| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-9页 |
| 第一章 绪论 | 第14-46页 |
| 1.1 引言 | 第14页 |
| 1.2 肌原纤维蛋白的组成及结构 | 第14-16页 |
| 1.3 肉及肉制品中的蛋白氧化 | 第16-26页 |
| 1.3.1 肌肉蛋白的氧化机理 | 第16-18页 |
| 1.3.2 肌肉蛋白的主要氧化产物及测定方法 | 第18-24页 |
| 1.3.3 常见氧化体系 | 第24-26页 |
| 1.4 氧化对蛋白功能特性的影响 | 第26-30页 |
| 1.4.1 氧化对蛋白凝胶及乳化特性的影响 | 第27-28页 |
| 1.4.2 氧化对蛋白消化特性及营养价值的影响 | 第28-29页 |
| 1.4.3 蛋白氧化对肉品风味的影响 | 第29-30页 |
| 1.5 本课题研究的立题依据、意义与主要研究内容 | 第30-32页 |
| 1.5.1 立题依据与意义 | 第30-31页 |
| 1.5.2 主要研究内容 | 第31-32页 |
| 参考文献 | 第32-46页 |
| 第二章 烷过氧自由基体系对肌原纤维蛋白结构及热诱导凝胶特性的影响 | 第46-65页 |
| 2.1 前言 | 第46-47页 |
| 2.2 材料与方法 | 第47-52页 |
| 2.2.1 实验材料 | 第47-48页 |
| 2.2.2 实验方法 | 第48-51页 |
| 2.2.3 数据分析 | 第51-52页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第52-61页 |
| 2.3.1 MP羰基、巯基及二硫键含量的变化 | 第52-53页 |
| 2.3.2 MP凝胶电泳(SDS-PAGE)分析 | 第53-54页 |
| 2.3.3 氧化对MP动态流变特性的影响 | 第54-57页 |
| 2.3.4 氧化对MP热诱导凝胶质构特性的影响 | 第57-58页 |
| 2.3.5 氧化对MP热制凝胶白度及持水力的影响 | 第58-59页 |
| 2.3.6 氧化对MP热制凝胶微观结构的影响 | 第59-61页 |
| 2.4 本章小结 | 第61页 |
| 参考文献 | 第61-65页 |
| 第三章 丙二醛(MDA)及盐离子对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响及机理研究 | 第65-84页 |
| 3.1 前言 | 第65-66页 |
| 3.2 材料与方法 | 第66-69页 |
| 3.2.1 实验材料 | 第66页 |
| 3.2.2 实验方法 | 第66-69页 |
| 3.2.3 数据分析 | 第69页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第69-80页 |
| 3.3.1 MDA结合盐离子作用下MP冷制凝胶的形成 | 第69-70页 |
| 3.3.2 蛋白羰基含量的变化 | 第70-71页 |
| 3.3.3 MDA-MP及HMDA-MP的凝胶电泳(SDS-PAGE)分析 | 第71-73页 |
| 3.3.4 凝胶强度及持水力(WHC) | 第73-74页 |
| 3.3.5 凝胶的微观结构 | 第74-76页 |
| 3.3.6 凝胶的二级结构 | 第76-79页 |
| 3.3.7 MDA结合盐离子诱导MP非热凝胶形成机制模型的建立 | 第79-80页 |
| 3.4 本章小结 | 第80页 |
| 参考文献 | 第80-84页 |
| 第四章 MDA结合盐离子诱导肌原纤维蛋白基乳液凝胶的形成及机理研究 | 第84-106页 |
| 4.1 前言 | 第84-85页 |
| 4.2 材料与方法 | 第85-88页 |
| 4.2.1 实验材料 | 第85-86页 |
| 4.2.2 实验方法 | 第86-88页 |
| 4.2.3 数据分析 | 第88页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第88-101页 |
| 4.3.1 MP基乳液的特性研究 | 第88-91页 |
| 4.3.2 MDA氧化修饰MP稳定的乳液致乳液凝胶的形成及凝胶特性分析 | 第91-96页 |
| 4.3.3 SDS-PAGE | 第96-97页 |
| 4.3.4 激光共聚焦显微镜观察微结构 | 第97-99页 |
| 4.3.5 MP基乳液凝胶的氧化稳定性 | 第99-100页 |
| 4.3.6 MDA结合盐离子诱导MP乳液凝胶形成机制的模型建立 | 第100-101页 |
| 4.4 本章小结 | 第101-102页 |
| 参考文献 | 第102-106页 |
| 第五章 亚油酸氧化体系的建立及其对肌原纤维蛋白体外消化性的影响 | 第106-126页 |
| 5.1 前言 | 第106-107页 |
| 5.2 材料与方法 | 第107-111页 |
| 5.2.1 实验材料 | 第107-108页 |
| 5.2.2 实验方法 | 第108-110页 |
| 5.2.3 数据分析 | 第110-111页 |
| 5.3 结果与讨论 | 第111-122页 |
| 5.3.1 MP羰基与巯基含量的变化 | 第111-112页 |
| 5.3.2 MP表面疏水性的变化 | 第112-113页 |
| 5.3.3 MP凝胶电泳(SDS-PAGE)分析 | 第113-114页 |
| 5.3.4 MP二级结构的变化(FT-IR) | 第114-116页 |
| 5.3.5 氧化对MP体外胃肠道消化速率与消化率的影响 | 第116-119页 |
| 5.3.6 MP胃肠道消化产物(GID)的氨基酸组成及抗氧化性评价 | 第119-122页 |
| 5.4 本章小结 | 第122页 |
| 参考文献 | 第122-126页 |
| 第六章 羟自由基氧化体系对肌原纤维蛋白风味结合能力的影响 | 第126-145页 |
| 6.1 前言 | 第126-127页 |
| 6.2 材料与方法 | 第127-130页 |
| 6.2.1 实验材料 | 第127-128页 |
| 6.2.2 实验方法 | 第128-130页 |
| 6.2.3 数据分析 | 第130页 |
| 6.3 结果与讨论 | 第130-140页 |
| 6.3.1 氧化对MP结构的影响 | 第130-135页 |
| 6.3.2 氧化对MP结合特征风味物质的影响 | 第135-140页 |
| 6.4 本章小结 | 第140页 |
| 参考文献 | 第140-145页 |
| 第七章 Fe~(2+)诱导的猪肉脂质和蛋白质氧化—肌红蛋白的作用 | 第145-166页 |
| 7.1 前言 | 第145-146页 |
| 7.2 材料与方法 | 第146-149页 |
| 7.2.1 实验材料 | 第146-147页 |
| 7.2.2 实验方法 | 第147-149页 |
| 7.2.3 数据分析 | 第149页 |
| 7.3 结果与讨论 | 第149-161页 |
| 7.3.1 肌肉匀浆的氧化稳定性 | 第149-151页 |
| 7.3.2 ESR-POBN检测肌肉匀浆自由基的形成 | 第151-153页 |
| 7.3.3 肌红蛋白的氧化 | 第153-155页 |
| 7.3.4 油脂氧化 | 第155-158页 |
| 7.3.5 肌原纤维蛋白(MP)的氧化 | 第158-161页 |
| 7.4 本章小结 | 第161-162页 |
| 参考文献 | 第162-166页 |
| 结论与展望 | 第166-170页 |
| 1. 结论 | 第166-168页 |
| 2. 论文创新点 | 第168-169页 |
| 3. 展望 | 第169-170页 |
| 攻读博士学位期间取得的研究成果 | 第170-173页 |
| 致谢 | 第173-176页 |
| 附件 | 第176页 |
