| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-8页 |
| 第一章 前言 | 第12-24页 |
| 1.1 花生资源 | 第12页 |
| 1.2 花生制油方法及现状 | 第12-13页 |
| 1.2.1 亚临界萃取制油工艺 | 第13页 |
| 1.3 花生粕的利用状况 | 第13-14页 |
| 1.4 花生蛋白的种类及现状 | 第14-16页 |
| 1.4.1 花生蛋白粉 | 第14-15页 |
| 1.4.2 花生浓缩蛋白 | 第15页 |
| 1.4.3 花生分离蛋白 | 第15-16页 |
| 1.5 分析蛋白质的组成及结构 | 第16-18页 |
| 1.5.1 十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺（SDS-PAGE）电泳分析 | 第16-17页 |
| 1.5.2 红外光谱法分析蛋白质的二级结构 | 第17-18页 |
| 1.5.3 蛋白质中氨基酸含量的分析 | 第18页 |
| 1.6 功能性肽的制备 | 第18-22页 |
| 1.6.1 功能性肽的酶解法 | 第18-19页 |
| 1.6.2 功能性肽的合成法 | 第19页 |
| 1.6.3 功能性肽的活性及意义 | 第19-20页 |
| 1.6.4 血管紧张素转移酶（ACE）与高血压 | 第20-22页 |
| 1.6.4.1 ACE抑制肽的研究进展 | 第21页 |
| 1.6.4.2 测定ACE抑制肽的抑制活性的方法 | 第21-22页 |
| 1.7 立题背景与意义 | 第22-23页 |
| 1.8 研究内容 | 第23-24页 |
| 第二章 混合溶剂提取亚临界花生饼粕中蛋白及性质的研究 | 第24-43页 |
| 2.1 引言 | 第24-25页 |
| 2.2 实验材料与方法 | 第25-30页 |
| 2.2.1 主要试验材料 | 第25页 |
| 2.2.2 主要试剂 | 第25-26页 |
| 2.2.3 主要设备 | 第26-27页 |
| 2.2.4 实验方法 | 第27-30页 |
| 2.2.4.1 混合有机溶剂提取制备花生蛋白 | 第27-28页 |
| 2.2.4.2 花生饼粕成分测定方法 | 第28页 |
| 2.2.4.3 吸水性的测定 | 第28页 |
| 2.2.4.4 吸油性的测定 | 第28页 |
| 2.2.4.5 乳化性及乳化稳定性的测定 | 第28-29页 |
| 2.2.4.6 起泡性及起泡稳定性的测定 | 第29页 |
| 2.2.4.7 不同的花生蛋白做聚丙烯酰氨凝胶电泳 | 第29页 |
| 2.2.4.8 氨基酸含量的测定 | 第29页 |
| 2.2.4.9 傅里叶变换红外光谱分析不同的花生蛋白 | 第29-30页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第30-41页 |
| 2.3.1 提取条件对花生蛋白提取的影响 | 第30-33页 |
| 2.3.2 液料比单因素试验 | 第33页 |
| 2.3.3 正己烷组分单因素实验对花生蛋白的影响 | 第33-34页 |
| 2.3.4 提取液组成对花生蛋白提取的影响 | 第34-37页 |
| 2.3.5 第二次混合溶剂提取蛋白的实验 | 第37-38页 |
| 2.3.6 不同蛋白的功能性的比较 | 第38-39页 |
| 2.3.7 SDS-PAGE电泳分析 | 第39页 |
| 2.3.8 氨基酸含量分析 | 第39-41页 |
| 2.3.9 傅里叶变换红外分析 | 第41页 |
| 2.4 本章小结 | 第41-43页 |
| 第三章 2709碱性蛋白酶水解醇洗花生蛋白制备ACE抑制肽 | 第43-59页 |
| 3.1 引言 | 第43页 |
| 3.2 材料与方法 | 第43-47页 |
| 3.2.1 实验材料 | 第43页 |
| 3.2.2 实验试剂 | 第43-44页 |
| 3.2.3 实验设备 | 第44-45页 |
