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丙酮醛对α-乳白蛋白的结构修饰作用研究

摘要第4-5页
ABSTRACT第5页
1 前言第8-17页
    1.1 α-乳白蛋白第8-9页
        1.1.1 α-乳白蛋白概述第8页
        1.1.2 α-乳白蛋白的结构特征第8-9页
    1.2 丙酮醛第9-12页
        1.2.1 丙酮醛概述第9页
        1.2.2 丙酮醛的形成机理第9-12页
    1.3 晚期糖基化终末产物第12-14页
        1.3.1 晚期糖基化终末产物概述第12-14页
        1.3.2 晚期糖基化终末产物的危害性第14页
    1.4 α-乳白蛋白的糖基化研究现状第14-15页
    1.5 立题背景及研究意义第15-16页
    1.6 课题研究内容第16-17页
2 材料与方法第17-30页
    2.1 主要药品及试剂第17-18页
    2.2 实验设备及材料第18-19页
    2.3 实验主要溶液的配制第19-21页
        2.3.1 主要溶液的配制第19-20页
        2.3.2 电泳主要试剂的配制第20-21页
    2.4 实验方法第21-29页
        2.4.1 α-乳白蛋白与MGO的糖化反应第21页
        2.4.2 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳第21-22页
        2.4.3 α-乳白蛋白糖基化反应后Amadori产物的测定第22页
        2.4.4 蛋白质内源荧光性的测定第22页
        2.4.5 蛋白质二级结构的测定第22-23页
        2.4.6 蛋白质自由赖氨酸含量的测定第23页
        2.4.7 蛋白质自由精氨酸含量的测定第23页
        2.4.8 蛋白质疏基含量的测定第23-24页
        2.4.9 晚期糖基化终末产物CML和CEL含量的测定第24-26页
        2.4.10 糖基化反应位点的质谱鉴定第26-29页
    2.5 统计分析第29-30页
3 结果与讨论第30-47页
    3.1 α-乳白蛋白与丙酮醛反应产物的SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析第30-31页
    3.2 α-乳白蛋白与MGO反应产物中的Amadori产物第31-32页
    3.3 内源荧光性的变化第32-33页
    3.4 二级结构的变化第33-36页
    3.5 自由赖氨酸、自由精氨酸的变化第36-37页
    3.6 巯基含量的变化第37-38页
    3.7 晚期糖基化终末产物CML和CEL的产生第38-41页
    3.8 反应位点的质谱鉴定第41-47页
        3.8.1 各反应温度样品中鉴定到的多肽序列第41-43页
        3.8.2 各反应温度样品中肽的修饰类型及位点第43-45页
        3.8.3 各反应温度样品中肽的修饰定量第45-47页
4 结论第47-49页
    4.1 全文总结第47页
    4.2 论文的创新点第47-48页
    4.3 论文的不足之处第48-49页
5 展望第49-50页
6 参考文献第50-58页
7 攻读硕士学位期间发表论文情况第58-59页
8 致谢第59页

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