| 摘要 | 第4-6页 |
| ABSTRACT | 第6-7页 |
| 第一章 前言 | 第11-22页 |
| 1 血栓 | 第11-22页 |
| 1.1 血栓性疾病 | 第11页 |
| 1.2 血栓的形成机理 | 第11-12页 |
| 1.3 血栓的治疗 | 第12-17页 |
| 1.3.1 抗凝疗法 | 第12-13页 |
| 1.3.2 手术除栓和药物除栓 | 第13-14页 |
| 1.3.3 溶栓机理 | 第14页 |
| 1.3.4 溶栓药物的发展 | 第14-16页 |
| 1.3.5 溶栓剂的主要来源 | 第16-17页 |
| 1.4 纤溶酶活力的测定方法 | 第17-19页 |
| 1.4.1 纤维蛋白平板法 | 第17-18页 |
| 1.4.2 纤维蛋白块溶解法 | 第18页 |
| 1.4.3 酶联免疫吸附法 | 第18页 |
| 1.4.4 四肽底物法 | 第18-19页 |
| 1.4.5 TAME底物法 | 第19页 |
| 1.5 枯草杆菌产纤溶酶的研究进展 | 第19-20页 |
| 1.6 纤溶酶产品的开发的现状 | 第20-21页 |
| 1.7 本课题研究的意义和内容 | 第21-22页 |
| 1.7.1 研究意义 | 第21页 |
| 1.7.2 研究内容 | 第21-22页 |
| 第二章 菌株的复壮与发酵 | 第22-28页 |
| 2.1 材料与方法 | 第22-25页 |
| 2.1.1 仪器 | 第22页 |
| 2.1.2 材料 | 第22-23页 |
| 2.1.3 实验方法 | 第23-25页 |
| 2.2 结果与分析 | 第25-28页 |
| 2.2.1 标准曲线的制作 | 第25页 |
| 2.2.2 菌种的复壮 | 第25-26页 |
| 2.2.3 小结与讨论 | 第26-28页 |
| 第三章 纤溶酶的纯化方法 | 第28-47页 |
| 3.1 材料与方法 | 第29-34页 |
| 3.1.1 主要仪器 | 第29页 |
| 3.1.2 主要材料 | 第29页 |
| 3.1.3 实验方法 | 第29-30页 |
| 3.1.4 总提取路线 | 第30-34页 |
| 3.2 结果与讨论 | 第34-46页 |
| 3.2.1 蛋白质含量标准曲线的制作 | 第34-35页 |
| 3.2.2 硫酸分级铵沉淀的确定 | 第35页 |
| 3.2.3 碱溶液处理硫酸铵沉淀的样品 | 第35-36页 |
| 3.2.4 离子交换层析 | 第36-37页 |
| 3.2.5 凝胶过滤层析 | 第37-38页 |
| 3.2.6 SDS- PAGE和凝胶过滤层析测定酶的纯度 | 第38页 |
| 3.2.7 纤溶酶提取总结 | 第38-39页 |
| 3.2.8 纤溶酶等电点的初步判定 | 第39-40页 |
| 3.2.9 纤溶酶分子量的测定 | 第40-43页 |
| 3.2.10 飞行质谱鉴定纤溶酶酶蛋白 | 第43-46页 |
| 3.3 小结与讨论 | 第46-47页 |
| 第四章 纤溶酶酶学性质的研究 | 第47-58页 |
| 4.1 材料与方法 | 第47-49页 |
| 4.1.1 纯纤溶酶酶液 | 第47页 |
| 4.1.2 主要试剂、培养基 | 第47页 |
| 4.1.3 实验方法 | 第47-49页 |
| 4.2 结果与分析 | 第49-56页 |
| 4.2.1 温度对酶稳定性的影响 | 第49-50页 |
| 4.2.2 纤溶酶最适反应温度 | 第50-51页 |
| 4.2.3 pH对酶稳定性的影响 | 第51-52页 |
| 4.2.4 纤溶酶的最适反应pH值的确定 | 第52-53页 |
| 4.2.5 酶抑制剂如EDTA对纤溶酶的影响 | 第53页 |
| 4.2.6 金属离子对酶活的影响 | 第53-54页 |
| 4.2.7 纤溶酶的作用方式确定 | 第54-55页 |
| 4.2.8 纤溶酶分解纤维蛋白方式的确定 | 第55页 |
| 4.2.9 纤溶酶的安全性检测 | 第55-56页 |
| 4.3 小结与讨论 | 第56-58页 |
| 第五章 总结与展望 | 第58-60页 |
| 5.1 总结 | 第58-59页 |
| 5.2 展望 | 第59-60页 |
| 参考文献 | 第60-67页 |
| 附录 | 第67-69页 |
| 附录1 主要仪器设备 | 第67-68页 |
| 附录2 主要试剂 | 第68-69页 |
| 致谢 | 第69-70页 |
| 硕士期间发表论文情况 | 第70页 |