| 3.2.4 实验方法 | 第45-47页 |
| 3.2.4.1 蛋白酶活力的测定 | 第45页 |
| 3.2.4.2 短肽得率测定 | 第45页 |
| 3.2.4.3 蛋白水解度的测定 | 第45-46页 |
| 3.2.4.4 ACE抑制活性测定 | 第46页 |
| 3.2.4.5 以短肽得率、水解度和ACE抑制率为指标的筛选酶试验 | 第46页 |
| 3.2.4.6 以短肽得率和水解度为指标的酶解单因素试验 | 第46-47页 |
| 3.2.4.7 以短肽得率、水解度和ACE抑制率为指标的酶解响应面试验 | 第47页 |
| 3.2.4.8 醇洗花生蛋白的酶解产物的SDS-PAGE电泳分析 | 第47页 |
| 3.3 实验结果与分析 | 第47-58页 |
| 3.3.1 蛋白酶活力的测定 | 第47-48页 |
| 3.3.1.1 L-酪氨酸标准曲线的绘制 | 第47-48页 |
| 3.3.1.2 五种蛋白酶的活力测定 | 第48页 |
| 3.3.2 筛选酶试验结果 | 第48页 |
| 3.3.3 酶解单因素试验 | 第48-49页 |
| 3.3.4 时间单因素对酶解的多肽得率和水解度的影响 | 第49页 |
| 3.3.5 加酶量单因素对酶解的多肽得率和水解度的影响 | 第49-50页 |
| 3.3.6 pH单因素对酶解的多肽得率和水解度的影响 | 第50-51页 |
| 3.3.7 温度单因素对酶解的多肽得率和水解度的影响 | 第51页 |
| 3.3.8 底物浓度单因素对酶解的多肽得率和水解度的影响 | 第51-52页 |
| 3.3.9 酶解的响应面试验 | 第52-53页 |
| 3.3.10 酶解条件对多肽得率的影响 | 第53-54页 |
| 3.3.11 酶解条件对水解度的影响 | 第54-55页 |
| 3.3.12 酶解条件对ACE抑制率的影响 | 第55-56页 |
| 3.3.13 短肽得率、水解度和ACE抑制率的关系 | 第56-57页 |
| 3.3.14 醇洗花生蛋白的酶解产物的SDS-PAGE电泳分析 | 第57-58页 |
| 3.4 本章小结 | 第58-59页 |
| 第四章 花生蛋白制备ACE抑制肽的分离与纯化 | 第59-69页 |
| 4.1 引言 | 第59-60页 |
| 4.2 实验材料与方法 | 第60-63页 |
| 4.2.1 主要材料与试剂 | 第60页 |
| 4.2.2 仪器与设备 | 第60页 |
| 4.2.3 试验方法 | 第60-63页 |
| 4.2.3.1 制备花生蛋白的酶解液 | 第60页 |
| 4.2.3.2 花生蛋白的酶解液的处理 | 第60-61页 |
| 4.2.3.3 三级超滤对花生酶解液进行分离 | 第61页 |
| 4.2.3.4 超滤设备和膜稳定性及重复使用试验 | 第61页 |
| 4.2.3.5 葡聚糖G-15凝胶柱层析后组分分析 | 第61页 |
| 4.2.3.6 ACE抑制率和IC50值的测定 | 第61-62页 |
| 4.2.3.7 多肽含量测定方法 | 第62页 |
| 4.2.3.8 脱盐率的测定 | 第62页 |
| 4.2.3.9 花生多肽回收率的测定 | 第62页 |
| 4.2.3.10 ACE抑制肽的分子量测定 | 第62-63页 |
| 4.3 结果与分析 | 第63-68页 |
| 4.3.1 三级超滤对花生蛋白酶解液的超滤效果 | 第63-65页 |
| 4.3.2 对不同的超滤截留液和透过液进行ACE抑制率的检测结果 | 第65页 |
| 4.3.3 葡聚糖G-15凝胶层析后组分分析 | 第65-66页 |
| 4.3.4 花生ACE抑制肽的分子量测定 | 第66-68页 |
| 4.4 本章小结 | 第68-69页 |
| 第五章 结论与展望 | 第69-71页 |
| 5.1 结论 | 第69-70页 |
| 5.2 创新点 | 第70页 |
| 5.3 展望 | 第70-71页 |
| 参考文献 | 第71-80页 |
| 致谢 | 第80-81页 |
| 个人简历 | 第81页 |
