| ACKNOWLEDGEMENT | 第6-14页 |
| ABSTRACT | 第14-15页 |
| 摘要 | 第16-18页 |
| LIST OF ABBREVIATIONS | 第18-19页 |
| CHAPTER ONE GENERAL INTRODUCTION AND REVIEW OF LITRATURE | 第19-56页 |
| 1.1. Introduction | 第19-22页 |
| 1.2. General composition and properties between buffalo and bovine milk | 第22-23页 |
| 1.3. Production of bioactive peptides | 第23-31页 |
| 1.3.1 Enzymatic hydrolysis | 第24-26页 |
| 1.3.2 Purification and fractionation of bioactive peptides | 第26-30页 |
| 1.3.2.1 Preparation and clean-up of bioactive Peptides | 第26页 |
| 1.3.2.2 Fractionation of bioactive peptides by Ultrafiltration | 第26-27页 |
| 1.3.2.3 Purification of bioactive peptides by chromatography | 第27-30页 |
| 1.3.3. Identification of bioactive peptides | 第30-31页 |
| 1.4. Biological activities of casein hydrolysates | 第31-40页 |
| 1.4.1 Antioxidant activity | 第33-40页 |
| 1.4.1.1 Effects of amino acid on antioxidant properties | 第34-38页 |
| 1.4.1.2 Antioxidant Capacity Evaluation | 第38-40页 |
| 1.4.1.2.1 Antioxidant assay by ABTS Method | 第39-40页 |
| 1.5. Absorption and metabolism of casein-derived bioactive peptides | 第40-41页 |
| 1.5.1. Absorption | 第40-41页 |
| 1.5.2. Metabolism | 第41页 |
| 1.6. Significant of research topic | 第41-42页 |
| 1.7. Objectives | 第42-43页 |
| 1.8 Literature cited | 第43-56页 |
| CHAPTER TWO PHYSICOCHEMICAL AND STRUCTURAL PROPERTIES OF BUFFALO AND BOVINECASEIN | 第56-70页 |
| 2.1.Introduction | 第56-57页 |
| 2.2. Materials and Methods | 第57-59页 |
| 2.2.1. Materials | 第57页 |
| 2.2.2. Preparation of buffalo sodium caseinate | 第57页 |
| 2.2.3. Chemical properties analysis | 第57-58页 |
| 2.2.4. Physicochemical properties analysis | 第58-59页 |
| 2.2.4.1. Measurement of solubility and water activity | 第58页 |
| 2.2.4.2. Scanning electron microscopy (SEM) | 第58页 |
| 2.2.4.3. Color measurements | 第58-59页 |
| 2.2.4.4. Practical size of casein analysis | 第59页 |
| 2.2.4.5. Zeta-potential (ζ potential) measurement | 第59页 |
| 2.2.5. Statistical analysis | 第59页 |
| 2.3. Results and Discussion | 第59-66页 |
| 2.3.1. Chemical composition | 第59-60页 |
| 2.3.2. Physical properties of buffalo and bovine casein | 第60-61页 |
| 2.3.3. Scanning electron microscopy (SEM) | 第61页 |
| 2.3.4. Particle Size Distribution of the buffalo and bovine casein | 第61-64页 |
| 2.3.5. Color parameters | 第64-65页 |
| 2.3.6. ζ –potential | 第65-66页 |
| 2.4. Conclusions | 第66-67页 |
| 2.5. Literature cited | 第67-70页 |
| CHAPTER THREE RELEASE OF ANTIOXIDANT PEPTIDES FROM BUFFALO AND BOVINE CASEINS:INFLUENCE OF PROTEASES ON RADICAL SCAVENGING ACTIVITIES AND PROTECTIONAGAINST DNA STRAND DAMAGE | 第70-97页 |
| 3.1. Introduction | 第70-71页 |
| 3.2. Materials and Methods | 第71-77页 |
| 3.2.1. Materials | 第71-72页 |
| 3.2.2 Preparation of buffalo sodium caseinate | 第72页 |
| 3.2.3. Preparation of casein hydrolysates | 第72页 |
| 3.2.4. Enzymatic hydrolysis and degrees of hydrolysis (DH) | 第72-73页 |
| 3.2.5. Sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) | 第73页 |
