鲢鱼蛋白制备ACE抑制肽的酶解工艺及其活性研究
摘要 | 第1-5页 |
ABSTRACT | 第5-10页 |
第一章 绪论 | 第10-22页 |
1 鲢鱼概述 | 第10页 |
2 高血压概述 | 第10-11页 |
3 血管紧张素转化酶抑制肽概述 | 第11-17页 |
·血管紧张素转化酶对血压的调节作用 | 第11-12页 |
·ACE抑制肽的作用机理 | 第12页 |
·ACE抑制肽制备的研究进展 | 第12-14页 |
·ACE抑制肽抑制率的检测方法 | 第14-15页 |
·ACE抑制肽的分离纯化方法 | 第15-16页 |
·ACE抑制肽的鉴定 | 第16-17页 |
4 本课题的立题依据和意义 | 第17-18页 |
5 本课题的研究内容 | 第18-19页 |
参考文献 | 第19-22页 |
第二章 鲢鱼蛋白制备ACE抑制肽的酶解工艺研究 | 第22-37页 |
1 材料与方法 | 第22-26页 |
·主要材料与试剂 | 第22页 |
·主要设备与仪器 | 第22-23页 |
·试验方法 | 第23-26页 |
2 结果与讨论 | 第26-35页 |
·鲢鱼鱼肉的主要成分 | 第26页 |
·酶解鲢鱼蛋白酶源的筛选结果 | 第26-27页 |
·单因素试验结果 | 第27-30页 |
·Box-Beknken响应面法优化酶解条件 | 第30-35页 |
·验证试验 | 第35页 |
3 本章小结 | 第35-36页 |
参考文献 | 第36-37页 |
第三章 鲢鱼蛋白多肽的分离纯化 | 第37-55页 |
1 材料与方法 | 第38-42页 |
·主要材料与试剂 | 第38页 |
·主要设备与仪器 | 第38页 |
·试验方法 | 第38-42页 |
2 结果与讨论 | 第42-51页 |
·超滤所得分离纯化组分的ACE抑制率结果 | 第42-43页 |
·F组分的紫外光谱检测结果 | 第43页 |
·凝胶色谱分离纯化F组分 | 第43-49页 |
·RP-HPLC分离凝胶柱洗脱分离组分F2 | 第49-51页 |
·ACE抑制肽F2d的纯度 | 第51页 |
3 本章小结 | 第51-53页 |
参考文献 | 第53-55页 |
第四章 ACE抑制肽的结构鉴定 | 第55-62页 |
1 材料与方法 | 第55-57页 |
·主要材料与试剂 | 第55-56页 |
·主要设备与仪器 | 第56页 |
·试验方法 | 第56-57页 |
2 试验结果与分析 | 第57-60页 |
·ACE抑制肽分子量的确定 | 第57页 |
·ACE抑制肽氨基酸序列的确定 | 第57-59页 |
·ACE抑制肽构效关系的探讨 | 第59-60页 |
3 本章小结 | 第60-61页 |
参考文献 | 第61-62页 |
第五章 全文总结 | 第62-64页 |
致谢 | 第64-65页 |
作者介绍 | 第65页 |