| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-9页 |
| 0 前言 | 第15-27页 |
| 0.1 鱼精蛋白 | 第15-20页 |
| 0.1.1 鱼精蛋白理化性质 | 第15页 |
| 0.1.2 鱼精蛋白的抑菌特性研究 | 第15-16页 |
| 0.1.3 鱼精蛋白的分离提取与纯化 | 第16-18页 |
| 0.1.4 鱼精蛋白的应用 | 第18-19页 |
| 0.1.4.1 鱼精蛋白在食品中的应用 | 第18页 |
| 0.1.4.2 鱼精蛋白在医药中的应用 | 第18-19页 |
| 0.1.5 鱼精蛋白抑菌机理研究 | 第19-20页 |
| 0.2 微藻采收的方式及絮凝技术的研究与应用 | 第20-25页 |
| 0.2.1 微藻采收的方式 | 第20-24页 |
| 0.2.1.1 絮凝法 | 第20-22页 |
| 0.2.1.2 离心分离法 | 第22页 |
| 0.2.1.3 过滤法 | 第22-23页 |
| 0.2.1.4 预氧化法 | 第23-24页 |
| 0.2.1.5 气浮法 | 第24页 |
| 0.2.2 絮凝技术在微藻采收中的研究与应用 | 第24-25页 |
| 0.3 立题依据及研究内容 | 第25-27页 |
| 0.3.1 立题依据 | 第25页 |
| 0.3.2 研究内容 | 第25-27页 |
| 1 鱼精巢的成分测定及鱼精蛋白的提取 | 第27-36页 |
| 1.1 引言 | 第27页 |
| 1.2 材料和仪器 | 第27-29页 |
| 1.2.1 实验原料 | 第27页 |
| 1.2.2 实验试剂 | 第27页 |
| 1.2.3 实验仪器 | 第27-28页 |
| 1.2.4 实验菌株 | 第28页 |
| 1.2.5 培养基配方 | 第28-29页 |
| 1.3 实验方法 | 第29-30页 |
| 1.3.1 原料选择与处理 | 第29页 |
| 1.3.2 原料基本营养成分的测定 | 第29页 |
| 1.3.3 鱼精蛋白提取工艺 | 第29页 |
| 1.3.4 抑菌活性测定 | 第29-30页 |
| 1.4 结果与分析 | 第30-35页 |
| 1.4.1 鲑鱼和鲤鱼精巢组织的基本成分测定 | 第30页 |
| 1.4.2 鱼精蛋白的提取得率 | 第30-31页 |
| 1.4.3 鲑鱼和鲤鱼精巢组织中氨基酸组分测定 | 第31-33页 |
| 1.4.4 提取的鲑鱼鱼精蛋白和鲤鱼鱼精蛋白的抑菌活性比较 | 第33-35页 |
| 1.5 本章小结 | 第35-36页 |
| 2 鱼精蛋白的絮凝活性研究 | 第36-60页 |
| 2.1 引言 | 第36-37页 |
| 2.2 材料与仪器 | 第37-38页 |
| 2.2.1 主要试剂 | 第37页 |
| 2.2.2 实验仪器 | 第37页 |
| 2.2.3 实验菌株 | 第37页 |
| 2.2.4 微藻培养基 | 第37-38页 |
| 2.3 实验方法 | 第38-39页 |
| 2.3.1 鱼精蛋白对盐藻、扁藻和小球藻的絮凝 | 第38页 |
| 2.3.2 鱼精蛋白对微生物细胞的絮凝 | 第38页 |
| 2.3.3 微藻絮凝后的上清液循环(3次)再培养和再絮凝 | 第38-39页 |
| 2.3.4 温度对鱼精蛋白絮凝盐藻和扁藻的影响 | 第39页 |
| 2.3.5 蛋白酶处理对鱼精蛋白絮凝活性的影响 | 第39页 |
| 2.4 结果与分析 | 第39-58页 |
| 2.4.1 鲑鱼鱼精蛋白对微藻的絮凝 | 第39-49页 |
| 2.4.1.1 鲑鱼鱼精蛋白对微藻的絮凝活性研究 | 第39-40页 |
| 2.4.1.2 鲑鱼鱼精蛋白对微生物细胞絮凝活性的研究 | 第40-41页 |
| 2.4.1.3 六种絮凝剂对盐藻的絮凝效果图 | 第41-43页 |
| 2.4.1.4 盐藻絮凝后上清液的再培养、再絮凝以及沉淀藻体的培养 | 第43-47页 |
| 2.4.1.5 处理温度对鲑鱼鱼精蛋白絮凝盐藻的影响 | 第47-48页 |
| 2.4.1.6 蛋白酶处理对鲑鱼鱼精蛋白絮凝盐藻的影响 | 第48-49页 |
| 2.4.2 鲤鱼鱼精蛋白对微藻的絮凝 | 第49-57页 |
| 2.4.2.1 鲤鱼鱼精蛋白对微藻的絮凝活性研究 | 第49页 |
