鹰嘴豆α-淀粉酶抑制剂的分离、鉴定及特性研究
| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-10页 |
| 第一章 文献综述 | 第10-22页 |
| ·α-淀粉酶抑制剂的概述 | 第10-18页 |
| ·α-淀粉酶抑制剂的资源分布及类型 | 第10-11页 |
| ·α-淀粉酶抑制剂的主要性质和特点 | 第11-12页 |
| ·α-淀粉酶抑制剂的作用机理 | 第12页 |
| ·α-淀粉酶抑制剂的活性测定 | 第12-13页 |
| ·α-淀粉酶抑制剂生物活性的研究 | 第13-14页 |
| ·α-淀粉酶抑制剂结构特征 | 第14-16页 |
| ·α-淀粉酶抑制剂的研究概况和应用前景 | 第16-18页 |
| ·在临床医学方面 | 第16-17页 |
| ·在农业生产及植物保护方面的应用 | 第17页 |
| ·在基因工程表达方面 | 第17-18页 |
| ·糖尿病的概述 | 第18-19页 |
| ·糖尿病的机理及治疗 | 第18-19页 |
| ·国内外治疗糖尿病的研究 | 第19页 |
| ·鹰嘴豆的概述 | 第19-20页 |
| ·本课题研究的目的及主要内容 | 第20-22页 |
| ·本课题研究的目的及意义 | 第20-21页 |
| ·本论文研究的主要内容 | 第21页 |
| ·本论文的创新点 | 第21-22页 |
| 第二章 实验材料与方法 | 第22-34页 |
| ·实验材料、试剂及仪器 | 第22-24页 |
| ·材料 | 第22页 |
| ·试剂 | 第22-23页 |
| ·仪器 | 第23-24页 |
| ·实验方法 | 第24-34页 |
| ·蛋白质含量的测定 | 第24-25页 |
| ·α-AI 活性的测定 | 第25-27页 |
| ·α-AI 粗提物的制备 | 第27-28页 |
| ·鹰嘴豆粉的制备方法 | 第27页 |
| ·浸提液最适体积的确定 | 第27页 |
| ·浸提液最适 pH 值的确定 | 第27页 |
| ·浸提液最适提取时间的确定 | 第27页 |
| ·浸提液最适温度的确定 | 第27-28页 |
| ·α-AI 粗提条件的正交试验优化设计 | 第28页 |
| ·α-AI 的分离纯化 | 第28-30页 |
| ·硫酸铵分级沉淀条件的确定 | 第28-29页 |
| ·离子交换层析和凝胶过滤层析的应用 | 第29-30页 |
| ·α-AI 性质鉴定 | 第30-34页 |
| ·α-AI 分子量测定 | 第30-32页 |
| ·α-AI 热稳定性分析 | 第32-33页 |
| ·鹰嘴豆α-AI 对 pH 的稳定性 | 第33页 |
| ·α-AI 的最佳孵化时间的确定 | 第33页 |
| ·鹰嘴豆α-AI 浓度对其活性的影响 | 第33页 |
| ·α-AI 的抑制动力学实验 | 第33-34页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第34-50页 |
| ·鹰嘴豆α-AI 粗提物的制备 | 第34-39页 |
| ·浸提液最适体积的确定 | 第34-35页 |
| ·浸提液最适 pH 值的确定 | 第35-36页 |
| ·浸提液最适提取时间的确定 | 第36页 |
| ·浸提液最适提取温度的确定 | 第36-37页 |
| ·鹰嘴豆α-AI 粗提条件的正交优化 | 第37-39页 |
| ·鹰嘴豆α-AI 的分离纯化 | 第39-42页 |
| ·硫酸铵分级沉淀 | 第39页 |
| ·CM-52 纤维素离子交换层析 | 第39-40页 |
| ·G-75 凝胶过滤层析的应用 | 第40-42页 |
| ·鹰嘴豆α-AI 的部分性质鉴定 | 第42-50页 |
| ·α-AI 分子量的测定 | 第42-43页 |
| ·α-AI 的热稳定性分析 | 第43-44页 |
| ·α-AI 对 pH 值的稳定性 | 第44-45页 |
| ·孵化时间对α-AI 抑制剂活性的影响 | 第45-46页 |
| ·α-AI 抑制剂浓度对其活性的影响 | 第46-47页 |
| ·α-AI 抑制类型和抑制常数 Ki值的确定 | 第47-50页 |
| 第四章 结论 | 第50-51页 |
| 参考文献 | 第51-55页 |
| 致谢 | 第55页 |
