.2.7 TGase测定方法 | 第27页 |
| 3.2.2.8 残余甘油含量测定 | 第27页 |
| 3.2.2.9 金属离子含量测定 | 第27页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第27-30页 |
| 3.3.1 Zn2+对轮枝链霉菌SK4.001生长的影响 | 第27-28页 |
| 3.3.1.1 Zn2+ 对生物量的影响 | 第27页 |
| 3.3.1.2 Zn2+对甘油消耗量的影响 | 第27-28页 |
| 3.3.1.3 Zn2+ 对pH的影响 | 第28页 |
| 3.3.2 Zn2+对轮枝链霉菌SK4.001产转谷氨酰胺酶的影响 | 第28-29页 |
| 3.3.3 发酵培养基中Zn2+最佳含量的确定 | 第29页 |
| 3.3.4 螯合剂EDTA对转谷氨酰胺酶酶活的影响 | 第29-30页 |
| 3.4 本章小结 | 第30-31页 |
| 第四章 ALCALASE及TGASE 对鹰嘴豆分离蛋白乳化性的影响 | 第31-40页 |
| 4.1 引言 | 第31页 |
| 4.2 实验材料与方法 | 第31-34页 |
| 4.2.1 材料与设备 | 第31-32页 |
| 4.2.1.1 主要材料 | 第31-32页 |
| 4.2.1.2 主要设备 | 第32页 |
| 4.2.2 实验方法 | 第32-34页 |
| 4.2.2.1 鹰嘴豆分离蛋白的制备 | 第32-33页 |
| 4.2.2.2 鹰嘴豆分离蛋白水解物的制备 | 第33页 |
| 4.2.2.3 TGase交联物的制备 | 第33页 |
| 4.2.2.4 鹰嘴豆分离蛋白基本成分的测定方法 | 第33-34页 |
| 4.2.2.4.1 水分的测定: | 第33页 |
| 4.2.2.4.2 灰分的测定: | 第33页 |
| 4.2.2.4.3 脂肪的测定: | 第33-34页 |
| 4.2.2.4.4 蛋白质的测定: | 第34页 |
| 4.2.2.5 乳化性的测定方法 | 第34页 |
| 4.2.2.6 待用酶液的TGase酶活测定 | 第34页 |
| 4.2.2.7 酶解蛋白质的水解度测定 | 第34页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第34-38页 |
| 4.3.1 鹰嘴豆分离蛋白的组成 | 第34-35页 |
| 4.3.2 Alcalase水解蛋白酶对鹰嘴豆分离蛋白乳化性质的影响 | 第35-36页 |
| 4.3.2.1 水解进程曲线 | 第35页 |
| 4.3.2.2 不同水解度分离蛋白的乳化性质 | 第35-36页 |
| 4.3.3 TGase对分离蛋白水解物乳化性质的影响 | 第36页 |
| 4.3.4 TGase最佳反应条件的确定 | 第36-38页 |
| 4.3.4.1 加酶量对鹰嘴豆分离蛋白水解物乳化性质的影响 | 第36-37页 |
| 4.3.4.2 反应时间对鹰嘴豆分离蛋白水解物乳化性质的影响 | 第37-38页 |
| 4.3.4.3 反应温度对鹰嘴豆分离蛋白水解物乳化性质的影响 | 第38页 |
| 4.4 本章小结 | 第38-40页 |
| 第五章 ALCALASE及TGASE 对鹰嘴豆分离蛋白乳化性影响机理的探讨 | 第40-49页 |
| 5.1 引言 | 第40页 |
| 5.2 实验材料与方法 | 第40-43页 |
| 5.2.1 材料与设备 | 第40-41页 |
| 5.2.1.1 主要试剂 | 第40-41页 |
| 5.2.1.2 主要设备 | 第41页 |
| 5.2.2 实验方法 | 第41-43页 |
| 5.2.2.1 鹰嘴豆分离蛋白的制取 | 第41页 |
| 5.2.2.2 鹰嘴豆分离蛋白Alcalase水解物的制备 | 第41页 |
| 5.2.2.3 TGase交联物的制备 | 第41页 |
| 5.2.2.4 乳化性的测定方法 | 第41页 |
| 5.2.2.5 氮溶指数的测定方法 | 第41页 |
| 5.2.2.6 氨基酸组成分析 | 第41页 |
| 5.2.2.7 表面疏水性的测定 | 第41-42页 |
| 5.2.2.8 分子柔性的测定 | 第42页 |
| 5.2.2.9 十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺电泳(SDS-PAGE) | 第42-43页 |
| 5.3 结果与讨论 | 第43-48页 |
| 5.3.1 鹰嘴豆分离蛋白的溶解性 | 第43-44页 |
| 5.3.2 疏水的相互作用 | 第44-46页 |
| 5.3.2.1 平均疏水性 | 第44-45页 |
| 5.3.2.2 表面疏水性 | 第45-46页 |
| 5.3.3 蛋白质样品分子柔性 | 第46-47页 |
| 5.3.4 Alcalase和TGase对鹰嘴豆分离蛋白的作用及SDS-PAGE证实水解物及聚合物的形成 | 第47-48页 |
| 5.4 本章小结 | 第48-49页 |
| 主要结论 | 第49-51页 |
| 参考文献 | 第51-56页 |
| 致 谢 | 第56-57页 |
| 附录 | 第57页 |
