| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 缩略词表 | 第10页 |
| Abbreviation | 第10-17页 |
| 第一章 绪论 | 第17-32页 |
| 1.1 本课题的提出 | 第17-18页 |
| 1.2 水产品肌肉的质构特性 | 第18-23页 |
| 1.2.1 水产品肌肉的蛋白质组成 | 第18-20页 |
| 1.2.2 水产品肌肉的组织结构 | 第20-21页 |
| 1.2.3 水产品肌肉质构的影响因素 | 第21-23页 |
| 1.2.4 水产品肌肉质构的测定 | 第23页 |
| 1.3 水产品肌肉的持水力 | 第23-24页 |
| 1.3.1 肌肉水分分布及状态 | 第23-24页 |
| 1.3.2 肌肉持水力的测定 | 第24页 |
| 1.3.3 蛋白质与持水力的关系 | 第24页 |
| 1.4 水产品死后组织蛋白酶在肌肉自溶降解过程中的作用 | 第24-26页 |
| 1.4.1 组织蛋白酶的概述 | 第24-25页 |
| 1.4.2 组织蛋白酶对肌肉降解的贡献 | 第25-26页 |
| 1.5 肌肉蛋白氧化研究现状 | 第26-29页 |
| 1.5.1 肌肉蛋白氧化机理 | 第26页 |
| 1.5.2 氧化对蛋白理化特性及结构的影响 | 第26-28页 |
| 1.5.2.1 羰基衍生物的产生 | 第26-27页 |
| 1.5.2.2 巯基变化 | 第27页 |
| 1.5.2.3 蛋白交联的产生 | 第27页 |
| 1.5.2.4 蛋白构象及溶解性变化 | 第27-28页 |
| 1.5.3 蛋白氧化对肌肉品质的影响 | 第28-29页 |
| 1.5.3.1 质构 | 第28页 |
| 1.5.3.2 持水力 | 第28-29页 |
| 1.5.3.3 凝胶特性 | 第29页 |
| 1.6 研究意义及目的 | 第29-30页 |
| 1.7 课题的研究内容 | 第30-31页 |
| 1.8 技术路线 | 第31-32页 |
| 第二章 冷藏及微冻条件下鳙鱼肉蛋白氧化、质构及持水力的变化规律 | 第32-48页 |
| 2.1 前言 | 第32页 |
| 2.2 材料和方法 | 第32-37页 |
| 2.2.1 原料及预处理 | 第32页 |
| 2.2.2 主要试剂 | 第32-33页 |
| 2.2.3 主要仪器设备 | 第33-34页 |
| 2.2.4 蛋白含量的测定 | 第34页 |
| 2.2.5 盐溶性蛋白及水溶性蛋白含量的测定 | 第34页 |
| 2.2.6 肌原纤维蛋白的制备 | 第34-35页 |
| 2.2.7 巯基、二硫键含量测定 | 第35页 |
| 2.2.8 Ca~(2+)-ATPase活性的测定 | 第35-36页 |
| 2.2.9 表面疏水性的测定 | 第36页 |
| 2.2.10 羰基含量的测定 | 第36页 |
| 2.2.11 鱼肉质构的测定 | 第36-37页 |
| 2.2.12 鱼肉持水力(汁液损失)的测定 | 第37页 |
| 2.2.13 统计分析 | 第37页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第37-47页 |
| 2.3.1 鳙鱼肉蛋白氧化情况 | 第37-42页 |
| 2.3.1.1 水溶性蛋白及盐溶性蛋白含量 | 第37-38页 |
| 2.3.1.2 巯基及二硫键含量 | 第38-39页 |
| 2.3.1.3 Ca~(2+)-ATPase活性 | 第39-40页 |
| 2.3.1.4 表面疏水性 | 第40-41页 |
| 2.3.1.5 羰基含量 | 第41-42页 |
| 2.3.2 鳙鱼肉质构变化 | 第42-43页 |
| 2.3.2.1 硬度 | 第42页 |
