摘要 | 第1-6页 |
ABSTRACT | 第6-13页 |
第一章 绪论 | 第13-29页 |
·鱼鳞的概述 | 第13-14页 |
·鱼鳞的分类 | 第13页 |
·鱼鳞的结构 | 第13页 |
·鱼鳞的化学组成 | 第13-14页 |
·鱼鳞的加工利用 | 第14页 |
·鱼胶原 | 第14-16页 |
·胶原的概述 | 第14-15页 |
·鱼胶原的类型及结构 | 第15-16页 |
·鱼胶原的性质 | 第16页 |
·鱼明胶的研究进展 | 第16-20页 |
·明胶的概述 | 第16-17页 |
·鱼明胶的制备工艺 | 第17-18页 |
·鱼明胶的理化性质及结构 | 第18-19页 |
·鱼明胶的应用 | 第19-20页 |
·胶原肽的研究 | 第20页 |
·ACE 抑制活性肽的研究 | 第20-21页 |
·本课题立题背景和意义 | 第21-22页 |
·本论文主要研究内容 | 第22-23页 |
参考文献 | 第23-29页 |
第二章 草鱼鱼鳞脱钙工艺及鱼鳞胶原纤维性质的研究 | 第29-44页 |
·引言 | 第29页 |
·实验材料与方法 | 第29-32页 |
·实验材料 | 第29页 |
·鱼鳞主要成分分析 | 第29页 |
·原料的预处理 | 第29-30页 |
·鱼鳞的浸酸处理 | 第30页 |
·钙含量的测定 | 第30页 |
·羟脯氨酸(Hyp)含量的测定及胶原含量和纯度的计算 | 第30页 |
·盐酸脱钙液中盐酸残留量的计算 | 第30页 |
·鱼鳞胶原的提取[11] | 第30-31页 |
·鱼鳞胶原及胶原纤维的热性质测定 | 第31页 |
·原子力显微镜(AFM)观察鱼鳞胶原结构 | 第31页 |
·鱼鳞胶原的圆二色性(Circular Dichroism,CD) | 第31页 |
·鱼鳞胶原的红外光谱的测定 | 第31页 |
·鱼鳞胶原的X-射线衍射测定 | 第31页 |
·鱼鳞胶原纤维氨基酸的测定 | 第31-32页 |
·结果与讨论 | 第32-41页 |
·草鱼鱼鳞原料的预处理及基本成分 | 第32页 |
·草鱼鱼鳞的脱钙 | 第32-34页 |
·盐酸浓度对胶原溶出量以及对胶原纤维稳定性的影响 | 第34-35页 |
·钙离子对鱼鳞胶原结构和性质的影响 | 第35-38页 |
·脱钙工艺条件的确定 | 第38页 |
·脱钙后草鱼鱼鳞的基本成分 | 第38页 |
·经脱钙的草鱼鱼鳞胶原纤维的组成与结构 | 第38-41页 |
·本章小结 | 第41页 |
参考文献 | 第41-44页 |
第三章 草鱼鱼鳞明胶制备工艺的研究 | 第44-63页 |
·引言 | 第44页 |
·实验材料与方法 | 第44-47页 |
·实验原料 | 第44-45页 |
·草鱼鱼鳞明胶制备工艺流程 | 第45页 |
·鱼鳞的脱钙 | 第45页 |
·蛋白酶活的测定 | 第45页 |
·酶法制备鱼鳞明胶 | 第45页 |
·Protease A 酶解鱼鳞工艺条件的优化 | 第45-46页 |
·经酶解预处理的鱼鳞的胶原提取 | 第46页 |
·鱼鳞明胶的热水提胶单因素实验 | 第46页 |
·提胶工艺的优化 | 第46-47页 |
·鱼鳞明胶得率的计算 | 第47页 |
·鱼鳞明胶粘度的测定 | 第47页 |
·鱼鳞明胶凝胶强度和冻力的测定 | 第47页 |
·鱼鳞胶原和胶原纤维热性质的测定 | 第47页 |
·鱼鳞主要成分的测定 | 第47页 |
·鱼鳞明胶透光度的测定 | 第47页 |
·结果与讨论 | 第47-61页 |
·原料的破碎 | 第47-48页 |
·不同蛋白酶酶解效果的比较 | 第48-56页 |
·草鱼鱼鳞经 Protease A 酶解后的主要组成 | 第56页 |
·酶解处理对草鱼鱼鳞胶原纤维收缩温度的影响 | 第56页 |
·酶解处理对草鱼鱼鳞胶原结构的影响 | 第56-57页 |
·Protease A 酶解草鱼鱼鳞胶原的酶解特性研究 | 第57页 |
·鱼鳞明胶的热水提胶工艺研究 | 第57-59页 |
·鱼鳞明胶提取工艺条件的优化 | 第59-60页 |
·放大实验 | 第60-61页 |
·本章小结 | 第61页 |
参考文献 | 第61-63页 |
第四章 草鱼鱼鳞明胶的结构与理化性质 | 第63-80页 |
·前言 | 第63页 |
·实验材料与方法 | 第63-65页 |
·实验原料与试剂 | 第63-64页 |
·明胶的氨基酸组成分析 | 第64页 |
·明胶的相对分子质量分布测定 | 第64页 |
·明胶的特性粘度测定 | 第64页 |
·明胶的等电点测定 | 第64页 |
·明胶凝胶性质的测定 | 第64页 |
·明胶表面疏水性指数的测定 | 第64-65页 |
