| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5页 |
| 第一章 文献综述 | 第9-22页 |
| 1.1 黄原胶简介 | 第9-11页 |
| 1.1.1 黄原胶的性能 | 第9页 |
| 1.1.2 黄原胶的结构特性 | 第9-10页 |
| 1.1.3 黄原胶的特性 | 第10-11页 |
| 1.2 黄原胶的发展现状及生产 | 第11-12页 |
| 1.2.1 黄原胶的发展现状 | 第11页 |
| 1.2.2 黄原胶的生产方法 | 第11-12页 |
| 1.3 黄原胶在各个领域中的应用 | 第12-14页 |
| 1.3.1 黄原胶在食品方面的应用 | 第12-13页 |
| 1.3.2 黄原胶在石油工业中的应用 | 第13页 |
| 1.3.3 黄原胶在纺织工业中的应用 | 第13页 |
| 1.3.4 黄原胶在日化工业中的应用 | 第13-14页 |
| 1.3.5 黄原胶在其他领域的应用 | 第14页 |
| 1.4 我国黄原胶的开发潜力和对策 | 第14-15页 |
| 1.5 黄原胶的进出口情况 | 第15页 |
| 1.6 功能性寡糖 | 第15-18页 |
| 1.6.1 功能性寡糖的简介 | 第15-16页 |
| 1.6.2 寡糖的应用 | 第16-17页 |
| 1.6.3 寡糖的生理功能 | 第17-18页 |
| 1.7 微生物发酵产酶提取及纯化方法 | 第18-21页 |
| 1.7.1 微生物发酵产酶 | 第19页 |
| 1.7.2 微生物发酵产酶常用的粗分离方法-沉淀法 | 第19-20页 |
| 1.7.3 微生物发酵产酶的离子交换层析纯化 | 第20-21页 |
| 1.8 XT11菌株简介 | 第21页 |
| 1.9 本论文研究的主要内容和意义 | 第21-22页 |
| 第二章 材料与方法 | 第22-32页 |
| 2.1 实验菌种 | 第22页 |
| 2.2 XT11菌种的培养基的制备 | 第22页 |
| 2.2.1 固体培养基 | 第22页 |
| 2.2.2 种子培养基 | 第22页 |
| 2.2.3 发酵培养基 | 第22页 |
| 2.3 培养方法 | 第22-23页 |
| 2.3.1 固体培养方法 | 第23页 |
| 2.3.2 液体培养方法 | 第23页 |
| 2.3.3 发酵培养方法 | 第23页 |
| 2.4 粗酶液的制备 | 第23页 |
| 2.5 酶活力的测定方法 | 第23页 |
| 2.6 酶液的硫酸铵沉淀 | 第23-24页 |
| 2.6.1 硫酸铵沉淀饱和度范围的确定 | 第23-24页 |
| 2.6.2 酶液的硫酸铵沉淀 | 第24页 |
| 2.7 酶液稀释倍数的确定 | 第24页 |
| 2.8 黄原胶液化酶酶学性质的研究 | 第24-28页 |
| 2.8.1 线性酶促反应时间的确定 | 第24-25页 |
| 2.8.2 温度对酶促反应的影响 | 第25页 |
| 2.8.3 缓冲液及其pH值对酶促反应速度的影响 | 第25页 |
| 2.8.4 底物浓度对酶促反应速度的影响 | 第25-26页 |
| 2.8.5 酶在不同温度下的稳定性 | 第26页 |
| 2.8.6 酶的pH稳定性 | 第26-27页 |
| 2.8.7 金属离子对酶促反应速度的影响 | 第27-28页 |
| 2.9 离子交换层析法对黄原胶液化酶的纯化 | 第28-29页 |
| 2.9.1 阴离子交换层析柱纯化酶液 | 第28-29页 |
| 2.9.2 阳离子交换层析柱纯化酶液 | 第29页 |
| 2.10 SDS-PAGE电泳检测分离纯化情况 | 第29-32页 |
| 2.10.1 SDS-PAGE电泳所需试剂 | 第29-30页 |
| 2.10.2 储存液的配制 | 第30页 |
| 2.10.3 工作液的配制 | 第30页 |
| 2.10.4 分离胶的制备与灌制 | 第30-31页 |
| 2.10.5 浓缩胶的制备 | 第31页 |
| 2.10.6 样品上样 | 第31页 |
| 2.10.7 染色与脱色 | 第31-32页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第32-47页 |
| 3.1 黄原胶液化酶粗酶液的制备 | 第32-33页 |
| 3.1.1 发酵液的离心 | 第32页 |
| 3.1.2 黄原胶液化酶硫酸铵沉淀饱和度的摸索 | 第32页 |
| 3.1.3 硫酸铵沉淀和透析 | 第32-33页 |
| 3.2 透析后酶液稀释倍数的确定 | 第33页 |
| 3.3 黄原胶液化酶的酶学性质 | 第33-39页 |
| 3.3.1 酶促反应线性时间的确定 | 第33-35页 |
| 3.3.2 酶反应的最适温度 | 第35页 |
| 3.3.3 酶促反应的最适缓冲液及其pH | 第35-36页 |
| 3.3.4 底物浓度对酶促反应速度的影响 | 第36-37页 |
| 3.3.5 酶的热稳定性 | 第37-38页 |
| 3.3.6 酶的pH稳定性 | 第38-39页 |
| 3.3.7 金属离子对酶促反应速度的影响 | 第39页 |
| 3.4 离子交换层析法对黄原胶液化酶的分离纯化 | 第39-47页 |
| 3.4.1 DEAE-SephadexA25离子交换层析 | 第40-43页 |
| 3.4.2 CM-Cellulose 22离子交换层析 | 第43-45页 |
| 3.4.3 电泳检测 | 第45-47页 |
| 结论 | 第47-48页 |
| 参考文献 | 第48-50页 |
| 致谢 | 第50页 |