| 2.3.2.2 弹性 | 第42页 |
| 2.3.2.3 咀嚼性及胶着性 | 第42-43页 |
| 2.3.3 鳙鱼肉持水力变化 | 第43-44页 |
| 2.3.4 蛋白氧化与鱼肉质构、持水性之间的线性相关性 | 第44-47页 |
| 2.4 小结 | 第47-48页 |
| 第三章 冷藏及微冻条件下鳙鱼肉尸僵及解僵过程中组织蛋白酶活性、质构及肌纤维结构的变化规律 | 第48-61页 |
| 3.1 前言 | 第48页 |
| 3.2 材料和方法 | 第48-52页 |
| 3.2.1 原料及预处理 | 第48-49页 |
| 3.2.2 主要试剂 | 第49页 |
| 3.2.3 主要仪器设备 | 第49页 |
| 3.2.4 亚细胞结构的分离 | 第49页 |
| 3.2.5 pH的测定 | 第49-50页 |
| 3.2.6 组织蛋白酶活性的测定 | 第50页 |
| 3.2.7 肌浆蛋白及肌原纤维蛋白的制备 | 第50-51页 |
| 3.2.8 SDS-PAGE电泳分析 | 第51页 |
| 3.2.9 鱼肉质构的测定 | 第51页 |
| 3.2.10 鱼肉肌纤维微结构的观察 | 第51页 |
| 3.2.11 统计分析 | 第51-52页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第52-60页 |
| 3.3.1 鳙鱼肉的pH变化 | 第52-53页 |
| 3.3.2 不同亚细胞结构中组织蛋白酶B及B+L活性变化 | 第53-56页 |
| 3.3.3 肌浆蛋白及肌原纤维蛋白的SDS-PAGE变化 | 第56-57页 |
| 3.3.4 鱼肉硬度及弹性的变化 | 第57-58页 |
| 3.3.5 鱼肉肌原纤维微观结构变化 | 第58-60页 |
| 3.4 小结 | 第60-61页 |
| 第四章 不同冻藏温度下鱅鱼肉蛋白氧化、持水力及质构的变化规律 | 第61-80页 |
| 4.1 前言 | 第61页 |
| 4.2 材料和方法 | 第61-63页 |
| 4.2.1 原料及预处理 | 第61-62页 |
| 4.2.2 主要试剂 | 第62页 |
| 4.2.3 主要仪器设备 | 第62页 |
| 4.2.4 盐溶性蛋白及水溶性蛋白含量的测定 | 第62页 |
| 4.2.5 肌原纤维蛋白的制备 | 第62页 |
| 4.2.6 巯基、二硫键含量的测定 | 第62页 |
| 4.2.7 Ca~(2+)-ATPase活性的测定 | 第62页 |
| 4.2.8 表面疏水性的测定 | 第62页 |
| 4.2.9 羰基含量的测定 | 第62页 |
| 4.2.10 鱼肉汁液损失的测定 | 第62页 |
| 4.2.11 低场核磁共振—自旋弛豫时间(T2)及峰面积比例(P2)测定 | 第62-63页 |
| 4.2.12 鱼肉质构的测定 | 第63页 |
| 4.2.13 统计分析 | 第63页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第63-79页 |
| 4.3.1 鳙鱼肉蛋白氧化情况 | 第63-69页 |
| 4.3.1.1 水溶性蛋白及盐溶性蛋白含量 | 第63-65页 |
| 4.3.1.2 巯基及二硫键含量 | 第65-67页 |
| 4.3.1.3 Ca~(2+)-ATPase活性 | 第67-68页 |
| 4.3.1.4 表面疏水性 | 第68-69页 |
| 4.3.1.5 羰基含量 | 第69页 |
| 4.3.2 鳙鱼肉的持水力变化 | 第69-73页 |
| 4.3.2.1 鱼肉汁液损失 | 第70页 |
| 4.3.2.2 鱼肉的弛豫时间T2及弛豫峰面积比例P2变化 | 第70-73页 |
| 4.3.3 鳙鱼肉的质构变化 | 第73-75页 |