| 2.4.2.2 鲤鱼鱼精蛋白对微生物细胞絮凝活性的研究 | 第49-50页 |
| 2.4.2.3 六种絮凝剂对扁藻的絮凝效果图 | 第50-53页 |
| 2.4.2.4 扁藻絮凝后上清液的再培养、再絮凝以及沉淀藻体的培养 | 第53-56页 |
| 2.4.2.5 处理温度对鲤鱼鱼精蛋白絮凝扁藻的影响 | 第56页 |
| 2.4.2.6 蛋白酶处理对鲤鱼鱼精蛋白絮凝扁藻的影响 | 第56-57页 |
| 2.4.3 不同絮凝剂对微藻絮凝分析 | 第57-58页 |
| 2.4.4 两种鱼精蛋白的絮凝活性的比较 | 第58页 |
| 2.5 本章小结 | 第58-60页 |
| 3 鱼精蛋白的抑菌作用条件研究 | 第60-67页 |
| 3.1 引言 | 第60页 |
| 3.2 材料与仪器 | 第60-61页 |
| 3.2.0 实验原料 | 第60页 |
| 3.2.1 主要试剂 | 第60-61页 |
| 3.2.2 主要仪器 | 第61页 |
| 3.2.3 实验菌株 | 第61页 |
| 3.2.4 培养基配方 | 第61页 |
| 3.3 实验方法 | 第61-63页 |
| 3.3.1 抑菌方法 | 第61页 |
| 3.3.1.1 试管法 | 第61页 |
| 3.3.1.2 滤纸片扩散法 | 第61页 |
| 3.3.2 鱼精蛋白的最小抑菌浓度 | 第61-62页 |
| 3.3.3 pH值对鲑鱼鱼精蛋白抑菌活性的影响 | 第62页 |
| 3.3.4 温度对鲑鱼鱼精蛋白抑菌活性的影响 | 第62页 |
| 3.3.5 蛋白酶对鲑鱼鱼精蛋白抑菌活性的影响 | 第62-63页 |
| 3.4 结果与分析 | 第63-66页 |
| 3.4.1 鲑鱼鱼精蛋白最小抑菌浓度 | 第63-64页 |
| 3.4.2 pH对鱼精蛋白抑菌效果的影响 | 第64页 |
| 3.4.3 温度对鱼精蛋白抑菌效果的影响 | 第64-65页 |
| 3.4.4 蛋白酶对鱼精蛋白抑菌效果的影响 | 第65-66页 |
| 3.5 本章小结 | 第66-67页 |
| 4 鱼精蛋白的纯化与组份测试 | 第67-79页 |
| 4.1 引言 | 第67页 |
| 4.2 材料与仪器 | 第67-68页 |
| 4.2.1 实验原料 | 第67页 |
| 4.2.2 主要试剂 | 第67-68页 |
| 4.2.3 实验仪器 | 第68页 |
| 4.2.4 实验菌株 | 第68页 |
| 4.2.5 培养基配方 | 第68页 |
| 4.3 实验方法 | 第68-70页 |
| 4.3.1 CM Sepharose Fast Flow离子交换层析 | 第68-69页 |
| 4.3.2 鱼精蛋白的鉴定 | 第69-70页 |
| 4.3.2.1 坂口反应 | 第69页 |
| 4.3.2.2 实验方法 | 第69-70页 |
| 4.3.3 提纯后鱼精蛋白的抑菌活性 | 第70页 |
| 4.3.4 鱼精蛋白分离纯化后絮凝活性 | 第70页 |
| 4.3.5 提纯后鱼精蛋白的氨基酸组成测定 | 第70页 |
| 4.4 结果与分析 | 第70-78页 |
| 4.4.1 鲑鱼鱼精蛋白CM Sepharose Fast Flow离子交换层析 | 第70-71页 |
| 4.4.2 鲑鱼鱼精蛋白CM Sepharose Fast Flow离子交换层析 | 第71页 |
| 4.4.3 分离纯化后的鱼精蛋白的抑菌活性测定 | 第71-74页 |
| 4.4.3.1 鲑鱼鱼精蛋白(PEAKⅢ和PEAKⅣ)的抑菌活性测定 | 第71-73页 |
| 4.4.3.2 鲤鱼鱼精蛋白PEAK Ⅲ的抑菌活性测定 | 第73-74页 |
| 4.4.4 层析后鱼精蛋白对微藻的絮凝 | 第74-75页 |
| 4.4.4.1 鲑鱼鱼精蛋白(PEAK Ⅲ和PEAK Ⅳ)对盐藻的絮凝 | 第74页 |
| 4.4.4.2 鲤鱼鱼精蛋白PEAK Ⅲ对扁藻的絮凝 | 第74-75页 |
| 4.4.5 分离纯化后的鱼精蛋白的氨基酸组分分析 | 第75-78页 |
| 4.5 本章小结 | 第78-79页 |
| 参考文献 | 第79-88页 |
| 结语与展望 | 第88-89页 |
| 论文创新点 | 第89-90页 |
| 致谢 | 第90-91页 |
| 个人简历 | 第91-92页 |
| 在校期间发表的学术论文与研究成果 | 第92页 |
