| 摘要 | 第6-7页 |
| Abstract | 第7-8页 |
| 英文缩略表 | 第15-16页 |
| 第一章 引言 | 第16-23页 |
| 1.1 肌肉的结构和肌肉中的水分 | 第16-18页 |
| 1.1.1 肌肉结构 | 第16页 |
| 1.1.2 肌肉中的水分 | 第16-17页 |
| 1.1.3 肌肉持水性的评定方法 | 第17-18页 |
| 1.2 影响宰后肌肉持水性的因素 | 第18-19页 |
| 1.2.1 无氧酵解 | 第18页 |
| 1.2.2 空间效应 | 第18-19页 |
| 1.2.3 蛋白变性 | 第19页 |
| 1.3 宰后内源酶与肌肉持水性研究现状 | 第19-21页 |
| 1.3.1 钙蛋白酶 | 第19-20页 |
| 1.3.2 溶酶体组织蛋白酶类 | 第20页 |
| 1.3.3 蛋白酶体 | 第20-21页 |
| 1.4 课题研究背景及内容 | 第21-23页 |
| 1.4.1 研究背景及意义 | 第21页 |
| 1.4.2 研究内容 | 第21-22页 |
| 1.4.3 技术路线 | 第22-23页 |
| 第二章 μ-Calpain对肌原纤维蛋白凝胶水分迁移的影响 | 第23-32页 |
| 2.1 前言 | 第23页 |
| 2.2 试验材料与方法 | 第23-26页 |
| 2.2.1 实验材料 | 第23页 |
| 2.2.2 实验仪器 | 第23-24页 |
| 2.2.3 实验方法 | 第24-25页 |
| 2.2.4 数据分析 | 第25-26页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第26-30页 |
| 2.3.1 μ-Calpain对肌原纤维蛋白的降解 | 第26页 |
| 2.3.2 μ-Calpain对蛋白表面疏水性的影响 | 第26-27页 |
| 2.3.3 μ-Calpain对蛋白溶解度的影响 | 第27-28页 |
| 2.3.4 μ-Calpain对蛋白凝胶保水性的影响 | 第28-29页 |
| 2.3.5 μ-Calpain对蛋白凝胶水分分布及组成的影响 | 第29页 |
| 2.3.6 μ-Calpain对蛋白凝胶二级结构的影响 | 第29-30页 |
| 2.4 小结 | 第30-32页 |
| 第三章 宰后肌原纤维蛋白水合性质介导的肌肉水分迁移变化 | 第32-44页 |
| 3.1 前言 | 第32页 |
| 3.2 实验材料与方法 | 第32-36页 |
| 3.2.1 实验材料 | 第32-33页 |
| 3.2.2 实验仪器 | 第33页 |
| 3.2.3 实验方法 | 第33-35页 |
| 3.2.4 统计分析 | 第35-36页 |
| 3.3 结果与分析 | 第36-43页 |
| 3.3.1 宰后 μ-calpain活性变化 | 第36页 |
| 3.3.2 宰后肌原纤维小片化指数的变化 | 第36-37页 |
| 3.3.3 宰后肌原纤维蛋白的SDS-PAGE分析 | 第37-38页 |
| 3.3.4 宰后肌原纤维蛋白水合特性的变化 | 第38页 |
| 3.3.5 宰后肌肉持水性的变化 | 第38-39页 |
| 3.3.6 宰后肌肉中不同状态水分布和含量的变化 | 第39页 |
| 3.3.7 宰后肌纤维微观和超微结构变化 | 第39-41页 |
| 3.3.8 宰后肌肉蛋白水合特性与水分相关性分析 | 第41页 |
| 3.3.9 宰后肌原纤维蛋白降解对肌肉水分迁移的影响 | 第41-43页 |
| 3.4 小结 | 第43-44页 |
| 第四章 宰后肌肉蛋白质与水分的相互作用 | 第44-54页 |
| 4.1 引言 | 第44页 |
| 4.2 实验材料与方法 | 第44-46页 |
| 4.2.1 实验材料 | 第44页 |
| 4.2.2 实验仪器 | 第44-45页 |
| 4.2.3 实验方法 | 第45页 |
| 4.2.4 统计分析 | 第45-46页 |
| 4.3 结果与分析 | 第46-53页 |
| 4.3.1 肌肉色差分析 | 第46页 |
| 4.3.2 肌肉滴水损失分析 | 第46-47页 |
| 4.3.3 宰后肌肉蛋白溶解度的变化 | 第47-48页 |
| 4.3.4 宰后全肌肉蛋白热稳定性分析 | 第48-49页 |
| 4.3.5 肌原纤维蛋白二级结构分析 | 第49-50页 |
| 4.3.6 宰后肌肉水分分布和含量的变化 | 第50页 |
| 4.3.7 宰后肌肉中水分氢质子密度图谱分析 | 第50-51页 |
| 4.3.8 肌肉蛋白变性、二级结构与肌肉水分特性之间的关系 | 第51-53页 |
| 4.4 小结 | 第53-54页 |
| 第五章 Calpain和其他蛋白酶对猪肉水分迁移的影响 | 第54-66页 |
| 5.1 前言 | 第54-55页 |
| 5.2 试验材料与方法 | 第55-57页 |
| 5.2.1 实验材料 | 第55页 |
| 5.2.2 实验仪器 | 第55-56页 |
| 5.2.3 实验方法 | 第56-57页 |
| 5.2.4 数据分析 | 第57页 |
| 5.3 结果与讨论 | 第57-65页 |
| 5.3.1 肌原纤维小片化指数的变化 | 第57-58页 |
| 5.3.2 骨架蛋白desmin与integrin的降解 | 第58-60页 |
| 5.3.3 蛋白溶解度分析 | 第60-61页 |
| 5.3.4 肌原纤维蛋白表面疏水性分析 | 第61页 |
| 5.3.5 肌肉持水性变化 | 第61-62页 |
| 5.3.6 肌纤维微观结构分析 | 第62-63页 |
| 5.3.7 低场核磁T_2分析 | 第63-65页 |
| 5.4 小结 | 第65-66页 |
| 第六章 全文结论与展望 | 第66-68页 |
| 6.1 结论 | 第66页 |
| 6.2 论文的创新点 | 第66-67页 |
| 6.3 展望 | 第67-68页 |
| 参考文献 | 第68-76页 |
| 致谢 | 第76-77页 |
| 作者简历 | 第77-78页 |
