中文摘要 | 第4-6页 |
英文摘要 | 第6页 |
目录 | 第8-11页 |
第一章 文献综述 | 第11-36页 |
1.1. 引言 | 第11-12页 |
1.2. 生物分离过程的特点及其发展趋势 | 第12-13页 |
1.3. 蛋白质的沉淀分离技术 | 第13-16页 |
1.3.1. 盐析 | 第14页 |
1.3.2. 有机溶剂沉淀法 | 第14页 |
1.3.3. 等电点沉淀法 | 第14-15页 |
1.3.4. 非离子型聚合物沉淀法 | 第15页 |
1.3.5. 聚电解质沉淀法 | 第15页 |
1.3.6. 金属离子沉淀法 | 第15-16页 |
1.3.7. 超(近)临界流体抗溶剂沉淀法 | 第16页 |
1.4. 超(近)临界流体是环境友好的可调性溶剂 | 第16-17页 |
1.5. 超临界抗溶剂沉析技术 | 第17-28页 |
1.5.1. 过程原理 | 第17-18页 |
1.5.2. 操作方式和装置 | 第18-20页 |
1.5.3. 影响因素 | 第20-23页 |
1.5.4. 应用 | 第23-27页 |
1.5.5. 存在的问题和发展的新趋势 | 第27-28页 |
1.6. 研究思路 | 第28-36页 |
第二章 超(近)临界CO_2沉淀牛奶中的蛋白质 | 第36-47页 |
2.1 引言 | 第36-37页 |
2.2. 实验材料 | 第37页 |
2.3. 分析方法 | 第37页 |
2.4. 实验装置和流程 | 第37-40页 |
2.5. 实验条件选择与确定 | 第40页 |
2.6. 结果与讨论 | 第40-45页 |
2.6.1. 温度对蛋白质沉淀的影响 | 第40-43页 |
2.6.2. CO_2压力对蛋白质沉淀的影响 | 第43页 |
2.6.3. 乙醇浓度对蛋白质沉淀的影响 | 第43-45页 |
2.7. 本章小结 | 第45-47页 |
第三章 若干种酶在超(近)临界CO_2中的酶活变化特性 | 第47-74页 |
3.1. 引言 | 第47页 |
3.2. 实验材料和方法 | 第47-58页 |
3.2.1. 实验材料 | 第47-48页 |
3.2.2. 酶和酶活测定方法 | 第48-54页 |
3.2.3. 实验装置和流程 | 第54页 |
3.2.4. 实验条件选择与确定 | 第54-58页 |
3.3. 结果与讨论 | 第58-72页 |
3.3.1. 纤维素酶 | 第58-63页 |
3.3.2. α-淀粉酶 | 第63-70页 |
3.3.3. 酸性蛋白酶 | 第70页 |
3.3.4. 碱性蛋白酶 | 第70页 |
3.3.5. 沉淀现象 | 第70-72页 |
3.4. 本章小结 | 第72-74页 |
第四章 一种近似计算实验体系的相平衡组成方法的建立 | 第74-94页 |
4.1. 引言 | 第74页 |
4.2. 实验体系的相平衡研究 | 第74-89页 |
4.2.1. 一个近似体系的提出 | 第75页 |
4.2.2. CO_2-C_2H_5OH-H_2O体系相平衡的计算 | 第75-89页 |
4.3. 本章小结 | 第89-94页 |
第五章 超(近)临界CO_2沉淀法分离纯化蛋白质及其溶解度的模型化 | 第94-120页 |
5.1. 引言 | 第94-95页 |
5.2. 超(近)临界流体条件下溶质在液相中的溶解度测定方法 | 第95-98页 |
5.2.1. 目测法 | 第95页 |
5.2.2. 重量法 | 第95-96页 |
5.2.3. 溶解度的测定方法及其依据 | 第96-98页 |
5.3. 装置及流程 | 第98-99页 |
5.4. 结果与讨论 | 第99-116页 |
5.4.1. 体系的相律分析 | 第99页 |
5.4.2. 超(近)临界CO_2条件下蛋白质在乙醇水溶液中的溶解度的模型化 | 第99-106页 |
5.4.3. 纤维素酶分离条件的优化 | 第106-113页 |
5.4.4. 酸性蛋白酶去除杂蛋白条件的优化 | 第113-114页 |
5.4.5. 碱性蛋白酶去除杂蛋白条件的优化 | 第114-116页 |
5.5. 本章小结 | 第116-120页 |
第六章 结论和建议 | 第120-123页 |
6.1. 结论 | 第120-121页 |
6.2. 建议 | 第121-123页 |
致谢 | 第123-125页 |
作者简历 | 第125-126页 |
发表论文情况 | 第126页 |