| 中文摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 第1章 绪论 | 第13-30页 |
| 1.1 鸡副产物概述 | 第13-19页 |
| 1.1.1 鸡副产物主要成分概述 | 第13-18页 |
| 1.1.2 鸡副产物综合利用现状及发展前景 | 第18-19页 |
| 1.2 蛋白提取及蛋白胨概述 | 第19-24页 |
| 1.2.1 蛋白质提取技术 | 第19-22页 |
| 1.2.2 蛋白胨概述 | 第22-24页 |
| 1.3 共固定化酶概述 | 第24-27页 |
| 1.3.1 酶的共固定化方法 | 第25-26页 |
| 1.3.2 共固定化酶研究进展 | 第26-27页 |
| 1.4 研究内容及意义 | 第27-30页 |
| 1.4.1 立题依据及研究意义 | 第27-28页 |
| 1.4.2 主要研究内容 | 第28页 |
| 1.4.3 主要技术路线 | 第28-30页 |
| 第2章 鸡屠宰副产物的脱脂工艺及其优化 | 第30-41页 |
| 2.1 材料与设备 | 第30-31页 |
| 2.1.1 试验原料 | 第30页 |
| 2.1.2 主要试剂 | 第30页 |
| 2.1.3 仪器设备 | 第30-31页 |
| 2.2 试验方法 | 第31-33页 |
| 2.2.1 鸡副产物的脱脂工艺 | 第31-33页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第33-40页 |
| 2.3.1 鸡副产物脱脂工艺单因素试验结果 | 第33-36页 |
| 2.3.2 鸡副产物脱脂工艺响应面设计结果与分析 | 第36-40页 |
| 2.4 本章小结 | 第40-41页 |
| 第3章 超声波辅助碱法提取鸡副产物及大豆粕混合蛋白 | 第41-58页 |
| 3.1 材料与设备 | 第41-42页 |
| 3.1.1 试验原料 | 第41页 |
| 3.1.2 主要试剂 | 第41页 |
| 3.1.3 仪器设备 | 第41-42页 |
| 3.2 试验方法 | 第42-45页 |
| 3.2.1 超声波辅助碱法提取CBSM混合蛋白的单因素试验设计 | 第42-43页 |
| 3.2.2 Plackett-Burman（PB）试验设计 | 第43-44页 |
| 3.2.3 CBSM蛋白质的分离纯化 | 第44-45页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第45-57页 |
| 3.3.1 蛋白质标准曲线结果 | 第45页 |
| 3.3.2 超声波辅助碱法提取CBSM混合蛋白单因素试验结果 | 第45-49页 |
| 3.3.3 超声波辅助碱法提取CBSM蛋白的PB试验结果与分析 | 第49-56页 |
| 3.3.4 CBSM蛋白质的分离纯化结果与分析 | 第56-57页 |
| 3.4 本章小结 | 第57-58页 |
| 第4章 游离蛋白酶水解CBSM制备复合蛋白胨的工艺研究 | 第58-78页 |
| 4.1 材料与设备 | 第58-59页 |
| 4.1.1 试验原料 | 第58页 |
| 4.1.2 主要试剂 | 第58-59页 |
| 4.1.3 仪器设备 | 第59页 |
| 4.2 试验方法 | 第59-63页 |
| 4.2.1 电位滴定法测氨基态氮 | 第59页 |
| 4.2.2 水解度的测定 | 第59页 |
| 4.2.3 蛋白胨含量的测定：双缩脲法 | 第59-60页 |
| 4.2.4 蛋白酶活力的测定：Folin-酚法 | 第60-61页 |
| 4.2.5 游离酶水解制备蛋白胨工艺研究 | 第61页 |
| 4.2.6 酶种类的筛选 | 第61-62页 |
| 4.2.7 酶解单因素试验方案 | 第62页 |
| 4.2.8 二次通用旋转组合优化游离酶复合水解工艺设计 | 第62-63页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第63-77页 |
| 4.3.1 酶活力测定结果 | 第63-64页 |
| 4.3.2 水解液中蛋白胨含量测定的标准曲线结果 | 第64页 |
| 4.3.3 酶解单因素条件分析 | 第64-71页 |
| 4.3.4 单酶最适条件下水解效果对比 | 第71-72页 |
| 4.3.5 四元二次通用旋转组合设计分析结果 | 第72-77页 |
| 4.4 本章小结 | 第77-78页 |
| 第5章 共固定化胰蛋白酶和碱性蛋白酶水解CBSM制备复合蛋白胨的工艺研究 | 第78-101页 |
| 5.1 材料与设备 | 第78-79页 |
| 5.1.1 试验原料 | 第78页 |
| 5.1.2 主要试剂 | 第78页 |
| 5.1.3 仪器设备 | 第78-79页 |
| 5.2 试验方法 | 第79-82页 |
| 5.2.1 共固定化蛋白酶的制备 | 第79-81页 |
| 5.2.2 共固定化酶水解CBSM混合蛋白制备蛋白胨研究 | 第81-82页 |
| 5.3 结果与讨论 | 第82-99页 |
| 5.3.1 以壳聚糖为载体共固定化酶单因素分析 | 第82-84页 |
| 5.3.2 以海藻酸钠为载体共固定化酶的单因素分析 | 第84-86页 |
| 5.3.3 共固定化酶的正交试验设计 | 第86-90页 |
| 5.3.4 共固定化酶的性质分析 | 第90-93页 |
| 5.3.5 共固定化酶水解CBSM蛋白单因素试验结果 | 第93-95页 |
| 5.3.6 四元二次通用旋转组合设计分析结果 | 第95-99页 |
| 5.4 本章小结 | 第99-101页 |
| 第6章 自制蛋白胨的理化功能特性及其在微生物培养基中的应用 | 第101-119页 |
| 6.1 材料与设备 | 第101-102页 |
| 6.1.1 试验原料 | 第101页 |
| 6.1.2 主要试剂 | 第101-102页 |
| 6.1.3 仪器设备 | 第102页 |
| 6.2 试验方法 | 第102-107页 |
| 6.2.1 自制蛋白胨的理化性质检测 | 第102-104页 |
| 6.2.2 自制蛋白胨的功能特性检测 | 第104-105页 |
| 6.2.3 自制蛋白胨傅立叶变换红外光谱（FTIR）分析 | 第105页 |
| 6.2.4 自制蛋白胨细菌学试验研究 | 第105-107页 |
| 6.3 结果与讨论 | 第107-118页 |
| 6.3.1 蛋白胨理化性质检测结果 | 第107-111页 |
| 6.3.2 自制蛋白胨的功能特性检测结果 | 第111-113页 |
| 6.3.3 自制蛋白胨的傅立叶变换红外光谱分析结果 | 第113-114页 |
| 6.3.4 微生物在自制蛋白胨培养基上生长曲线 | 第114-117页 |
| 6.3.5 微生物细菌学试验测定结果与分析 | 第117-118页 |
| 6.4 本章小结 | 第118-119页 |
| 第7章 全文总结 | 第119-122页 |
| 7.1 内容总结 | 第119-121页 |
| 7.2 创新点 | 第121页 |
| 7.3 展望 | 第121-122页 |
| 参考文献 | 第122-132页 |
| 导师简介 | 第132-134页 |
| 作者简介及硕士期间发表学术成果 | 第134-135页 |
| 致谢 | 第135页 |
