摘要 | 第10-12页 |
Abstract | 第12-14页 |
第一章 绪论 | 第15-23页 |
1 肌球蛋白在鱼糜凝胶过程中的作用 | 第15-18页 |
1.1 肌球蛋白的结构 | 第15页 |
1.2 肌球蛋白的凝胶特性 | 第15-16页 |
1.3 肌球蛋白的凝胶机理 | 第16-18页 |
2 亲水胶在肉糜制品中的应用研究 | 第18-19页 |
2.1 卡拉胶及其在肉糜制品中的应用研究 | 第18页 |
2.2 可得然胶及其在肉糜制品中的应用研究 | 第18-19页 |
3 亲水胶-蛋白混合体系凝胶特性的研究 | 第19-21页 |
3.1 亲水胶-肌球蛋白的凝胶特性 | 第19-20页 |
3.2 亲水胶-蛋白的相互作用 | 第20-21页 |
4 本课题的研究意义及主要内容 | 第21-23页 |
4.1 研究意义 | 第21页 |
4.2 主要内容 | 第21-23页 |
第二章 亲水性胶体对肌球蛋白凝胶特性的影响 | 第23-34页 |
1 材料与试剂 | 第23页 |
2 仪器与设备 | 第23-24页 |
3 样品的制备与检测方法 | 第24-27页 |
3.1 肌球蛋白的提取与鉴定 | 第24-26页 |
3.2 肌球蛋白-多糖溶胶的制备 | 第26页 |
3.3 肌球蛋白-多糖凝胶的制备 | 第26页 |
3.4 肌球蛋白-多糖凝胶凝胶强度的测定 | 第26页 |
3.5 肌球蛋白-多糖凝胶持水率的测定 | 第26页 |
3.6 肌球蛋白-多糖凝胶白度的测定 | 第26-27页 |
3.7 肌球蛋白-多糖溶胶动态流变学的测定 | 第27页 |
3.8 数据分析方法 | 第27页 |
4 结果与讨论 | 第27-33页 |
4.1 肌球蛋白的纯度检测结果 | 第27-28页 |
4.2 凝胶强度的测定结果与讨论 | 第28-29页 |
4.3 凝胶持水率的测定结果与讨论 | 第29-30页 |
4.4 肌球蛋白-多糖凝胶白度的测定 | 第30页 |
4.5 动态流变学的测定结果与讨论 | 第30-33页 |
5 本章小结 | 第33-34页 |
第三章 亲水性胶体对肌球蛋白凝胶冻融稳定性的影响 | 第34-46页 |
1 材料与试剂 | 第34页 |
2 仪器与设备 | 第34-35页 |
3 方法 | 第35-36页 |
3.1 凝胶的制备 | 第35页 |
3.2 循环冻融 | 第35页 |
3.3 持水率的测试 | 第35页 |
3.4 凝胶强度的测定 | 第35页 |
3.5 低场核磁共振(LF-NMR)检测 | 第35-36页 |
3.6 傅里叶红外光谱(FT-IR)检测 | 第36页 |
3.7 SEM扫描电镜观察 | 第36页 |
3.8 数据分析方法 | 第36页 |
4 结果与讨论 | 第36-45页 |
4.1 循环冻融对肌球蛋白多糖混合凝胶凝胶强度的影响 | 第36-37页 |
4.2 循环冻融对肌球蛋白多糖混合凝胶凝胶持水率的影响 | 第37-38页 |
4.3 LF-NMR测试 | 第38-41页 |
4.4 FT-IR测试 | 第41-43页 |
4.5 SEM | 第43-45页 |
5 本章小结 | 第45-46页 |
第四章 亲水性胶体对肌球蛋白冻藏过程中理化及凝胶特性的影响 | 第46-56页 |
1 材料与试剂 | 第46页 |
2 仪器与设备 | 第46-47页 |
3 方法 | 第47-49页 |
3.1 样品的制备 | 第47页 |
3.2 肌球蛋白-多糖溶胶冻藏处理 | 第47页 |
3.3 肌球蛋白-多糖凝胶的制备 | 第47页 |
3.4 凝胶强度的测定 | 第47页 |
3.5 Ca~(2+)-ATP酶活性的测定 | 第47-48页 |
3.6 蛋白质表面疏水性的测定 | 第48页 |
3.7 活性巯基含量的测定 | 第48页 |
3.8 总巯基含量的测定 | 第48页 |
3.9 数据分析方法 | 第48-49页 |
4 结果与讨论 | 第49-53页 |
4.1 冻藏时间对肌球蛋白凝胶强度的影响 | 第49-50页 |
4.2 冻藏时间对肌球蛋白Ca~(2+)-ATP酶活性的影响 | 第50-51页 |
4.3 冻藏时间对肌球蛋白表面疏水性的影响 | 第51-52页 |
4.4 冻藏时间对肌球蛋白活性巯基含量的影响 | 第52页 |
4.5 冻藏时间对肌球蛋白总巯基含量的影响 | 第52-53页 |
5 相关性分析 | 第53-55页 |
6 本章小结 | 第55-56页 |
第五章 结论与展望 | 第56-58页 |
1 结论 | 第56页 |
2 展望 | 第56-58页 |
参考文献 | 第58-63页 |
攻读学位期间的学术论文与研究成果 | 第63-64页 |
致谢 | 第64页 |