·明胶 X-射线衍射测定 | 第65页 |
·明胶胶凝过程圆二色性的测定 | 第65页 |
·鱼鳞明胶挥发性风味成分的测定 | 第65页 |
·结果与讨论 | 第65-77页 |
·草鱼鱼鳞明胶的氨基酸组成 | 第65-66页 |
·草鱼鱼鳞明胶的相对分子质量分布 | 第66-68页 |
·草鱼鱼鳞明胶的特性粘度 | 第68-69页 |
·草鱼鱼鳞明胶的等电点 | 第69页 |
·草鱼鱼鳞明胶的胶凝温度和熔化温度 | 第69-70页 |
·草鱼鱼鳞明胶的粘弹性随温度的变化 | 第70-71页 |
·草鱼鱼鳞明胶的表面疏水性 | 第71-72页 |
·草鱼鱼鳞明胶的结构 | 第72-73页 |
·草鱼鱼鳞明胶的腥味分析 | 第73-77页 |
·本章小结 | 第77-78页 |
参考文献 | 第78-80页 |
第五章 草鱼鱼鳞 ACE 抑制肽的制备及纯化 | 第80-102页 |
·前言 | 第80页 |
·实验材料与方法 | 第80-84页 |
·实验材料和主要试剂 | 第80-81页 |
·原料的预处理 | 第81页 |
·酶解工艺及酶解产物的分离 | 第81页 |
·蛋白水解度(degree of hydrolysis, DH)的测定 | 第81页 |
·肽得率的计算 | 第81页 |
·相对分子质量分布的测定 | 第81-82页 |
·游离氨基酸含量的测定 | 第82页 |
·酶解产物 ACE 抑制活性的测定 | 第82页 |
·原料及酶解产物的基本成分分析 | 第82页 |
·氨基酸组成的测定 | 第82页 |
·鱼鳞肽的脱盐方法 | 第82-83页 |
·鱼鳞肽的平均疏水性(Q 值) | 第83页 |
·鱼鳞肽的初级分离 | 第83页 |
·凝胶过滤色谱分离鱼鳞的 ACE 抑制活性肽 | 第83页 |
·半制备 RP-HPLC 分离鱼鳞的 ACE 抑制活性肽 | 第83-84页 |
·分析型 RP-HPLC 分离鱼鳞 ACE 抑制活性肽 | 第84页 |
·MALDI-TOF-TOF MS 质谱分析鱼鳞 ACE 抑制活性肽结构 | 第84页 |
·结果与讨论 | 第84-98页 |
·鱼鳞残渣的基本组成 | 第84页 |
·鱼鳞肽的制备 | 第84-87页 |
·A.S.1398 蛋白酶水解鱼鳞胶原的影响因素 | 第87-89页 |
·鱼鳞酶解产物的组成分析 | 第89-90页 |
·酶解产物的脱盐 | 第90-91页 |
·鱼鳞肽的 ACE 抑制活性 | 第91-92页 |
·鱼鳞 ACE 抑制肽的分离纯化及结构鉴定 | 第92-97页 |
·G5-R3-1 的结构鉴定 | 第97页 |
·G5-R3-1 肽段结构与ACE 抑制活性关系的探讨 | 第97-98页 |
·本章小结 | 第98-99页 |
参考文献 | 第99-102页 |
第六章 草鱼鱼鳞ACE 抑制肽对人脐静脉内皮细胞功能的影响 | 第102-113页 |
·前言 | 第102页 |
·实验材料与方法 | 第102-105页 |
·肽的制备 | 第102-103页 |
·人脐静脉内皮细胞(human umbilical vein endothelial cells,HUVEC) 培养 | 第103页 |
·实验分组 | 第103页 |
·细胞增殖试验 | 第103页 |
·细胞周期的测定 | 第103页 |
·人内皮素-1(ET-1)的测定 | 第103页 |
·内皮细胞ACE、ACE2、ET-1mRNA 定量表达的测定 | 第103-105页 |
·鱼鳞肽(FSCPs 和 FSCSP)清除超氧阴离子自由基(02-·)能力的测定 | 第105页 |
·统计分析 | 第105页 |
·结果与讨论 | 第105-108页 |
·HUVEC 的形态学观察 | 第105-106页 |
·鱼鳞ACE 抑制肽对脐静脉内皮细胞增殖的影响 | 第106页 |
·鱼鳞 ACE 抑制肽对脐静脉内皮细胞周期的影响 | 第106-107页 |
·鱼鳞ACE 抑制肽对脐静脉内皮细胞分泌ET-1 的影响 | 第107页 |
·鱼鳞ACE 抑制肽对 ACE/ACE2mRNA 表达的影响 | 第107-108页 |
·鱼鳞ACE 抑制肽对 ET-1mRNA 表达的影响 | 第108页 |
·鱼鳞 ACE 抑制肽降血压机理的探讨 | 第108-110页 |
·本章小结 | 第110-111页 |
参考文献 | 第111-113页 |
主要结论 | 第113-114页 |
展望 | 第114-115页 |
论文主要创新点 | 第115-116页 |
作者攻读博士期间发表与本论文相关的文章 | 第116-117页 |
附录1 | 第117-118页 |
附录2 | 第118-119页 |
致谢 | 第119页 |