| 3.2.6. Determination of total amino acid compositions | 第73-74页 |
| 3.2.7. Reversed-phase HPLC | 第74页 |
| 3.2.8. Determination of antioxidant activities | 第74-77页 |
| 3.2.8.1. ABTS radical scavenging activity | 第74-75页 |
| 3.2.8.2. Hydroxyl (OH~(·-)) radical scavenging activity | 第75页 |
| 3.2.8.3. Superoxide anion (O_2~(·-)) radical scavenging activity | 第75-76页 |
| 3.2.8.4. Oxygen radical absorbance capacity (ORAC) assay | 第76页 |
| 3.2.8.5. Ferrous ion chelating ability | 第76页 |
| 3.2.8.6. Ferric reducing antioxidant power (FRAP) assays | 第76-77页 |
| 3.2.8.7. DNA nicking assays | 第77页 |
| 3.2.9. Statistical analyses | 第77页 |
| 3.3.Results and Discussion | 第77-90页 |
| 3.3.1. Degrees of enzymatic hydrolysis of CB and CN | 第77-78页 |
| 3.3.2. SDS-PAGE | 第78-79页 |
| 3.3.3. Amino acid analyses | 第79-80页 |
| 3.3.4. Characterization of casein hydrolysates using RP-HPLC | 第80-83页 |
| 3.3.5. Antioxidant activities of CNH and CBH | 第83-90页 |
| 3.3.5.1. ABTS free radical scavenging activity | 第83-84页 |
| 3.3.5.2. OH~(·-) radical scavenging activity | 第84-85页 |
| 3.3.5.3. O_2~(·-) radical scavenging activities | 第85-87页 |
| 3.3.5.4. ORAC assays | 第87-88页 |
| 3.3.5.5. Ferrous ion chelating activities | 第88-89页 |
| 3.3.5.6. FRAP activities | 第89-90页 |
| 3.3.5.7. DNA nicking assays | 第90页 |
| 3.4. Conclusions | 第90-92页 |
| 3.5. Literature cited | 第92-97页 |
| CHAPTER FOUR FRACTIONATION AND IDENTIFICATION OF NOVEL ANTIOXIDANT PEPTIDES FROMBUFFALO AND BOVINE CASEIN HYDROLYSATES | 第97-127页 |
| 4.1.Introduction | 第97-99页 |
| 4.2.Materials and methods | 第99-102页 |
| 4.2.1. Materials | 第99页 |
| 4.2.2. Preparation of sodium caseinate from buffalo milk (CB) | 第99页 |
| 4.2.3. Preparation of casein hydrolysates | 第99页 |
| 4.2.4. Preparation of peptide fractions | 第99-100页 |
| 4.2.5. Determination of total amino acids composition | 第100页 |
| 4.2.6. Fractionation of the UF-VI by RP-HPLC | 第100-101页 |
| 4.2.7. Estimation of ABTS radical scavenging activity | 第101页 |
| 4.2.8. Analysis by RP-HPLC-MS/MS | 第101-102页 |
| 4.2.9. Statistical analysis | 第102页 |
| 4.3. Results and discussions | 第102-121页 |
| 4.3.1. Fractionation of CBH and CNH by ultrafiltration | 第102-105页 |
| 4.3.2. Amino acids composition of UF-VI fraction | 第105-106页 |
| 4.3.3. Fractionations of UF-VI trypsin CBH and CNH by semi-preparative RP-HPLC | 第106-110页 |
| 4.3.4. Fractionations of UF-VI alcalase CBH and CNH by semi-preparative RP-HPLC | 第110-113页 |
| 4.3.5. Identification of the antioxidant peptides from fractions trypsin CBH and CNH by LC-MS/MS | 第113-115页 |
| 4.3.6. Identification of the antioxidant peptides from fractions alcalase CBH and CNH by LCMS/MS | 第115-119页 |
| 4.3.7. The proposed model for interaction between active peptide with ABTS | 第119-121页 |
| 4.4.Conclusion | 第121-122页 |
| 4.5.Literature cited | 第122-127页 |
| General conclusion and recommendations | 第127-129页 |
| List of puplication | 第129页 |
