| 摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-19页 |
| 第一章 绪论 | 第19-39页 |
| ·酪蛋白的概述 | 第19-21页 |
| ·酪蛋白的营养价值 | 第19页 |
| ·酪蛋白的结构特点 | 第19页 |
| ·酪蛋白的综合利用 | 第19-20页 |
| ·存在的问题 | 第20-21页 |
| ·生物活性肽的定义及其吸收机制 | 第21-22页 |
| ·生物活性肽的定义 | 第21页 |
| ·生物活性肽的吸收机制 | 第21-22页 |
| ·生物活性肽的功能特性 | 第22-27页 |
| ·理化特性 | 第22-24页 |
| ·生物活性 | 第24-27页 |
| ·生物活性肽的制备方法 | 第27-30页 |
| ·提取法 | 第28页 |
| ·水解法 | 第28-30页 |
| ·合成法 | 第30页 |
| ·蛋白水解物苦味产生的机理 | 第30-31页 |
| ·影响苦味产生的因素 | 第31-33页 |
| ·底物的选择 | 第31页 |
| ·蛋白酶的筛选 | 第31-32页 |
| ·水解度的控制 | 第32页 |
| ·酶解肽中疏水性氨基酸的构成 | 第32-33页 |
| ·苦味脱除的方法 | 第33-35页 |
| ·选择分离法 | 第33-34页 |
| ·包埋掩盖法 | 第34页 |
| ·类蛋白法 | 第34-35页 |
| ·生物脱苦法 | 第35页 |
| ·苦味肽的功能活性 | 第35-36页 |
| ·生物活性肽的应用及其存在的问题 | 第36-38页 |
| ·生物活性肽的应用 | 第36-37页 |
| ·产业化中存在的问题 | 第37-38页 |
| ·立题意义和主要研究内容 | 第38-39页 |
| 第二章 水解酶的筛选及 Alcalase 酶解工艺的优化研究 | 第39-51页 |
| ·引言 | 第39页 |
| ·材料与方法 | 第39-43页 |
| ·试剂与材料 | 第39-40页 |
| ·主要设备 | 第40页 |
| ·试验方法 | 第40-43页 |
| ·结果与讨论 | 第43-49页 |
| ·酪朊酸钠的组成 | 第43页 |
| ·蛋白酶活力的测定结果 | 第43页 |
| ·蛋白酶的筛选 | 第43-45页 |
| ·Alcalase 水解酪蛋白的单因素试验 | 第45-48页 |
| ·Alcalase 水解酪蛋白的均匀试验结果 | 第48-49页 |
| ·Alcalase 酶解酪蛋白肽的TCA-SNI 及苦味值的测定 | 第49页 |
| ·本章小结 | 第49-51页 |
| 第三章 Alcalase 酶解酪蛋白苦味肽组成的研究 | 第51-66页 |
| ·引言 | 第51页 |
| ·材料与方法 | 第51-54页 |
| ·试剂与材料 | 第51-52页 |
| ·主要设备 | 第52页 |
| ·试验方法 | 第52-54页 |
| ·结果与讨论 | 第54-64页 |
| ·酪蛋白肽的组分 | 第54页 |
| ·酪蛋白肽的平均肽链长度和平均分子量 | 第54页 |
| ·酪蛋白肽的TCA-SNI 及苦味值 | 第54-55页 |
| ·异丁醇提取条件的研究 | 第55-57页 |
| ·苦味肽在三种水解度样品中的含量 | 第57页 |
| ·分子量分布的测定结果 | 第57-62页 |
| ·总氨基酸的测定结果 | 第62-63页 |
| ·游离氨基酸的测定结果 | 第63-64页 |
| ·本章小结 | 第64-66页 |
| 第四章 Alcalase 酶解酪蛋白肽中苦味肽的质谱分析 | 第66-80页 |
| ·引言 | 第66页 |
| ·材料与方法 | 第66-67页 |
| ·材料 | 第66-67页 |
| ·主要设备 | 第67页 |
| ·试验方法 | 第67页 |
| ·结果与讨论 | 第67-79页 |
| ·MALDI-TOF-MS 的测定结果 | 第67-71页 |
| ·RP-HPLC-ESI-MS 的测定结果 | 第71-76页 |
| ·RP-HPLC-ESI-MS 测定的苦味肽统计结果 | 第76-79页 |
| ·本章小结 | 第79-80页 |
| 第五章 Alcalase 酶解酪蛋白肽不同相组分功能特性研究 | 第80-94页 |
| ·引言 | 第80页 |
| ·材料与方法 | 第80-84页 |
| ·试剂 | 第80-81页 |
| ·主要设备 | 第81页 |
| ·试验方法 | 第81-84页 |
| ·结果与讨论 | 第84-92页 |
| ·酪蛋白肽中不同组分的制备 | 第84页 |
| ·不同组分液相色谱的测定 | 第84-85页 |
| ·不同组分理化特性的测定结果 | 第85-87页 |
| ·不同组分生理活性的测定结果 | 第87-92页 |
| ·本章小结 | 第92-94页 |
| 第六章 复配酶分步水解法制备酪蛋白短肽工艺的研究 | 第94-103页 |
| ·引言 | 第94页 |
| ·材料与方法 | 第94-96页 |
| ·试剂与材料 | 第94页 |
| ·主要设备 | 第94-95页 |
| ·试验方法 | 第95-96页 |
| ·结果与讨论 | 第96-101页 |
| ·复配蛋白酶的筛选 | 第96-97页 |
| ·复配酶的单因素试验 | 第97-100页 |
| ·复配酶的均匀设计试验 | 第100-101页 |
| ·复配酶酶解酪蛋白短肽DH 和苦味值的测定 | 第101页 |
| ·本章小结 | 第101-103页 |
| 第七章 酪蛋白短肽不同分子量组分功能特性的研究 | 第103-114页 |
| ·引言 | 第103页 |
| ·材料与方法 | 第103-106页 |
| ·主要材料 | 第103-104页 |
| ·主要设备 | 第104页 |
| ·试验方法 | 第104-106页 |
| ·结果与讨论 | 第106-113页 |
| ·酪蛋白肽的超滤分离 | 第106页 |
| ·不同组分RP-HPLC 的测定结果 | 第106-107页 |
| ·不同组分理化特性的测定结果 | 第107-110页 |
| ·不同组分生理活性的测定结果 | 第110-113页 |
| ·本章小结 | 第113-114页 |
| 第八章 结论 | 第114-117页 |
| ·论文主要结论 | 第114-116页 |
| ·展望 | 第116-117页 |
| 创新点 | 第117-118页 |
| 参考文献 | 第118-133页 |
| 附录 | 第133-134页 |
| 致谢 | 第134-135页 |
| 作者简历 | 第135-136页 |