| 4.3.4 鳙鱼肉的蛋白氧化各指标与持水力、质构之间的线性相关性 | 第75-79页 |
| 4.4 小结 | 第79-80页 |
| 第五章 不同冻藏温度下鳙鱼肉组织蛋白酶活性及肌纤维微结构的变化机理 | 第80-93页 |
| 5.1 前言 | 第80页 |
| 5.2 材料和方法 | 第80-82页 |
| 5.2.1 原料及预处理 | 第80-81页 |
| 5.2.2 主要试剂 | 第81页 |
| 5.2.3 主要仪器设备 | 第81页 |
| 5.2.4 亚细胞结构的分离 | 第81页 |
| 5.2.5 组织蛋白酶活性的测定 | 第81页 |
| 5.2.6 肌浆蛋白及肌原纤维蛋白的制备 | 第81页 |
| 5.2.7 SDS-PAGE电泳分析 | 第81页 |
| 5.2.8 组织蛋白酶对肌原纤维蛋白的体外降解 | 第81页 |
| 5.2.9 鱼肉肌纤维微结构的观察 | 第81-82页 |
| 5.1.9.1 扫描电镜的观察 | 第81-82页 |
| 5.1.9.2 透射电镜的观察 | 第82页 |
| 5.2.10 统计分析 | 第82页 |
| 5.3 结果与讨论 | 第82-92页 |
| 5.3.1 组织蛋白酶B及B+L活性在不同亚细胞成分中的分布 | 第82-85页 |
| 5.3.2 肌浆蛋白及肌原纤维蛋白的SDS-PAGE条带变化 | 第85-87页 |
| 5.3.3 鱼肉肌原纤维微观结构变化 | 第87-91页 |
| 5.3.3.1 扫描电镜 | 第87-89页 |
| 5.3.3.2 透射电镜 | 第89-91页 |
| 5.3.4 组织蛋白酶体外降解肌原纤维蛋白的SDS-PAGE条带变化 | 第91-92页 |
| 5.4 小结 | 第92-93页 |
| 第六章 冻藏及羟自由基体系下鳙鱼肉肌原纤维蛋白的氧化对其凝胶特性的影响 | 第93-106页 |
| 6.1 前言 | 第93-94页 |
| 6.2 材料和方法 | 第94-96页 |
| 6.2.1 原料及预处理 | 第94页 |
| 6.2.2 主要试剂 | 第94页 |
| 6.2.3 主要仪器设备 | 第94页 |
| 6.2.4 肌原纤维蛋白的制备 | 第94页 |
| 6.2.5 羟自由基氧化体系下肌原纤维蛋白的氧化 | 第94-95页 |
| 6.2.6 肌原纤维蛋白二硫键含量的测定 | 第95页 |
| 6.2.7 肌原纤维蛋白表面疏水性的测定 | 第95页 |
| 6.2.8 肌原纤维蛋白羰基含量的测定 | 第95页 |
| 6.2.9 肌原纤维蛋白的限制性水解及SDS-PAGE电泳 | 第95页 |
| 6.2.10 凝胶特性的测定 | 第95-96页 |
| 6.2.10.1 凝胶的制备 | 第95-96页 |
| 6.2.10.2 质构的测定 | 第96页 |
| 6.2.10.3 持水力的测定 | 第96页 |
| 6.2.11 统计分析 | 第96页 |
| 6.3 结果与讨论 | 第96-105页 |
| 6.3.1 冻藏及羟自由基氧化体系下肌原纤维蛋白限制性水解及其SDS-PAGE分析 | 第96-100页 |
| 6.3.2 冻藏及羟自由基氧化体系下肌原纤维蛋白的羰基、二硫键含量及表面疏水性变化 | 第100-102页 |
| 6.3.3 冻藏及羟自由基氧化体系下肌原纤维蛋白凝胶的质构变化 | 第102-104页 |
| 6.3.4 冻藏及羟自由基氧化体系下肌原纤维蛋白凝胶的持水力变化 | 第104-105页 |
| 6.4 小结 | 第105-106页 |
| 第七章 全文总结与展望 | 第106-108页 |
| 7.1 全文总结 | 第106页 |
| 7.2 创新点 | 第106-107页 |
| 7.3 展望 | 第107-108页 |
| 参考文献 | 第108-122页 |
| 致谢 | 第122-123页 |
| 个人简介 | 第123-124页 |
