摘要 | 第4-5页 |
Abstract | 第5-6页 |
第一章 文献综述 | 第10-16页 |
1.1 海蜇 | 第10-11页 |
1.1.1 海蜇概述 | 第10页 |
1.1.2 海蜇成分及营养价值 | 第10-11页 |
1.2 胶原蛋白 | 第11-12页 |
1.2.1 胶原蛋白的结构与特点 | 第11页 |
1.2.2 胶原蛋白的活性与应用 | 第11-12页 |
1.2.3 海蜇胶原蛋白的特点与活性 | 第12页 |
1.3 胶原蛋白的热变性动力学的研究进展 | 第12-15页 |
1.3.1 胶原蛋白的热稳定性研究 | 第12-13页 |
1.3.2 胶原蛋白的热变性动力学模型 | 第13-15页 |
1.4 本论文研究内容及意义 | 第15-16页 |
第二章 海蜇伞部胶原蛋白的提取及理化性质分析 | 第16-25页 |
2.1 实验材料与设备 | 第16-17页 |
2.1.1 实验原料 | 第16页 |
2.1.2 主要仪器 | 第16-17页 |
2.1.3 主要试剂 | 第17页 |
2.2 实验方法 | 第17-19页 |
2.2.1 海蜇伞CCF与PSC的提取 | 第17-18页 |
2.2.1.1 胶原纤维的提取 | 第17-18页 |
2.2.1.2 酶促溶性胶原蛋白的提取 | 第18页 |
2.2.2 海蜇伞部CCF和PSC的扫描电镜分析 | 第18页 |
2.2.3 海蜇伞部CCF和PSC的氨基酸组成测定 | 第18-19页 |
2.2.4 海蜇伞部CCF和PSC变性温度的测定 | 第19页 |
2.3 实验结果与讨论 | 第19-24页 |
2.3.1 海蜇伞部CCF和PSC的扫描电镜分析 | 第19-21页 |
2.3.2 海蜇伞部CCF和PSC的氨基酸组成分析 | 第21-23页 |
2.3.3 海蜇伞部CCF和PSC变性温度分析 | 第23-24页 |
2.4 本章小结 | 第24-25页 |
第三章 海蜇伞部胶原热变性动力学分析 | 第25-45页 |
3.1 实验材料与设备 | 第25-26页 |
3.1.1 实验原料 | 第25页 |
3.1.2 主要仪器 | 第25页 |
3.1.3 主要试剂 | 第25-26页 |
3.2 实验方法 | 第26-30页 |
3.2.1 海蜇伞部CCF与PSC热降解过程对比分析 | 第26-28页 |
3.2.1.1 CCF与PSC热重测定 | 第26页 |
3.2.1.2 CCF与PSC Horowitz-Metzger法热降解分析 | 第26-28页 |
3.2.2 海蜇伞部PSC热变性动力学分析 | 第28-30页 |
3.2.2.1 不同升温速率下海蜇伞部PSC变性温度的测定 | 第28页 |
3.2.2.2 不同温度加热不同时间后海蜇伞部PSC残留率的测定 | 第28页 |
3.2.2.3 热变性方程反应级数及变性速率常数的确定 | 第28-29页 |
3.2.2.4 热变性过程中表观活化能的确定 | 第29页 |
3.2.2.5 热变性过程中热力学参数的确定 | 第29-30页 |
3.2.2.6 热变性过程中D值与Z值的确定 | 第30页 |
3.3 实验结果与讨论 | 第30-43页 |
3.3.1 海蜇伞部CCF与PSC热降解过程对比分析 | 第30-34页 |
3.3.1.1 CCF与PSC热重分析 | 第30-31页 |
3.3.1.2 CCF与PSC Horowitz-Metzger法热降解分析 | 第31-34页 |
3.3.2 海蜇伞部PSC热变性动力学分析 | 第34-43页 |
3.3.2.1 不同升温速率对海蜇PSC变性温度的影响 | 第34-35页 |
3.3.2.2 不同温度加热不同时间后海蜇伞部PSC残留率的变化 | 第35-38页 |
3.3.2.3 热变性方程反应级数及变性速率常数 | 第38-40页 |
3.3.2.4 热变性过程中表观活化能与热力学参数 | 第40-41页 |
3.3.2.5 热变性过程中D值与Z值的确定 | 第41-43页 |
3.4 本章小结 | 第43-45页 |
第四章 结论 | 第45-46页 |
参考文献 | 第46-51页 |
致谢 | 第51页 |